Aggregated amyloid ß-protein (Aß) i

Aggregated amyloid ß-protein (Aß) is pathognomonic of Alzheimer's disease and certain assemblies of Aß are synaptotoxic. Excess glutamate or diminished glutathione reserve are both implicated in mediating or modulating Aß-induced disruption of synaptic plasticity. The system xc- antiporter promotes Na+ -independent exchange of cystine with glutamate thereby providing a major source of extracellular glutamate and intracellular glutathione concentrations. Here we probed the ability of two drugs with opposite effects on system xc-, the inhibitor sulfasalazine and facilitator N-acetylcysteine, to modulate the ability of Aß1-42 to inhibit long-term potentiation (LTP) in the CA1 area of the anaesthetized rat. Whereas acute systemic treatment with sulfasalazine lowered the threshold for Aß to interfere with synaptic plasticity, N-acetylcysteine prevented the inhibition of LTP by Aß alone or in combination with sulfasalazine. Moreover acute N-acetylcysteine also prevented the inhibition of LTP by TNFα, a putative mediator of Aß actions, and repeated systemic N-acetylcysteine treatment for 7 days reversed the delayed deleterious effect of Aß on LTP. Since both of these drugs are widely used clinically, further evaluation of their potential beneficial and deleterious actions in early Alzheimer's disease seems warranted. © 2016 Wiley Periodicals, Inc.
© 2016 Wiley Periodicals, Inc.

Kết quả (Việt) 1:

Tổng hợp amyloid ß đạm (Aß) pathognomonic của bệnh Alzheimer và nhất định hội Aß synaptotoxic. Glutamate vượt quá hoặc giảm dự trữ glutathione cả hai đều liên quan đến việc làm trung gian hoặc điều chỉnh Aß gây ra sự gián đoạn của synaptic dẻo. Hệ thống xc-antiporter khuyến khích Na +-trao đổi độc lập cystine với glutamate do đó cung cấp một nguồn chính của dịch ngoại bào glutamate và nồng độ glutathione nội bào. Ở đây chúng tôi thăm dò khả năng của hai loại thuốc với các tác dụng khác trên hệ thống xc-, các chất ức chế sulfasalazine và sở N-acetylcysteine, để điều chỉnh khả năng của Aß1-42 ức chế lâu dài potentiation (LTP) trên vùng CA1 anaesthetized rat. Trong khi hệ thống điều trị cấp tính với sulfasalazine hạ xuống ngưỡng cho Aß để can thiệp với synaptic dẻo, N-acetylcysteine ngăn cản sự ức chế LTP bởi Aß một mình hoặc kết hợp với sulfasalazine. Hơn nữa N-acetylcysteine cấp tính cũng ngăn cản sự ức chế LTP bởi TNFα, một hòa giải viên giả định các hành động Aß, và lặp đi lặp lại hệ thống N-acetylcysteine điều trị 7 ngày đảo ngược tác dụng bại hoại phong tục bị trì hoãn của Aß vào LTP. Kể từ khi cả hai trong số các loại thuốc này được sử dụng rộng rãi lâm sàng, tiếp tục đánh giá tiềm năng có lợi và bại hoại phong tục hành động của họ ở đầu của bệnh Alzheimer có vẻ như bảo hành. © Tạp chí 2016 wiley, Inc© Tạp chí 2016 wiley, Inc

Kết quả (Việt) 2:

Amyloid tổng hợp ß-protein (ASS) là pathognomonic của bệnh Alzheimer và hội nhất định của ASS là synaptotoxic. Glutamate dư thừa hoặc dự trữ glutathione giảm đều liên quan đến trung gian hay điều chỉnh gián đoạn Ass-induced của dẻo khớp thần kinh. Hệ thống xc- antiporter thúc đẩy Na + trao đổi -independent của cystine với glutamate qua đó cung cấp một nguồn chính của glutamate ngoại bào và nồng độ glutathione trong tế bào. Ở đây chúng ta thăm dò khả năng của hai loại thuốc có tác dụng ngược lại trên hệ thống xc-, các chất ức chế sulfasalazine và hỗ trợ N-acetylcysteine, để điều chỉnh khả năng của Aß1-42 để ức chế tiềm lực dài hạn (LTP) trong khu vực CA1 của chuột gây mê . Trong khi điều trị toàn thân cấp tính với sulfasalazine hạ thấp ngưỡng cho ass can thiệp dẻo khớp thần kinh, N-acetylcysteine ngăn chặn sự ức chế của LTP của mình ass hoặc kết hợp với sulfasalazine. Hơn nữa cấp N-acetylcystein cũng ngăn cản sự ức chế của LTP của TNFα, người trung gian giả định các hành động ass, và lặp đi lặp lại điều trị N-acetylcysteine hệ thống cho 7 ngày đảo ngược tác hại chậm ass trên LTP. Kể từ khi cả hai loại thuốc được sử dụng rộng rãi trên lâm sàng, đánh giá thêm các hành động có lợi và có hại tiềm năng của họ trong bệnh sớm bệnh Alzheimer dường như bảo hành. © 2016 Wiley tạp, Inc
© 2016 Wiley tạp, Inc.