enzymes whereas most enzymes involv

enzymes whereas most enzymes involved in starch conversion are extracellular [35]. These two types of pullulanhydrolysing enzyme (neopullulanase and isopullulanase)
have practically no action on starch [36]. As these enzymes
can precisely recognise the structural differences betweenα-1,4 andα-1,6 glucosidic linkages, they are widely applied in
structural analysis of oligo- and polysaccharides [31].
Unlike all pullulan-hydrolysing enzymes as described
above, pullulan hydrolase type III detected by Niehaus et al.
[37] has ability to attackα-(1,6) as well asα-(1, 4)-glucosidic
linkages in pullulan leading to the formation of a mixture
of maltotriose, panose, maltose, and glucose. The enzyme
is also able to degrade starch, amylose, and amylopectin
forming maltotriose and maltose as main products.
Isoamylase. Isoamylase (EC 3.2.1.68) (glycogen 6-glucanohydrolase) is the only known enzyme that debranches
glycogen completely. This enzyme contains two subunits
with a molecular weight of 45 000, pI of pH 4.4 and requires
no metal cofactor. This enzyme is most active at pH ranging
from pH 3 to pH 4 and has maximum temperature stability
at 45
◦
Cto55◦
C[1].

Kết quả (Việt) 1:

enzym trong khi hầu hết enzym tham gia vào chuyển đổi tinh bột là ngoại bào [35]. Hai loại enzym pullulanhydrolysing (neopullulanase và isopullulanase)thực tế không có hành động trên tinh bột [36]. Như các enzymecó thể nhận ra chính xác cấu trúc khác biệt betweenα-1,4 andα-1,6 glucosidic liên kết, họ được áp dụng rộng rãi trongphân tích cấu trúc của oligo - và polysaccharides [31].Không giống như tất cả pullulan hydrolysing enzym như mô tảở trên, pullulan rất loại III được phát hiện bởi Niehaus et al.[37] có khả năng attackα-(1,6) như cũng asα-(1, 4)-glucosidicliên kết trong pullulan dẫn đến sự hình thành của một hỗn hợpcủa maltotriose, panose, maltose, và glucose. Enzymecũng có thể làm suy giảm tinh bột, amyloza và amylopectintạo thành maltotriose và maltose như sản xuất.Isoamylase. Isoamylase (EC 3.2.1.68) (glycogen 6-glucanohydrolase) là enzyme được biết đến chỉ debranchesglycogen hoàn toàn. Enzyme này có hai subunitsvới trọng lượng phân tử của 45 000, pI ph 4.4 và yêu cầukhông có kim loại cofactor. Enzyme này là tích cực nhất tại độ pH khác nhautừ pH 3 để pH 4 và có sự ổn định nhiệt độ tối đatại 45◦Cto55◦C [1].

Kết quả (Việt) 2:

enzyme trong khi hầu hết các enzym tham gia vào việc chuyển đổi tinh bột ngoại bào [35]. Hai loại pullulanhydrolysing enzyme (neopullulanase và isopullulanase)
có thực tế không có hành động trên tinh bột [36]. Khi các enzym này
chính xác có thể nhận ra sự khác biệt cấu trúc betweenα-1,4 andα 1,6-liên kết glucosidic, chúng được áp dụng rộng rãi trong
phân tích cấu trúc của oligo- và polysaccharides [31].
Không giống như tất cả các enzym thủy phân pullulan như mô tả
ở trên, hydrolase pullulan loại III được phát hiện bởi Niehaus et al.
[37] có khả năng attackα- (1,6) cũng như asα- (1, 4) -glucosidic
mối liên kết trong pullulan dẫn đến sự hình thành của một hỗn hợp
của maltotriose, Panose, maltose, và glucose. Các enzyme
cũng có thể làm suy giảm tinh bột, amylose và amylopectin
tạo maltotriose và maltose là sản phẩm chính.
Isoamylase. Isoamylase (EC 3.2.1.68) (glycogen 6-glucanohydrolase) là enzyme chỉ biết rằng debranches
glycogen hoàn toàn. Enzyme này có hai tiểu đơn vị
có khối lượng phân tử của 45 000, pI của pH 4.4 và đòi hỏi
không có đồng yếu tố kim loại. Enzyme này hoạt động nhiều nhất ở pH dao động
từ 3 đến pH pH 4 và có độ ổn định nhiệt độ tối đa
ở 45
◦
Cto55◦
[1] C.