Most studies of hemoglobins have be

Most studies of hemoglobins have been confned to the blood and
muscle of mammals. As a result, the knowledge of the functional
and structural properties of the hemoglobins of lower vertebrates
s quite fragmentary. This preoccupation with mammalian hemoglo­
bins is unfortunate from the standpoint of comparative physiology be­
cause the respiratory requirements of lower vertebrates vary over an
enormous range; this gives rise to many interesting adaptations. At
one extreme, the metabolic requirements for oxygen are so low that
an oxygen transport pigment is unnecessary: sufcient oxygen is physi­
cally dissolved. Thus the antarctic ice fsh (Ruud, 1954) have colorless
blood and lack hemoglobin. At the other extreme, metabolically active
fsh often have such large requirements for oxygen that blood transport
hemoglobin is not only necessary but even a slight anemia may be a
serious disadvantage. Fish can solve their requirements for oxygen
in many ways ; the presence of a special blood hemoglobin is only one
link in a series of adaptations. This fact should be borne in mind when
examining the oxygen transport properties of hemoglobins. Thus oxygen
transport depends upon the presence of gills, and/or lungs, their efec­
tive surface area, the distribution of capillaries, the rate of fuid pump­
ing by the heart, the number of red blood cells, and the concentration
of hemoglobin within them. In addition, recognition needs to be given
to the fact that the red blood cells constitute a metabolizing tissue and
the state of this metabolism can have important consequences in modi­
fying the oxygen transport function of the hemoglobin. For these
reasons it is necessary to consider not only the properties of the
hemoglobins in free solution but also their cellular environment and
how this environment can modify the function of the hemoglobin.
Extensive surveys of the earlier literature on hemoglobins can be
found in the reviews of Prosser and Brown (1961 ), Manwell (1960),
Antonini (1965 ), Riggs (1965), Braunitzer et al. (1964), Rossi-Fanelli
et aZ. (1964), and Wyman (1964). In addition, data on a variety of
hemoglobins are included in two studies on cyclostome and on inverte­
brate hemoglobins by Manwell (1963b, 1964 ), which contain much
information on fsh hemoglobins not suggested by their titles.
Studies of the evolution of hemoglobins are largely based on amino
acid sequence studies of mammalian blood and muscle hemoglobins
(see Ingram, 1961, 1963). Such data for lower vertebrates exist only
for one of the polypeptide chains of carp hemoglobin (Hilse and
Braunitzer, 1968 ) and for the hemoglobin of the lamprey (Braunitzer
and Fujiki, 1969 ). No sequence data have been published on
any reptilian or amphibian hemoglobin, and fragmentary structural
data exist on only a few fsh hemoglobins. Current work in several
laboratories indicates that we can look forward to substantial progress
in this area in the near future. In the meantime, the reviews by Dixon
(1966), Nolan and Margoliash (1968), and Watts (1968) may be con­
sulted for current ideas on the process and mechanism of protein evolu­
tion. An annual atlas of protein sequence and structure (Dayhof, 1969 )
can be consulted for the current status of structural work.
II. STRUCTURAL PROPERTIES
A. Components and Subunits
1. NATURE OF MULTIPLE COMPONENTS
The hemoglobins of vertebrates are remarkably uniform in molecular
weight; most have weights near 65,000. The close similarity of the con-formation of horse hemoglobin chains (Perutz et al., 1968), sperm whale
myoglobin (Kendrew et al., 1960 ), the hemoglobins of the marine an­
nelid, Glycera (Padlan and Love, 1968 ), and that of the insect Chirono­
mus (Huber et al., 1968 ) lends confdence to the belief that all hemo­
globin polypeptide chains, both vertebrate and invertebrate, are arranged
similarly and all are derived from a common ancestral form. Therefore,
we have every expectation that X-ray difraction and amino acid se­
quence studies will show fsh hemoglobins to possess many features in
common with the better studied mammalian pigments. Nevertheless,
this should not obscure the fact that fsh hemoglobins possess many
unique features, both in their physiology and their primary structure.
Most fsh hemolyzates contain multiple components. An example of
the considerable variation in number and proportions of hemoglobin
components is shown in Fig. 1 from the electrophoretic data of Yamanaka
et al. (1965 ). Other observations of multiple components are summa­
rized in Table I. These data show that hemolyzates with only a single
component are quite exceptional. Fish, reptiles, and amphibians gen­
erally have much greater multiplicity of hemoglobin components than
do mammals or birds (see review by Gratzer and Allison, 1960).
How do so many components arise? Several quite diferent mecha­
nisms give rise to this multiplicity. A small number of unique polypeptide
chains may combine with one another in diferent ways to produce a
larger number of components. In addition, other molecules, large or
small, may combine with a hemoglobin molecule and alter its electro­
phoretic mobility by changing its charge, its conformation, or by in­
ducing a change in the degree of aggregation of subunits. Oxygen itself
causes dissociation of several hemoglobins into their subunits (see Sec­
tion III, E, 1). Oxidation of the heme iron can introduce apparent
heterogeneity; partially oxidized tetramers containing four iron atoms
may give rise to as many as fve electrophoretic components according
to whether 0, 1, 2, 3, or 4 of the iron atoms are oxidized (Itano and
Robinson, 1956 ).
Although all normal mammalian blood hemoglobins consist of two
types of chain, a and 1, of which one form is a2f2' this appears not
to be true for all fsh hemoglobins. Tetrameric mammalian hemoglobins
dissociate into their subunits in very dilute solution and at extremes
of pH and ionic strength:
K, K.
a:f2 � 2af � 2a + 2f
A high salt concentration appears to increase K, but to decrease Ke; K2
becomes large only below pH 5 (Guidotti et al., 1963 ). Almost no in­
formation on these processes is available for fsh hemoglobins. Sub­
stantial evidence now exists that solutions of mixtures of two mammalian
hemoglobins, a2AfeA and a"Bf"B, consist of an equilibrium mixture of
several forms, including such hybrid species as aAaBf2' aAaBfAfB, and
a2fAfB. These forms are seldom detected among mammalian hemo­
globins by electrophoretic and chromatographic procedures because
the separatory procedures usually act on the af units rather than the tetramers (Guidotti et o., 1963) . [See Riggs (1965) and Schroeder
and Jones (1965 ) for review of the evidence for these conclusions.] The
number of apparent "components" which are observed after starch or
acrylamide gel electrophoresis will depend on the relationship between
the kinetics and equilibria of dissociation into subunits and the time
required for the separatory procedure. Some fsh hemoglobins appear
to behave quite diferently from mammalian hemoglobins in this respect.
Aggregation of tetramers (a2/2, 65,000 MW 44.5 S) to larger
aggregates (130,000 MW and higher, S20,w : 6-7 S) is of widespread
occurrence in hemolyzates of reptiles and amphibians (Svedberg and
Hedenius, 1934), but such aggregation in fsh hemoglobins has only
been reported for the dogfsh (Chiancone et al., 1966) and constituted
only 5-10% of the total hemoglobin. Nevertheless, these polymers,
which all appear to involve intermolecular -S-S- bonds, do not
appear to modify the oxygen transport function of the hemoglobin
(Riggs, 1966; Riggs and Rona, 1969 ) and do not involve any change
in electric charge on the molecule. Therefore, such a mutation may
not to be selected severely against. However, the almost universal occur­
rence in reptiles and amphibians and the almost complete absence
from fsh and other vertebrates suggest that some selection is at work.
One possible function of hemoglobin -SH groups in the hemoglobins
of reptiles and amphibians might be as a reservoir of reducing power
for maintenance of the iron in the ferrous form.
2. DEVELOPMENTAL CHANGES
Ontogenetic changes in fsh hemoglobin components are wide­
spread and have been observed in three species of lamprey (Adinolf
et al., 1959; Manwell, 1963b ), the dogfsh (Manwell, 1958a, 1963a ),
the skate (Manwell, 1958b ), the teleost, Scorpaenichthyes (Manwell,
1957), the herring and spratt (Wilkins and lies, 1966), and four species
of salmon (Vanstone et al., 1964; Hashimoto and Matsuura, 1960b;
Koch et al., 1964, 1966; Wilkins, 1968 ).
The ammocoete larva of the lamprey, Petromyzon planeri, has two
major components which are replaced after metamorphosis with two
diferent components (Adinolf et al., 1959). Since the oxy and met
forms of lamprey hemoglobi

Kết quả (Việt) 1:

Hầu hết các nghiên cứu của hemoglobins đã là confned để máu và cơ bắp của động vật có vú. Kết quả là, các kiến thức về các chức năng và các thuộc tính cấu trúc của hemoglobins vật có xương sống thấp hơn s khá rời rạc. Sự lo lắng này với động vật có vú hemoglothùng là không may từ quan điểm của sinh lý học so sánhnguyên nhân gây ra các yêu cầu đường hô hấp của động vật có thấp thay đổi theo một phạm vi rất lớn; Điều này đưa đến nhiều chuyển thể thú vị. Tại một cực, các yêu cầu trao đổi chất cho oxy là rất thấp mà một sắc tố vận chuyển oxy là không cần thiết: sufcient oxy là bằnCally giải tán. Do đó băng Nam cực fsh (Ruud, 1954) đã không màu máu và thiếu hemoglobin. Ở cực khác, hoạt động metabolically FSH thường có các yêu cầu lớn cho oxy đó vận chuyển máu hemoglobin là không chỉ cần thiết nhưng ngay cả một chút thiếu máu có thể là một bất lợi nghiêm trọng. Cá có thể giải quyết yêu cầu của họ cho oxy theo nhiều cách; sự hiện diện của một hemoglobin máu đặc biệt là chỉ có một liên kết trong một loạt các chuyển thể. Điều này thực tế nên được sinh ra trong tâm trí khi kiểm tra tính chất vận chuyển oxy của hemoglobins. Do đó oxy giao thông vận tải phụ thuộc vào sự hiện diện của mang, và/hoặc phổi, efec của họdiện tích bề mặt hoạt động cùng, sự phân bố của Mao mạch, tỷ lệ của máy bơm fuiding bởi Trung tâm, số lượng tế bào máu đỏ, và nồng độ hemoglobin trong vòng chúng. Ngoài ra, công nhận cần phải được trao cho một thực tế rằng các tế bào máu đỏ chiếm một mô metabolizing và nhà nước của sự trao đổi chất này có thể có những hậu quả quan trọng trong modiFying chức năng vận chuyển oxy hemoglobin. Đối với những lý do đó là cần thiết để xem xét không chỉ có các thuộc tính của các hemoglobins giải pháp miễn phí mà còn là môi trường di động của họ và làm môi trường này có thể sửa đổi chức năng của hemoglobin. Cuộc điều tra sâu rộng của các tài liệu trước đó trên hemoglobins có thể loài này có ở những nhận xét của Prosser và nâu (1961), Manwell (1960), Antonini (1965), Riggs (1965), Braunitzer et al. (1964), Rossi-Fanelli et aZ. (1964), và Wyman (1964). Ngoài ra, các dữ liệu trên nhiều hemoglobins được bao gồm trong hai nghiên cứu trên cyclostome và trên invertebrate hemoglobins bởi Manwell (1963b, 1964), chứa nhiều thông tin về VSATTP hemoglobins không được đề xuất bởi chức danh của họ. Nghiên cứu về sự tiến triển của hemoglobins phần lớn dựa trên amin nghiên cứu trình tự axit của động vật có vú máu và cơ bắp hemoglobins (xem Ingram, 1961, 1963). Các dữ liệu cho vật có xương sống thấp hơn tồn tại chỉ Đối với một trong các chuỗi polypeptide của cá chép hemoglobin (Hilse và Braunitzer, 1968) và hemoglobin của cá mút đá (Braunitzer và Fujiki, 1969). Không có dữ liệu trình tự đã được xuất bản trên bất kỳ reptilian hoặc động vật lưỡng cư hemoglobin, và cấu trúc rời rạc dữ liệu tồn tại trên chỉ một vài fsh hemoglobins. Các công việc hiện tại trong một số Phòng thí nghiệm cho thấy rằng chúng tôi có thể nhìn về phía trước để tiến bộ đáng kể trong lĩnh vực này trong tương lai gần. Cùng lúc ấy, những nhận xét bởi Dixon (1966), Nolan và Margoliash (1968), và Watts (1968) có thể consulted cho hiện tại ý tưởng về các quá trình và các cơ chế của protein evolution. Một bản đồ hàng năm của protein trình tự và cấu trúc (Dayhof, 1969) có thể được tư vấn cho tình trạng hiện tại của cấu trúc công việc. II. CƠ CẤU TÀI SẢN A. các thành phần và Subunits 1. BẢN CHẤT CỦA NHIỀU THÀNH PHẦN Hemoglobins vật có xương sống được đáng chú ý thống nhất trong phân tử trọng lượng; Hầu hết có trọng lượng gần 65.000. Sự giống nhau chặt chẽ của thành con ngựa hemoglobin chuỗi (Perutz et al., 1968), cá voi tinh trùngmyoglobin (Kendrew et al., 1960), hemoglobins các biển mộtnelid, ButterNutSquash (Padlan và tình yêu, 1968), và của côn trùng ChironoMus (Huber và ctv., 1968) vay confdence để niềm tin rằng tất cả hemodây chuyền polypeptide globin, cả hai có xương sống và không xương sống, được sắp xếptương tự như vậy và tất cả có nguồn gốc từ một hình thức tổ tiên chung. Do đó,chúng tôi có mỗi kỳ vọng rằng x-quang difraction và axit amin sequence nghiên cứu sẽ cho thấy fsh hemoglobins có nhiều tính năng trongphổ biến với các sắc tố động vật có vú nghiên cứu tốt hơn. Tuy nhiên, Điều này nên không che giấu thực tế rằng fsh hemoglobins có nhiềutính năng độc đáo, cả hai trong sinh lý học của họ và cơ cấu chính của họ. Hầu hết fsh hemolyzates có chứa nhiều thành phần. Một ví dụ vềCác biến thể đáng kể số lượng và tỷ lệ hemoglobinthành phần được thể hiện trong hình 1 từ dữ liệu electrophoretic Yamanakaet al. (1965). Các quan sát của nhiều thành phần là summarized trong bảng tôi. Các dữ liệu cho thấy rằng hemolyzates với chỉ một cúthành phần là khá xuất sắc. Cá, loài bò sát và lưỡng cư generally có nhiều đa dạng hơn của hemoglobin thành phần hơn động vật có vú hoặc chim (xem xét bởi Gratzer và Allison, 1960).Rất nhiều thành phần phát sinh như thế nào? Một số khác nhau khá mechanisms làm phát sinh đa dạng này. Một số ít độc đáo polypeptide dây chuyền có thể kết hợp với nhau trong cách khác nhau để sản xuất một số lượng lớn hơn thành phần. Ngoài ra, các phân tử khác, lớn hoặc nhỏ, có thể kết hợp với một phân tử của hemoglobin và thay đổi điện của nóphoretic di động bằng cách thay đổi phí, conformation của nó, hoặc bằng trongducing một sự thay đổi ở mức độ tập hợp của subunits. Oxy chính nó nguyên nhân phân ly của một số hemoglobins thành của subunits (xem Section III, E, 1). Quá trình oxy hóa chất sắt heme có thể giới thiệu rõ ràng heterogeneity; oxy hóa một phần tetramers có bốn nguyên tử sắt có thể cho tăng đến như nhiều như fve electrophoretic thành phần theo để cho dù 0, 1, 2, 3 hoặc 4 của các nguyên tử sắt được ôxi hóa (Itano và Robinson, 1956). Mặc dù tất cả máu động vật có vú bình thường hemoglobins bao gồm hai trong số các loại chuỗi, một và 1, trong đó có một hình thức là a2f2' này xuất hiện không là đúng cho tất cả fsh hemoglobins. Tetrameric hemoglobins động vật có vú chia rẻ vào subunits của họ trong rất loãng dung dịch và Thái cực độ pH và ion sức mạnh: K, K. một: f2 2af 2a + 2f Nồng độ muối cao xuất hiện để tăng K, nhưng để giảm Ke; K2 trở nên lớn chỉ dưới đây pH 5 (Commiphora và ctv., 1963). Hầu như không có tronghình thành trên các quá trình này có sẵn cho fsh hemoglobins. Phụstantial bằng chứng bây giờ tồn tại đó giải pháp của hỗn hợp của hai mammalian hemoglobins, a2AfeA và một "Bf" B, bao gồm một hỗn hợp cân bằng của một số hình thức, bao gồm các loài lai như aAaBf2' aAaBfAfB, và a2fAfB. Các hình thức hiếm khi được phát hiện trong số các động vật có vú hemoglobins bởi thủ tục electrophoretic và chromatographic bởi vì Các thủ tục separatory thường hành động trên các đơn vị af chứ không phải là các tetramers (Commiphora et o., 1963). [Xem Riggs (1965) và Schroeder và Jones (1965) để xem xét các bằng chứng cho những kết luận.] Các số rõ ràng "thành phần" được quan sát thấy sau khi tinh bột hoặc acrylamide gel điện sẽ phụ thuộc vào mối quan hệ giữa động học và cân bằng của các phân ly thành subunits và thời gian cần thiết cho các thủ tục separatory. Xuất hiện một số hemoglobins VSATTP để hành xử khá diferently từ động vật có vú hemoglobins trong sự tôn trọng này. Tập hợp của tetramers (a2/2, 65.000 MW 44,5 S) để lớn hơn aggregates (130,000 MW and higher, S20,w : 6-7 S) is of widespread occurrence in hemolyzates of reptiles and amphibians (Svedberg and Hedenius, 1934), but such aggregation in fsh hemoglobins has only been reported for the dogfsh (Chiancone et al., 1966) and constituted only 5-10% of the total hemoglobin. Nevertheless, these polymers, which all appear to involve intermolecular -S-S- bonds, do not appear to modify the oxygen transport function of the hemoglobin (Riggs, 1966; Riggs and Rona, 1969 ) and do not involve any change in electric charge on the molecule. Therefore, such a mutation may not to be selected severely against. However, the almost universal occur­rence in reptiles and amphibians and the almost complete absence from fsh and other vertebrates suggest that some selection is at work. One possible function of hemoglobin -SH groups in the hemoglobins of reptiles and amphibians might be as a reservoir of reducing power for maintenance of the iron in the ferrous form. 2. DEVELOPMENTAL CHANGES Ontogenetic changes in fsh hemoglobin components are wide­spread and have been observed in three species of lamprey (Adinolf et al., 1959; Manwell, 1963b ), the dogfsh (Manwell, 1958a, 1963a ), the skate (Manwell, 1958b ), the teleost, Scorpaenichthyes (Manwell, 1957), the herring and spratt (Wilkins and lies, 1966), and four species of salmon (Vanstone et al., 1964; Hashimoto and Matsuura, 1960b; Koch et al., 1964, 1966; Wilkins, 1968 ). The ammocoete larva of the lamprey, Petromyzon planeri, has two major components which are replaced after metamorphosis with two diferent components (Adinolf et al., 1959). Since the oxy and met forms of lamprey hemoglobi

Kết quả (Việt) 2:

Hầu hết các nghiên cứu về hemoglobin đã được confned vào máu và
cơ bắp của động vật có vú. Kết quả là, sự hiểu biết về chức năng
tính chất và cấu trúc của hemoglobin của vật có xương sống thấp hơn
khá rời rạc. Mối bận tâm này với hemoglo động vật có vú
thùng là không may từ quan điểm sinh lý học so sánh là
gây ra các yêu cầu hô hấp của động vật có xương thấp khác nhau trên một
phạm vi rất lớn; này làm phát sinh nhiều sự thích nghi thú vị. Ở
một thái cực, các yêu cầu trao đổi chất oxy rất thấp mà
một sắc tố vận chuyển oxy là không cần thiết: oxy sufcient được physi
Cally hòa tan. Vì vậy, các băng FSH cực nam (Ruud, 1954) có màu
máu và thiếu hemoglobin. Ở thái cực khác, trao đổi chất hoạt động
VSATTP thường có những yêu cầu lớn như vậy cho rằng vận chuyển oxy trong máu
hemoglobin không chỉ là cần thiết, nhưng ngay cả một thiếu máu nhẹ có thể là một
bất lợi nghiêm trọng. Cá có thể giải quyết yêu cầu của họ đối với oxy
theo nhiều cách; sự hiện diện của một hemoglobin máu đặc biệt là chỉ có một
liên kết trong một loạt các sự thích nghi. Thực tế này cần được lưu ý khi
kiểm tra các tính chất vận chuyển oxy của hemoglobin. Vì vậy oxy
vận chuyển phụ thuộc vào sự hiện diện của mang, và / hoặc phổi, họ efec
khu vực mang tính bề mặt, sự phân bố của các mao mạch, tỷ lệ fuid bơm
ing bằng trái tim, số lượng tế bào máu đỏ, và nồng độ
hemoglobin trong họ . Ngoài ra, công nhận cần phải được
thực tế là các tế bào máu đỏ tạo thành một mô chuyển hóa và
trạng thái của sự trao đổi chất này có thể có những hậu quả quan trọng trong Modi
fying các chức năng vận chuyển oxy của hemoglobin. Đối với những
lý do nó là cần thiết để xem xét không chỉ các thuộc tính của
hemoglobin trong giải pháp miễn phí mà còn môi trường di động của họ và
làm thế nào môi trường này có thể thay đổi chức năng của hemoglobin.
khảo sát rộng rãi các tài liệu trước đây về hemoglobin có thể được
tìm thấy trong các ý kiến của Prosser và Brown (1961), Manwell (1960),
Antonini (1965), Riggs (1965), Braunitzer et al. (1964), Rossi-Fanelli
et AZ. (1964), và Wyman (1964). Ngoài ra, dữ liệu trên một loạt các
hemoglobin có trong hai nghiên cứu về cyclostome và trên inverte
hemoglobin brate bởi Manwell (1963b, 1964), có chứa nhiều
thông tin về hemoglobin VSATTP không được đề xuất bởi chức danh của họ.
Các nghiên cứu về sự tiến hóa của hemoglobin là chủ yếu dựa trên amino
nghiên cứu chuỗi acid của máu và cơ bắp hemoglobin động vật có vú
(xem Ingram, 1961, 1963). Những dữ liệu này cho vật có xương sống thấp hơn chỉ tồn tại
với một trong các chuỗi polypeptide của cá chép hemoglobin (HILSE và
Braunitzer, 1968) và cho hemoglobin của cá mút đá (Braunitzer
và Fujiki, 1969). Không có dữ liệu trình tự đã được công bố trên
bất kỳ hemoglobin bò sát hoặc động vật lưỡng cư, và cấu trúc rời rạc
dữ liệu tồn tại trên chỉ có một vài hemoglobin VSATTP. Công việc hiện tại ở một số
phòng thí nghiệm chỉ ra rằng chúng ta có thể mong đợi sự tiến bộ đáng kể
trong lĩnh vực này trong tương lai gần. Trong khi đó, ý kiến của Dixon
(1966), Nolan và Margoliash (1968), và Watts (1968) có thể là con
sulted cho những ý tưởng hiện tại về quá trình và cơ chế protein evolu
sự. Một bản đồ hàng năm trình tự và cấu trúc (Dayhof, 1969) protein
có thể được tư vấn cho tình trạng hiện tại của kết cấu tác phẩm.
II. CƠ CẤU TÀI SẢN
A. Linh kiện và tiểu đơn vị
1. BẢN CHẤT CỦA THÀNH PHẦN ĐA
Các hemoglobin của vật có xương sống là khá thống nhất trong phân tử
trọng lượng; nhất có trọng lượng gần 65.000. Sự giống nhau thân thiết của con hình thành chuỗi hemoglobin ngựa (Perutz et al., 1968), tinh trùng cá voi
myoglobin (Kendrew et al., 1960), các hemoglobin của biển một
nelid, Glycera (Padlan và Love, 1968), và của côn trùng Chirono
mus (Huber et al., 1968) cho vay confdence với niềm tin rằng tất cả HEMO
chuỗi polypeptide globin, cả hai vật có xương sống và không xương sống, được bố trí
tương tự và tất cả đều bắt nguồn từ một dạng tổ tiên chung. Vì vậy,
chúng tôi có tất cả kỳ vọng rằng difraction X-ray và acid amin se
quence nghiên cứu sẽ hiển thị hemoglobin FSH sở hữu nhiều tính năng
phổ biến với các sắc tố động vật có vú được nghiên cứu tốt hơn. Tuy nhiên,
điều này không nên che khuất một thực tế là hemoglobin FSH có nhiều
tính năng độc đáo, cả trong sinh lý học và cấu trúc chính của họ.
Hầu hết hemolyzates FSH chứa nhiều thành phần. Một ví dụ về
sự thay đổi đáng kể về số lượng và tỷ lệ hemoglobin
thành phần được hiển thị trong hình. 1 từ dữ liệu điện di của Yamanaka
et al. (1965). Quan sát khác của nhiều thành phần là summa
hoặc hộ chiếu trong Bảng I. Những dữ liệu này cho thấy hemolyzates với duy nhất một
thành phần khá đặc biệt. Cá, bò sát, động vật lưỡng cư và gen
lệ này còn có tính đa dạng lớn hơn nhiều các thành phần hemoglobin hơn
làm động vật có vú hay chim (xem nhận xét ​​của Gratzer và Allison, 1960).
Làm thế nào để nhiều thành phần phát sinh? Một số Mecha khá khác nhau
Mecha- làm gia tăng sự đa dạng này. Một số nhỏ các polypeptide độc đáo
chuỗi có thể kết hợp với nhau theo những cách khác nhau để sản xuất một
số lượng lớn các thành phần. Ngoài ra, các phân tử khác, lớn hay
nhỏ, có thể kết hợp với một phân tử hemoglobin và làm thay đổi điện của nó
di động phoretic bằng cách thay đổi điện tích của nó, cấu tạo của nó, hoặc bởi trong
ducing một sự thay đổi trong mức độ của sự kết hợp của tiểu đơn vị. Oxygen tự
gây phân ly của một số hemoglobin vào tiểu đơn vị của họ (xem Sec
sự III, E, 1). Quá trình oxy hóa của chất sắt heme có thể giới thiệu rõ ràng
không đồng nhất; tetramers oxy hóa một phần có chứa bốn nguyên tử sắt
có thể dẫn đến nhiều như fve thành phần điện di theo
để xem liệu 0, 1, 2, 3, hoặc 4 của các nguyên tử sắt bị oxy hóa (Itano và
Robinson, 1956).
Mặc dù tất cả các hemoglobin trong máu động vật có vú bình thường bao gồm hai
loại dây chuyền, một và 1, trong đó có một hình thức là A2F2 'này xuất hiện không phải
là đúng cho tất cả các hemoglobin VSATTP. Hemoglobin động vật có vú Tetrameric
phân tách thành các tiểu đơn vị của họ trong giải pháp rất loãng và ở thái cực
của pH và cường độ ion:
K, K.
a: f2 2af 2a + 2f
A nồng độ muối cao sẽ làm gia tăng K, nhưng để giảm Ke; K2
trở thành lớn chỉ pH dưới 5 (Guidotti et al, 1963.). Hầu như không có trong
hình trên các quá trình này có sẵn cho hemoglobin VSATTP. Chi
bằng chứng nhiều ca bây giờ tồn tại mà các giải pháp hỗn hợp của hai động vật có vú
hemoglobin, a2AfeA và một "Bf" B, bao gồm một hỗn hợp cân bằng
nhiều hình thức, kể cả loài lai như aAaBf2 'aAaBfAfB, và
a2fAfB. Những hình thức thường ít khi được phát hiện giữa động vật có vú HEMO
globin bởi các thủ tục điện di và sắc ký vì
thủ tục separatory thường hành động trên các đơn vị af chứ không phải là tetramers (Guidotti et o., 1963). [Xem Riggs (1965) và Schroeder
và Jones (1965) để xem xét các bằng chứng cho những kết luận này.] Các
số rõ ràng "thành phần" được quan sát thấy sau khi tinh bột hoặc
gel acrylamide điện sẽ phụ thuộc vào mối quan hệ giữa
động học và cân bằng của phân ly thành các tiểu đơn vị và thời gian
cần thiết cho các thủ tục separatory. Một số hemoglobin FSH xuất hiện
để hành xử khá diferently từ hemoglobin động vật có vú trong lĩnh vực này.
Kết hợp các tetramers (a2 / 2, 65.000 MW 44,5 S) để lớn hơn
uẩn (130.000 MW và cao hơn, S20, w: 6-7 S) là phổ biến
xảy ra trong hemolyzates bò sát và lưỡng cư (Svedberg và
Hedenius, 1934), nhưng sự kết hợp như vậy trong hemoglobin VSATTP đã chỉ
được báo cáo cho dogfsh (Chiancone et al, 1966.) và thành lập
chỉ có 5-10% tổng số hemoglobin. Tuy nhiên, các polyme,
mà tất cả dường như liên quan đến trái phiếu -SS- giữa các phân tử, không
xuất hiện để thay đổi các chức năng vận chuyển oxy của hemoglobin
(Riggs, 1966; Riggs và Rona, 1969) và không liên quan đến bất kỳ sự thay đổi
về điện trên phân tử. Vì vậy, một đột biến như vậy có thể
không được lựa chọn nghiêm trọng chống lại. Tuy nhiên, gần như phổ quát xảy ra
Řenče trong các loài bò sát và lưỡng cư và sự vắng mặt gần như hoàn toàn
từ FSH và vật có xương sống khác cho thấy một số lựa chọn là tại nơi làm việc.
Một chức năng có thể của các nhóm -SH hemoglobin trong hemoglobin
của loài bò sát và lưỡng cư có thể là một hồ chứa giảm điện
để bảo trì của sắt ở dạng sắt.
2. PHÁT TRIỂN THAY ĐỔI
thay đổi Ontogenetic trong các thành phần hemoglobin FSH rộng
lây lan và đã được quan sát trong ba loài cá mút đá (Adinolf
et al, 1959;. Manwell, 1963b), các dogfsh (Manwell, 1958a, 1963a),
các skate (Manwell, 1958b) , các teleost, Scorpaenichthyes (Manwell,
1957), cá trích và Spratt (Wilkins và dối trá, 1966), và bốn loài
cá hồi (Vanstone et al, 1964;. Hashimoto và Matsuura, 1960b;
Koch et al, 1964, 1966. ;. Wilkins, 1968)
Ấu trùng ammocoete của cá mút đá, Petromyzon planeri, có hai
thành phần chính được thay thế sau khi biến thái với hai
thành phần khác nhau (Adinolf et al, 1959).. Kể từ khi oxy và đáp ứng
các hình thức của cá mút đá hemoglobi