Mixtures of oppositely charged prot

Mixtures of oppositely charged proteins and polysaccharides have a tremendous relevance in foods because they offer a unique possibility to tune texture in gels and to stabilize surfaces and interfaces via electrostatic interactions, a process generally referred as coacervation (Onesippe & Lagerge, 2009). Furthermore, the electrostatic complexation of a protein with a polysaccharide can also provide a protective functionality, by preventing for example protein denaturation (Capitani, Perez, Pacheco, Teresa, & Pilosof,
2007). Generally, the performance of proteins alone in stabilizing foams can be improved by the addition of others stabilizing agents, usually polysaccharides (Narchi et al., 2009).
In order to improve foaming or foam stability, in their formu- lation, mousses or other protein–sugar systems such as marsh- mallow or meringues typically contain proteins, and most often albumin. Albumin is the main protein present in egg whites (Çelik,


Ylmaz, Isik, & Ustun, 2007; Foegeding, Luck, & Davis, 2006; Glaser, Paulson, Speers, Yada, & Rousseau, 2007; Mu¨ ller-Fischer & Wind- hab, 2005; Raikos, Campbell, & Euston, 2007), out of more than forty different proteins, which illustrates well the capability of egg white to stabilize foams (Damodaran, Anand, & Razumovsky, 1998; Mleko, Kristinsson, Liang, & Gustaw, 2007).
The rheological properties of protein–polysaccharides coacer- vates have been already investigated in complex emulsified systems (Onesippe & Lagerge, 2009; Sperber, Schols, Stuart, Norde,
& Voragen, 2009; Ye, 2008). Interfacial rheology studies of protein– polysaccharide monolayer, however, are more sparse in literature (Erni, Fischer, Herle, Haug, & Windhab, 2008; Turgeon, Schmitt, & Sanchez, 2007), although this method constitutes an indirect way to obtain valuable information about the interface stability (Murray, 2007).

Kết quả (Việt) 1:

Hỗn hợp protein oppositely tính và polysaccharides có một sự liên quan to lớn trong thực phẩm vì họ cung cấp một khả năng duy nhất để điều chỉnh các kết cấu trong gel và để ổn định bề mặt và các giao diện thông qua tương tác điện, một quá trình nói chung được gọi là coacervation (Onesippe & Lagerge, năm 2009). Hơn nữa, complexation một protein với một polysacarit, tĩnh điện cũng có thể cung cấp một chức năng bảo vệ, bằng cách ngăn chặn ví dụ protein denaturation (Capitani, Perez, Pacheco, Teresa, & Pilosof,
2007). Nói chung, hiệu suất của protein một mình trong ổn định xà phòng có thể được cải thiện bằng cách bổ sung những người khác ổn định đại lý, thường polysaccharides (Narchi et al., 2009).
Để cải thiện khuynh hướng tạo bọt hoặc bọt ổn định, trong của formu-lation, mousses hoặc các hệ thống khác của protein-đường như cây cối xay đầm lầy hoặc meringues thường chứa protein, và thường xuyên nhất Albumin tạo. Albumin tạo là protein chính hiện diện trong lòng trắng trứng (Çelik,


Ylmaz, Isik, & Ustun, năm 2007; Foegeding, may mắn, & Davis, 2006; Glaser, Paulson, Speers, Yada, & Rousseau, 2007; Mu¨ ller-Fischer & gió-hab, 2005; Raikos, Campbell, & Euston, 2007), ra khỏi hơn bốn mươi khác nhau protein, mà minh hoạ tốt khả năng lòng trắng trứng để ổn định bọt (Damodaran, Anand, & Razumovsky, 1998; Mleko, Kristinsson, lương, & Gustaw, 2007).
Các thuộc tính lưu biến của protein-polysaccharides coacer-vates đã có được nghiên cứu trong các hệ thống phức tạp emulsified (Onesippe & Lagerge, năm 2009; Sperber, Schols, Stuart, Norde,
& Voragen, năm 2009; Ye, 2008). Interfacial lưu biến học nghiên cứu về monolayer protein-polysacarit, Tuy nhiên, thưa thớt hơn trong văn học (Erni, Fischer, Herle, Haug, & Windhab, 2008; Turgeon, Schmitt, & Sanchez, 2007), mặc dù phương pháp này cấu thành một cách gián tiếp để có được các thông tin giá trị về sự ổn định giao diện (Murray, 2007).

Kết quả (Việt) 2:

Hỗn hợp các protein tích điện trái dấu và polysaccharides có một sự liên quan rất lớn trong thực phẩm bởi vì họ cung cấp một khả năng duy nhất để kết cấu điều chỉnh trong gel và ổn định bề mặt và giao diện thông qua các tương tác tĩnh điện, một quá trình thường được gọi là coacervation (Onesippe & Lagerge, 2009). Hơn nữa, phức tĩnh điện của một protein với một polysaccharide cũng có thể cung cấp một chức năng bảo vệ, bằng cách ngăn chặn sự biến tính protein ví dụ (Capitani, Perez, Pacheco, Teresa, và Pilosof,
2007). Nói chung, việc thực hiện các protein một mình trong việc ổn định bọt có thể được cải thiện bằng việc bổ sung những người khác ổn định các đại lý, thường polysaccharides (Narchi et al., 2009).
Để cải thiện chất tạo bọt hay sự ổn định bọt, trong formu cách li, kem mút hoặc khác của họ hệ thống protein-đường như đầm lầy bụt hay bánh trứng đường thường chứa các protein, và thường xuyên nhất albumin. Albumin là protein chính hiện tại trong lòng trắng trứng (Celik, Ylmaz, Isik, & Ustun, 2007; Foegeding, may mắn, và Davis, 2006; Glaser, Paulson, Speers, Yada, và Rousseau, 2007; Mu ¨ ller-Fischer & gió - hab năm 2005; Raikos, Campbell, và Euston, 2007), trong số hơn bốn mươi protein khác nhau, trong đó minh cũng khả năng của lòng trắng trứng để ổn định bọt (Damodaran, Anand, & Razumovsky năm 1998; Mleko, Kristinsson, Liang, . & Gustaw, 2007) Các tính chất lưu biến của protein polysaccharides coacer-vates đã được đã được nghiên cứu trong hệ thống nhũ tương hóa phức tạp (Onesippe & Lagerge, 2009; Sperber, Schols, Stuart, Norde, & Voragen, 2009; Ye, 2008). Nghiên cứu lưu biến bề protein-polysaccharide đơn lớp, tuy nhiên, không nhiều hơn trong văn học (Erni, Fischer, Herle, Haug, & Windhab, 2008; Turgeon, Schmitt, và Sanchez, 2007), mặc dù phương pháp này cấu thành một cách gián tiếp để có được giá trị thông tin về sự ổn định giao diện (Murray năm 2007).