Hydrophobicity of soy protein Hydro

Hydrophobicity of soy protein Hydrophobicity is usually understood as measuring the relative tendency of a protein to prefer a non-aqueous to an aqueous environment. It is also defined as a measure of the tendency of proteins to aggregate in solution. Both measures express some kind of phobia of the analytes towards the aqueous medium. Hydrophobicity is one the most important structure-related factors influencing functional properties of proteins and surface hydrophobicity is significantly correlated with protein gelation properties. The fluoresceient probe (with 1-anilino 8- naphthalene sulfonate “ANS”) method is widely adopted in researches to determine the surface hydrophobicity due to simplicity and high sensitivity. Wanger et al., (2000) observed that the lower the solubility, the lower the surface hydrophobicity exposed by the proteins. This could be explained in two ways: (a) the protein species undergoing aggregation are more hydrophobic, so that only the hydrophilic ones remain soluble; and (b) as the proteins aggregate they hide or occlude the hydrophobic zones, leaving part of the proteins as soluble aggregates of low surface hydrophobicity. Hydrophobicity is a major factor that controls soy protein solubility. Nakai, (1983) observed an increase in the hydrophobicity upon heating of proteins, indicating unfolding of the molecules.

Kết quả (Việt) 1:

Hydrophobicity trong protein đậu tương Hydrophobicity thường được hiểu là đo lường xu hướng tương đối của một protein thích một không-dung môi trường nước. Nó cũng được định nghĩa như là một biện pháp của các xu hướng của protein để tổng hợp trong dung dịch. Cả hai biện pháp này thể hiện một số loại phobia của analytes theo hướng trung dung. Hydrophobicity là một trong những yếu tố liên quan đến cấu trúc quan trọng nhất ảnh hưởng đến các đặc tính chức năng của protein và bề mặt hydrophobicity là tương quan đáng kể với các protein đặc tính. Phương pháp thăm dò (với 1-anilino 8-Naphtalen sulfonate "ANS") fluoresceient được áp dụng rộng rãi trong nghiên cứu để xác định hydrophobicity bề mặt do sự đơn giản và độ nhạy cao. Wanger et al., (2000) quan sát thấy rằng thấp độ hòa tan, càng thấp hydrophobicity bề mặt tiếp xúc của các protein. Điều này có thể được giải thích theo hai cách: (a) protein loài đang được tập hợp hơn kỵ nước, do đó chỉ có những cái Purifying vẫn hòa tan; và (b) là tổng hợp protein họ ẩn hoặc occlude khu kỵ nước, để lại một phần của các protein như hòa tan uẩn thấp bề mặt hydrophobicity. Hydrophobicity là một nhân tố chính kiểm soát soy protein hòa tan. Nakai, (1983) quan sát thấy sự gia tăng trong hydrophobicity khi sưởi ấm của protein, chỉ ra unfolding của các phân tử.

Kết quả (Việt) 2:

Kị nước của kị protein đậu nành thường được hiểu như đo xu hướng tương đối của một protein để thích một không chứa nước đến một môi trường nước. Nó cũng được định nghĩa như là một biện pháp của các xu hướng của các protein tổng hợp trong dung dịch. Cả hai biện pháp thể hiện một số loại ám ảnh của chất phân tích đối với môi trường nước. Kị nước là một trong những yếu tố quan trọng nhất cấu trúc liên quan đến ảnh hưởng đến tính chất chức năng của protein và kỵ nước bề mặt tương quan đáng kể với tính chất protein đặc lại. Các thăm dò fluoresceient (với 1-anilino 8- naphthalene sulfonate "ANS") là phương pháp được áp dụng rộng rãi trong các nghiên cứu để xác định bề mặt kỵ nước do đơn giản và độ nhạy cao. Wanger et al., (2000) quan sát thấy rằng việc hạ thấp độ hòa tan, thấp hơn kỵ nước bề mặt tiếp xúc của các protein. Điều này có thể được giải thích theo hai cách: (a) các loài protein trải qua tập hợp kỵ hơn, do đó chỉ có những người ưa nước vẫn hòa tan; và (b) là các protein tổng hợp họ ẩn hoặc hút vào các khu kỵ nước, để lại một phần của protein như uẩn tan sợ nước bề mặt thấp. Kị nước là một yếu tố quan trọng để kiểm soát khả năng hòa tan protein đậu nành. Nakai, (1983) quan sát thấy sự gia tăng trong các kị khi sưởi ấm của các protein, cho thấy diễn tiến của các phân tử.