Both these changes favour protein-p

Both these changes favour protein-protein interactions and thus the formation of aggregates. This is especially true when free thiol groups become exposed as unfolding could result in the formation of tightly bound aggregates. The unfolding and aggregation of a protein usually has a negative effect on its solubility/dispersability, a prerequisite to exert techno-functional properties such as gelling, emulsification and foaming.

Kết quả (Việt) 1:

Những thay đổi này ủng hộ tương tác protein-protein và do đó sự hình thành các máy. Điều này đặc biệt đúng khi miễn phí sulfhydryl nhóm trở thành tiếp xúc như unfolding có thể dẫn đến sự hình thành các máy bị ràng buộc chặt chẽ. Mở ra và kết hợp của một protein thường có một tác động tiêu cực của nó hòa tan/dispersability, một điều kiện tiên quyết để phát huy các thuộc tính chức năng kỹ thuật chẳng hạn như gelling, emulsification và khuynh hướng tạo bọt.

Kết quả (Việt) 2:

Cả hai thay đổi có lợi cho tương tác protein-protein và do đó sự hình thành của uẩn. Điều này đặc biệt đúng khi nhóm thiol tự do trở thành tiếp xúc như đang diễn ra có thể dẫn đến sự hình thành của uẩn ràng buộc chặt chẽ. Sự giải và tổng hợp một loại protein thường có một tác động tiêu cực về khả năng hòa tan của nó / dispersability, một điều kiện tiên quyết để phát huy tính kỹ thuật chức năng như gel, nhũ tương hóa và tạo bọt.