Hexokinase has a relatively high af

Hexokinase has a relatively high affinity for glucose; in most tissues the rate of the
hexokinase reaction is limited by the rate of glucose import into the cell, or by
glucose-6-phosphate inhibition of the enzyme. In the liver and pancreas, another
enzyme, glucokinase, also catalyzes this reaction. Unlike hexokinase, glucokinase
has relatively low affinity for glucose and is regulated by glucose regulatory
hormones; glucokinase thus acts as a mechanism for the liver to remove excess
glucose from circulation. In liver, although not in pancreas, glucokinase protein
synthesis is regulated by insulin and glucagon.
The Km of hexokinase is

Kết quả (Việt) 1:

Hexokinase có một mối quan hệ tương đối cao cho glucose; trong hầu hết các mô với tỷ lệ cácphản ứng hexokinase được giới hạn bởi tỷ lệ nhập khẩu glucose vào tế bào, hoặc bằng cáchglucose-6-phosphate sự ức chế men tiêu hóa. Ở gan và tuyến tụy, mộtenzym, glucokinase, cũng catalyzes phản ứng này. Không giống như hexokinase, glucokinasecó mối quan hệ tương đối thấp cho glucose và được quy định bởi đường quy địnhkích thích tố; glucokinase do đó hoạt động như một cơ chế cho gan để loại bỏ dư thừaglucose từ lưu thông. Trong gan, mặc dù không phải trong tuyến tụy, glucokinase proteinTổng hợp được quy định bởi insulin và glucagon.Km hexokinase là < 1 mM. Hexokinase là bão hòa do đó lúc sinh lý glucosenồng độ; hoạt động của nó được kiểm soát bởi một trong hai hấp thu glucose (trong hầu hết các mô), một sự kết hợp củasự hấp thu và số lượng enzyme hiện diện (ở gan), hoặc (trong điều kiện sẵn có cao glucose),bằng cách ức chế enzyme của glucose-6-phosphate. Ngược lại, Km glucokinase là ~ 10 mM(180 mg/dL); do đó tỷ lệ phản ứng glucokinase về bản chất là tỷ lệ tuyến tính với cácnồng độ glucose huyết tương, với các hoạt động tối đa một nửa không đạt được cho đến khi đường trong mức độ đạt được cáchyperglycemic phạm vi; glucokinase không phải là quy định của glucose-6-phosphate.Phosphorylation glucose ngăn các phân tử glucose để lại các tế bào.Kể từ khi, ngoại trừ ở gan và thận, các tế bào thiếu khả năng để loại bỏ phosphate, cácphản ứng hexokinase là về cơ bản là một tín hiệu tế bào dự định giữ lại các đườngphân tử. Mặc dù bước phosphorylation thường được gọi là bước đầu tiên trongglycolysis, glucose-6-phosphate không phải là nhất thiết phải cam kết các glycolyticcon đường; nó cũng có thể là một chất nền cho tổng hợp glycogen hoặc được chuyển hướng đến cácpentose phosphate đường. Gan và thận, men tiêu hóa glucose-6 -Phosphatase loại bỏ phốt phát và cho phép sự phát hành của glucose để lưu thông.Lần đầu tiên cam bước, và chính quy định bước vào con đường glycolyticxúc tác bởi phosphofructokinase. Enzyme này được quy định bởi một số hormonevà bởi trạng thái năng lượng của tế bào. Tác dụng của kích thích tố trênhoạt động phosphofructokinase là phụ thuộc vào mô (ví dụ như insulin tăngphosphofructokinase hoạt động trong gan, nhưng ức chế hoạt động trong các cơ bắp).Phosphofructokinase được kích hoạt bởi fructose-2,6-bis-phosphate, AMP và amoniac (một acid aminbảng phân tích sản phẩm) và là ức chế bởi ATP và citrate. Trong cơ bắp, epinephrine làm tăng mức độcủa fructose-2,6-bis-phosphate; ở gan, epinephrine và glucagon giảm fructose-2,6-bis-phosphatecấp độ bằng cách kích thích phosphorylation của enzym bifunctional fructose-2,6-bis-phosphatase /fructose-6-phosphate 2-kinase. Fructose-1,6-bis-phosphatase được quy định bởi các hợp chất tương tự nhưphosphofructokinase, nhưng theo hướng đối diện.Đặc biệt là ở gan, cơ bắp và dòng chảy của glucose để con đường glycolytic được quy định trongsự kết hợp của các ảnh hưởng của nội tiết tố (insulin, cortisol và epinephrine, và, trong gan, glucagon) vàbởi tỷ lệ ATP:AMP. Khi tỷ lệ ATP:AMP là rất cao, năng lượng được tạo ra có đáp ứng hoặc vượt quáyêu cầu, và glycolysis giảm. Nó là chủ yếu là cơ chế này điều khiển tỉ lệTổng hợp glycogen để glycolysis trong gan trong sự kích thích insulin (insulin kích thích cả haicon đường).Pyruvat kinase là quy định bước cuối cùng của glycolysis. Gan pyruvat kinase làphosphorylated bởi phụ thuộc vào trại protein kinase, ức chế hoạt động của

Kết quả (Việt) 2:

Hexokinase có ái lực tương đối cao đối với glucose; trong hầu hết các mô tốc độ của
phản ứng hexokinase được giới hạn bởi tỷ lệ nhập glucose vào tế bào, hoặc bằng cách
ức chế glucose-6-phosphate của các enzyme. Trong gan và tuyến tụy, một
enzyme, glucokinase, cũng xúc tác phản ứng này. Không giống như hexokinase, glucokinase
có ái lực tương đối thấp đối với glucose và được điều chỉnh bởi pháp glucose
hormone; do đó glucokinase hoạt động như một cơ chế cho gan để loại bỏ dư thừa
glucose từ lưu thông. Trong gan, mặc dù không phải trong tuyến tụy, protein glucokinase
tổng hợp được quy định bởi insulin và glucagon.
Các Km của hexokinase là <1 mM. Do đó hexokinase được bão hoà ở đường sinh lý
nồng độ; hoạt động của nó được điều khiển bởi một trong hai sự hấp thu glucose (trong hầu hết các mô), một sự kết hợp của
sự hấp thu và số lượng của các enzyme (ở gan), hoặc (trong điều kiện sẵn có nồng độ glucose cao),
bằng cách ức chế các enzym của glucose-6- phosphate. Ngược lại, Km của glucokinase là ~ 10 mM
(180 mg / dL); do vậy tỷ lệ phản ứng glucokinase yếu là tuyến tính tỷ lệ với
nồng độ glucose huyết tương, với các hoạt động nửa tối đa không đạt được cho đến khi nồng độ đường đạt tới
phạm vi tăng đường huyết; glucokinase không được quy định bởi glucose-6-phosphate.
Các phosphoryl hóa glucose ngăn chặn các phân tử glucose rời khỏi tế bào.
Kể từ khi, ngoại trừ trong gan và thận, tế bào không có khả năng loại bỏ các phosphate, các
phản ứng hexokinase bản chất là một dấu hiệu cho thấy tế bào có ý định giữ lại các đường
phân tử. Mặc dù các bước phosphoryl hóa thường được nhắc đến như là bước đầu tiên trong
quá trình đường phân, glucose-6-phosphate được không nhất thiết phải cam kết với glycolytic
đường; nó cũng có thể là một chất nền cho sự tổng hợp glycogen hoặc được chuyển hướng đến các
con đường pentose phosphate. Trong gan và thận, các enzyme glucose-6-
phosphatase loại bỏ phosphate và cho phép sự phát hành của glucose để lưu thông.
Bước cam kết đầu tiên, và bước điều tiết chính trong con đường glycolytic được
xúc tác bởi phosphofructokinase. Enzyme này được quy định bởi một số hormone
và các trạng thái năng lượng của tế bào. Ảnh hưởng của kích thích tố trên
hoạt động phosphofructokinase là mô-phụ thuộc (ví dụ như insulin làm tăng
hoạt động phosphofructokinase trong gan, nhưng ức chế hoạt động trong cơ bắp).
Phosphofructokinase được kích hoạt bởi fructose-2,6-bis-phosphate, AMP, và amoniac (một amino axit
sản phẩm phân hủy) và bị ức chế bởi ATP và citrate. Trong cơ, epinephrine làm tăng mức độ
của fructose-2,6-bis-phosphate; trong gan, epinephrine và giảm glucagon fructose-2,6-bis-phosphate
mức bằng cách kích thích sự phosphoryl hóa của enzyme nhị chức fructose-2,6-bis-phosphatase /
fructose-6-phosphate 2-kinase. Fructose-1,6-bis-phosphatase được quy định bởi cùng một hợp chất như
phosphofructokinase, nhưng theo hướng ngược lại.
Đặc biệt là ở gan và cơ, dòng chảy của glucose đến các con đường glycolytic được quy định các
kết hợp của ảnh hưởng nội tiết tố (insulin, cortisol, và epinephrine, và, trong gan, glucagon) và
do ATP: tỷ lệ AMP. Khi ATP: tỷ lệ AMP là rất cao, năng lượng được tạo ra đã đáp ứng hoặc vượt quá
yêu cầu, và glycolysis giảm. Nó chủ yếu là cơ chế này kiểm soát tỉ lệ của
tổng hợp glycogen để glycolysis trong gan trong quá trình kích thích insulin (insulin kích thích cả hai
con đường).
Kinase Pyruvate là bước điều chỉnh cuối cùng của quá trình đường phân. Pyruvate kinase gan được
phosphoryl hóa bởi protein kinaza cAMP-phụ thuộc, trong đó ức chế sự hoạt động của