474 Chapter 15 Enzyme RegulationExp

474 Chapter 15 Enzyme Regulation
Expressed another way, H is an antagonist of oxygen binding by Hb, and the satu-
ration curve of Hb for O2 is displaced to the right as acidity increases (Figure 15.28).
This phenomenon is called the Bohr effect, after its discoverer, the Danish physiol-
ogist Christian Bohr (the father of Niels Bohr, the atomic physicist). The effect has
important physiological significance because actively metabolizing tissues produce
acid, promoting O2 release where it is most needed. About two protons are taken
up by deoxyhemoglobin. The N-termini of the two -chains and the His 146
residues have been implicated as the major players in the Bohr effect. (The pKa of
a free amino terminus in a protein is about 8.0, but the pKa of a protein histidine
imidazole is around 6.5.) Neighboring carboxylate groups of Asp 94 residues help
stabilize the protonated state of the His 146 imidazoles that occur in deoxyhemo-
globin. However, when Hb binds O2, changes in the conformation of -chains upon
Hb oxygenation move the negative Asp function away, and dissociation of the
imidazole protons is favored.
CO2 Also Promotes the Dissociation of O2 from Hemoglobin
Carbon dioxide has an effect on O2 binding by Hb that is similar to that of H,
partly because it produces H when it dissolves in the blood:
The enzyme carbonic anhydrase promotes the hydration of CO2. Many of the protons
formed upon ionization of carbonic acid are picked up by Hb as O2 dissociates. The
bicarbonate ions are transported with the blood back to the lungs. When Hb be-
comes oxygenated again in the lungs, H is released and reacts with HCO3
 to re-
form H2CO3, from which CO2 is liberated. The CO2 is then exhaled as a gas.
In addition, some CO2 is directly transported by hemoglobin in the form of car-
bamate (ONHCOO). Free -amino groups of Hb react with CO2 reversibly:
This reaction is driven to the right in tissues by the high CO2 concentration; the
equilibrium shifts the other way in the lungs where [CO2] is low. Thus, carbamyla-
tion of the N-termini converts them to anionic functions, which then form salt links
with the cationic side chains of Arg 141 that stabilize the deoxy or T state of
hemoglobin.
RONH2  CO2 RO O NH COO H
CO2 H2O H2CO3 HCO3   H  carbonic anhydrase
carbonic acid bicarbonate
100
80
60
40
20
0
Percent saturation
0 20 40 60 80 100 120 140
pO2, torr
Myoglobin
Arterial
pO2
Venous
pO2
pH 7.6
pH 7.4
pH 7.2
pH 7.0
pH 6.8
FIGURE 15.28 The oxygen saturation curves for myoglo-
bin and for hemoglobin at five different pH values: 7.6,
7.4, 7.2, 7.0, and 6.8.

Kết quả (Việt) 1:

474 chương 15 Enzyme quy địnhBày tỏ một cách khác, H là một nhân vật đối kháng của oxy ràng buộc bởi Hb, và satu -suất ăn đường cong của Hb cho O2 là dời về bên phải khi axit tăng lên (hình 15.28).Hiện tượng này được gọi là hiệu ứng Bohr, sau khi phát hiện của nó, physiol Đan Mạch-ogist Christian Bohr (cha của Niels Bohr, nhà vật lý nguyên tử). Hiệu ứng đãý nghĩa quan trọng sinh lý vì mô tích cực metabolizing sản xuấtaxit, thúc đẩy phát hành O2 nơi nó cần thiết nhất. Khoảng hai proton được lấylên bởi deoxyhemoglobin. N-termini của hai - dãy và 146 của ôngdư lượng có liên quan đến như các cầu thủ lớn trong hiệu ứng Bohr. (PKa củaterminus amino miễn phí trong một protein là khoảng 8,0, nhưng pKa protein histidineimidazole là khoảng 6.5.) Lân cận carboxylate nhóm của Asp 94 dư lượng giúpổn định protonated, bang imidazoles của ông 146 xảy ra trong deoxyhemo-globin. Tuy nhiên, khi Hb gắn bó với O2, thay đổi trong conformation của - chuỗi onHB oxy hóa di chuyển tiêu cực Asp chức năng đi, và phân ly của các imidazole proton được ưa chuộng.CO2 Cũng khuyến khích phân ly của O2 từ HemoglobinCarbon dioxide có ảnh hưởng đến O2 ràng buộc bởi Hb mà là tương tự như H,một phần vì nó tạo ra H khi nó hòa tan trong máu:Anhydrase carbonic enzym khuyến khích hydrat hóa của CO2. Nhiều người trong số các protonđược hình thành khi các ion hóa của axit cacbonic được chọn bởi Hb như O2 dissociates. CácCác Ion bicarbonate được vận chuyển với máu quay lại phổi. Khi Hb-đến ôxy một lần nữa trong phổi, H được phát hành và phản ứng với HCO3để re-hình thức H2CO3, từ đó CO2 giải phóng. Các khí CO 2 sau đó exhaled như là một chất khí.Ngoài ra, một số CO2 trực tiếp được vận chuyển bằng hemoglobin trong các hình thức của xe hơi-bamate (ONHCOO). Miễn phí - amino nhóm Hb phản ứng với CO2 reversibly:Phản ứng này là lái xe ở bên phải trong mô của nồng độ CO2 cao; Cáccân bằng thay đổi theo cách khác trong phổi nơi [CO2] là thấp. Vì vậy, carbamyla-tion của N-termini chuyển đổi chúng để chức năng anion, sau đó tạo thành muối liên kếtvới dây chuyền cation phụ của 141 Arg ổn định deoxy hoặc T bang hemoglobin.RONH2 CO2 RO O NH COO HAnhydrase carbonic CO2 H2O H2CO3 HCO3 Haxit cacbonic bicacbonat100806040200Bão hòa phần trăm0 20 40 60 80 100 120 140pO2, torrMyoglobinĐộng mạchpO2Tĩnh mạchpO2pH 7.6pH 7.4pH 7.2pH 7.0pH 6.8Tìm 15.28 các đường cong bão hòa ôxy cho myoglo-bin và hemoglobin lúc 5 độ pH khác nhau giá trị: 7.6,7.4, 7.2, 7.0 và 6.8.

Kết quả (Việt) 2:

474 Chương 15 Quy chế Enzyme
Bày tỏ một cách khác, H? là một chất đối kháng của ràng buộc bởi Hb ôxy, và bão hòa
đường cong suất ăn của Hb cho O2 được dời sang bên phải như axit tăng lên (Hình 15.28).
Hiện tượng này được gọi là hiệu ứng Bohr, sau khi phát hiện ra nó, là physiol- Đan Mạch
ogist Christian Bohr (cha của Niels Bohr, các nhà vật lý nguyên tử). Hiệu quả có
ý nghĩa sinh lý quan trọng bởi vì các mô tích cực chuyển hóa sản xuất
acid, thúc đẩy O2 phát hành, nơi nó là cần thiết nhất. Khoảng hai proton được đưa
lên bởi deoxyhemoglobin. N-trạm cuối của cả hai? -chains Và 146? Ông
dư lượng đã được liên quan như các cầu thủ lớn trong các hiệu ứng Bohr. (Các pKa của
một trạm amin tự do trong một protein là khoảng 8.0, nhưng pKa của một histidine protein
imidazole là khoảng 6,5.) Giáp ranh nhóm carboxylate của ASP? 94 dư lượng giúp
ổn định trạng thái proton của 146? Imidazoles của ông xảy ra trong deoxyhemo-
globin. Tuy nhiên, khi Hb gắn O2, những thay đổi trong cấu tạo của -chains? Khi
Hb oxy di chuyển các chức năng Asp tiêu cực đi, và phân ly của các
proton imidazole được ưa chuộng.
CO2 Cũng Thúc đẩy sự phân ly của O2 từ Hemoglobin
Carbon dioxide có tác dụng trên O2 ràng buộc bởi Hb mà là tương tự như của H ?,
một phần vì nó tạo ra H? khi nó hòa tan trong máu:
Các anhydrase carbonic enzyme thúc đẩy quá trình hydrat CO2. Nhiều người trong số các proton
hình thành từ sự ion hóa của axit carbonic được chọn của Hb như O2 phân ly. Các
ion bicarbonate được vận chuyển với sự trở lại máu đến phổi. Khi Hb được-
đi kèm oxy lại trong phổi, H? được phát hành và phản ứng với
HCO3? để lại
dạng H2CO3, từ đó CO2 được giải phóng. Các CO2 sau đó thở ra như là một khí.
Ngoài ra, một số CO2 được trực tiếp vận chuyển bằng hemoglobin trong các hình thức car-
bamate (ONHCOO?). Free nhóm -amino của Hb phản ứng với CO2 thuận nghịch:
Phản ứng này là lái xe bên phải trong các mô của nồng độ CO2 cao; sự
cân bằng chuyển dịch theo cách khác trong phổi nơi [CO2] là thấp. Như vậy, carbamyla-
tion của N-trạm cuối chuyển đổi chúng thành các chức năng anion, mà sau đó hình thành các liên kết muối
với chuỗi bên cation của Arg? 141 là ổn định deoxy hoặc tiểu bang T của
hemoglobin.
RONH2? CO2 RO O NH COO ?? H?
CO2 H2O H2CO3 HCO3? ? H? ? carbonic anhydrase
carbonic axit bicarbonate
100
80
60
40
20
0
phần trăm bão hòa
0 20 40 60 80 100 120 140
PO2, torr
Myoglobin
Arterial
PO2
Tĩnh
PO2
pH 7,6
pH 7.4
pH 7.2
pH 7.0
pH 6.8
Hình 15.28 Các đường cong bão hòa oxy cho myoglo-
bin và cho hemoglobin lúc năm giá trị khác nhau pH: 7.6,
7.4, 7.2, 7.0, và 6.8.