There have been various types of am

There have been various types of amino acid indices derived to date [10] and [11]. According to the original definition by Rose et al. [9], we have re-estimated the hydrophobicity index in terms of the solvent-accessible surface area for 20 amino acids. The results shown in Table 2 are almost identical to those originally obtained by Rose et al., if two types of Cys residues (Cys_SS and Cys_SH) are not distinguished. The mean solvent-accessible surface area, denoted by 〈A〉, was nearly the same for both Cys_SS and Cys_SH, being 15 Å2. When the mean fractional area loss [9] was calculated, the definition of which is given in Table 2, Cys_SH showed the largest index (0.89) among all residues, even greater than the aliphatic residues Ile (0.88) and Leu (0.87) (Table 2). The mean fractional area loss for Cys_SS (0.83) is, on the other hand, similar to that for Met (0.84) and the aromatic residues Tyr (0.81) and Trp (0.85).

Table 2 shows another hydrophobic scale defined in terms of the number of surrounding heavy atoms within a sphere (see Section 2). In the original definition of Ota and Nishikawa [7], the number of surrounding atoms (Sn) is sub-divided into nine classes, and the more residues of a particular amino acid type that are buried within a protein molecule, the larger their Sn value. We therefore expect smaller values for hydrophilic residues and larger values for hydrophobic residues. The relative order of amino acid hydrophobicities seems very similar between the two scales. In particular, the Sn value of Cys_SH (6.82) is again larger than that of Cys_SS (6.12), and is comparable with those of Ile (7.03), Leu (6.91) and Phe (6.79). The correlation coefficient between these two scales is as high as 0.983.

The two kinds of hydrophobicity indices suggest that Cys_SH behaves as a strongly hydrophobic residue in a globular protein, even stronger than Cys_SS. It should also be noted that the hydrophobicity indices of Cys_SH never resemble Ser or Thr and that Cys_SH also does not share the propensity of Ser and Thr to form α-helices (see Table 2). The helical propensity of Cys_SH (1.05) is similar to that of Ile (1.05), Trp (1.01) and Phe (0.99). On the other hand, Cys_SS has a small helical propensity value (0.49) comparable to that of the helix breaker Gly (0.46). The reason for this may be that the rigidity of α-helices prevents the formation of disulfide bonds.

Kết quả (Việt) 1:

Đã có rất nhiều loại chỉ số axit amin có nguồn gốc đến nay [10] và [11]. Theo định nghĩa ban đầu của Rose et al. [9], chúng tôi lại có ước tính chỉ số hydrophobicity về diện tích bề mặt có thể sử dụng dung môi cho 20 axit amin. Kết quả hiển thị trong bảng 2 hầu như giống hệt nhau để những người ban đầu được thu được bởi Rose và ctv., nếu hai loại dư lượng Cys (Cys_SS và Cys_SH) không phân biệt. Có nghĩa là dung môi có thể sử dụng diện tích mặt, kí hiệu là 〈A〉, là gần như giống nhau cho cả hai Cys_SS và Cys_SH, là 15 Å2. Khi giảm cân có nghĩa là phân tích [9] đã được tính toán, định nghĩa mà được đưa ra trong bảng 2, Cys_SH cho thấy chỉ số lớn nhất (0,89) trong số tất cả dư lượng, thậm chí còn lớn hơn dư lượng béo Ile (0,88) và Leu (0,87) (bảng 2). Mất tích phân đoạn có nghĩa là cho Cys_SS (0,83) là, mặt khác, tương tự như cho Met (0,84) và dư lượng thơm Tyr (0,81) và Trp (0,85).Bảng 2 cho thấy quy mô kỵ nước khác được xác định về mặt số lượng xung quanh các nguyên tử nặng trong một hình cầu (xem mục 2). Trong định nghĩa ban đầu của Ota và Nishikawa [7], số lượng các nguyên tử lân cận (Sn) là phụ chia thành chín lớp học và dư lượng nhiều hơn một loại axit amin đặc biệt được chôn trong một phân tử protein, lớn hơn giá trị Sn của họ. Chúng tôi do đó hy vọng nhỏ hơn giá trị cho Purifying dư lượng và giá trị lớn hơn cho kỵ nước dư lượng. Thứ tự tương đối của các axit amin hydrophobicities có vẻ rất giống nhau giữa hai quy mô. Đặc biệt, giá trị Sn Cys_SH (6.82) lại lớn hơn của Cys_SS (6,12), và được so sánh với Ile (7,03), Leu (6,91) và Phe (6.79). Hệ số tương quan giữa các vảy hai là cao như 0.983.Hai loại chỉ số hydrophobicity đề nghị Cys_SH cư xử như một dư lượng kỵ nước mạnh mẽ trong một protein globular, thậm chí mạnh hơn Cys_SS. Nó cũng nên được lưu ý rằng chỉ số hydrophobicity của Cys_SH không bao giờ giống Ser hoặc Thr và rằng Cys_SH cũng không chia sẻ xu hướng của Ser và Thr dạng α-helices (xem bảng 2). Xu hướng xoắn của Cys_SH (1.05) là tương tự như của Ile (1.05), Trp (1,01) và Phe (0,99). Mặt khác, Cys_SS có một giá trị xu hướng xoắn nhỏ (0,49) tương đương với các breaker xoắn Gly (0,46). Lý do cho điều này có thể là cứng α-helices ngăn ngừa sự hình thành của liên kết disulfua.

Kết quả (Việt) 2:

Đã có nhiều loại khác nhau của các chỉ số axit amin có nguồn gốc cho đến nay [10] và [11]. Theo định nghĩa ban đầu của Rose et al. [9], chúng tôi đã tái ước tính chỉ số kị nước về diện tích bề mặt dung môi có thể truy cập trong 20 axit amin. Các kết quả được thể hiện trong bảng 2 là gần như giống hệt với ban đầu thu được bằng Rose et al., Nếu hai loại Cys cặn bã (Cys_SS và Cys_SH) không phân biệt. Các bình diện tích bề mặt dung môi có thể truy cập, biểu hiện bằng <A>, gần như giống nhau cho cả hai Cys_SS và Cys_SH, là 15 A2. Khi mất tích phân đoạn trung bình [9] đã được tính toán, định nghĩa trong đó được cho trong bảng 2, Cys_SH cho thấy các chỉ số lớn nhất (0,89) trong số tất cả các dư lượng, thậm chí lớn hơn so với dư lượng béo Ile (0.88) và Leu (0,87) ( bảng 2). Việc mất bình phân tích cho Cys_SS (0,83) là, mặt khác, tương tự như đối với Met (0.84) và dư lượng thơm Tyr (0,81) và Trp (0,85).

Bảng 2 cho thấy một quy mô kỵ nước được quy định tại điều khoản của số xung quanh các nguyên tử nặng trong một hình cầu (xem mục 2). Trong định nghĩa ban đầu của Ota và Nishikawa [7], số lượng các nguyên tử xung quanh (Sn) được chia thành chín lớp học, và dư lượng của một loại axit đặc biệt amin được chôn trong một phân tử protein, lớn hơn Sn của họ giá trị. Do đó chúng tôi mong đợi giá trị nhỏ hơn dư lượng hydrophilic và các giá trị lớn hơn cho dư lượng kỵ. Trình tự tương đối của hydrophobicities axit amin có vẻ rất giống nhau giữa hai quy mô. Trong đó, giá trị của Sn Cys_SH (6.82) là lại lớn hơn so với Cys_SS (6.12), và có thể so sánh với những người của Ile (7.03), Leu (6.91) và Phe (6.79). Hệ số tương quan giữa hai quy mô này là cao 0,983.

Hai loại chỉ số kỵ nước cho rằng Cys_SH cư xử như một dư lượng mạnh kỵ trong một protein hình cầu, thậm chí còn mạnh hơn Cys_SS. Cũng nên lưu ý rằng các chỉ số sợ nước của Cys_SH không bao giờ giống Ser hoặc Thr và Cys_SH cũng không chia sẻ các xu hướng của Ser và Thr để tạo thành α-xoắn (xem Bảng 2). Xu hướng xoắn của Cys_SH (1,05) là tương tự như của Ile (1,05), Trp (1,01) và Phe (0.99). Mặt khác, Cys_SS có giá trị nhỏ xoắn xu hướng (0,49) so sánh với các máy cắt xoắn Gly (0,46). Lý do cho điều này có thể là sự cứng nhắc của α-xoắn ngăn ngừa sự hình thành của trái phiếu disulfide.