The products of lipid oxidation hav

The products of lipid oxidation have been well known to produce aggregation of proteins, which decreases solubility [119]. According to recent ultrastructural and chemical studies, linoleic acid hydroperoxides were about 10 times more effective in decreasing protein solubility in KCl solutions of incubated cod myofibrils than linoleic acid. This explains the rapid deterioration of the fibrillar proteins in the surface layers of frozen cod fillet blocks compared to the inner layers during extended frozen storage [119]. Dyer and Dingle [74] and Dyer [114] observed that free fatty acid (FFA) formation preceeded the loss of the extractability of myofibrillar proteins and that lean fish species (i.e.,.cod) experienced a rapid loss of protein extractability ompared to fatty fish [115,116,197]. Although release of FFA in fish from various species seems to coincide with protein deterioration during frozen storage [150], in a thorough study [151] evaluating cod, lemon sole, halibut, and dogfish a simple connection between hydolysis and protein denaturation could not be established. Unlike conventional surimi, Thawornchinsombut and Park [198] reported that salt-soluble proteins extracted from fish protein isolate (FPI) prepared using the pH-shift method was very low. When pH of the alkali-extracted FPI stored at pH 5.5 was adjusted to neutral pH, more proteins were extracted due to the change of the net protein charge. However, salt-extractable protein did not seem to be related to other protein functionalities observed in this study. The FPI behaves significantly different due to extraction by acid (pH 2) or alkaline solution (pH 10). It should be noted that no significant difference was observed when severe conditions (without cryoprotectants addition and/or freeze/thaw cycling) were applied (Figure 16.9). The values of salt-extractable protein of FPI (40–60 mg/g) were significantly lower than 309 mg/g dry basis for conventional surimi extracted at 0.6 M NaCl [199]. The molecular structure of alkali-extracted FPI, which was chemically unfolded and refolded, might be reoriented. Thus, they no longer behave like a native protein [199]. Kim [200] also revealed substantially lower solubility of Alaska pollock proteins isolated at pH 11 in Tris buffer containing 0.6 M NaCl. A similar trend was also observed in rockfish by Yongsawatdigul and Park [201]

Kết quả (Việt) 1:

Các sản phẩm của quá trình oxy hóa chất béo đã được biết đến để sản xuất tổng hợp protein, làm giảm độ hòa tan [119]. Theo nghiên cứu gần đây siêu và hóa chất, axit linoleic hydroperoxides là khoảng 10 lần hiệu quả trong giảm protein hòa tan trong KCl ủ cá tuyết myofibrils hơn axit linoleic. Điều này giải thích sự suy giảm nhanh chóng của các protein fibrillar trong các lớp trên bề mặt của khối phi lê cá tuyết đông lạnh so với các lớp bên trong trong thời gian dài đông lạnh lí [119]. Dyer và Dingle [74] và Dyer [114] quan sát thấy rằng miễn phí béo acid (FFA) hình thành trước sự mất mát của extractability myofibrillar protein và loài cá nạc (i.e.,.cod) có kinh nghiệm một sự mất mát nhanh chóng của protein extractability ompared mỡ cá [115,116,197]. Mặc dù phát hành của FFA cá từ các loài khác nhau dường như trùng với sự suy giảm protein trong lưu trữ đông lạnh [150], trong một nghiên cứu kỹ lưỡng [151] đánh giá cod, chanh sole, halibut, và dogfish kết nối đơn giản giữa hydolysis và protein denaturation có thể không được thiết lập. Không giống như thông thường surimi, Thawornchinsombut và Park [198] báo cáo rằng các muối hòa tan protein chiết xuất từ cá protein isolate (FPI) chuẩn bị bằng cách sử dụng các phương pháp thay đổi độ pH là rất thấp. Khi độ pH kiềm chiết xuất FPI được lưu trữ ở pH 5,5 được điều chỉnh để trung hòa độ pH, thêm protein được chiết xuất do sự thay đổi phí net protein. Tuy nhiên, extractable muối đạm không có vẻ có liên quan đến các chức năng của protein quan sát trong nghiên cứu này. FPI ứng xử một cách đáng kể khác nhau do khai thác bởi acid (pH 2) hoặc kiềm (pH 10). Cần lưu ý rằng không có khác biệt đáng kể đã được quan sát thấy khi điều kiện nghiêm trọng (mà không cần bổ sung cryoprotectants và/hoặc đóng băng/tan băng, Chạy xe đạp) đã áp dụng (hình 16.9). Các giá trị của extractable muối đạm FPI (40 – 60 mg/g) thấp hơn đáng kể so với 309 mg/g khô cơ sở cho quy ước surimi được chiết xuất tại cách 0.6 M NaCl [199]. Cấu trúc phân tử của chiết xuất kiềm FPI, mà về mặt hóa học được mở ra và refolded, có thể là reoriented. Vì vậy, họ không còn hoạt động như một bản địa của protein [199]. Kim [200] cũng tiết lộ đáng kể thấp độ hòa tan của Alaska pollock protein bị cô lập ở pH 11 trong vùng đệm Tris chứa cách 0.6 M NaCl. Một xu hướng tương tự cũng được quan sát trong rockfish bởi Yongsawatdigul và công viên [201]

Kết quả (Việt) 2:

Các sản phẩm của quá trình oxy hóa lipid đã được nổi tiếng để sản xuất tập hợp của các protein, làm giảm độ hòa tan [119]. Theo các nghiên cứu siêu cấu trúc và hóa học gần đây, hydroperoxides axit linoleic là khoảng 10 lần hiệu quả hơn trong việc giảm độ hòa tan protein trong dung dịch KCl của myofibrils cod ủ hơn axit linoleic. Điều này giải thích sự suy thoái nhanh chóng của các protein sợi nhỏ trong các lớp bề mặt của khối phi lê cá tuyết đông lạnh so với các lớp bên trong quá trình bảo quản đông lạnh kéo dài [119]. Dyer và Dingle [74] và Dyer [114] quan sát thấy rằng axit béo tự do (FFA) hình thành trước khoản lỗ của extractability của protein sợi cơ và rằng loài cá nạc (tức là, cod) trải qua một mất mát nhanh chóng của extractability protein ompared để béo cá [115.116.197]. Mặc dù phát hành FFA trong cá từ các loài khác nhau dường như trùng với suy giảm protein trong quá trình bảo quản đông lạnh [150], trong một nghiên cứu kỹ lưỡng [151] đánh giá cá tuyết, cá bơn chanh, cá bơn, và nhám gai một kết nối đơn giản giữa hydolysis và biến tính protein không thể thành lập. Không giống như surimi thông thường, Thawornchinsombut và Park [198] đã báo cáo rằng các protein muối hòa tan chiết xuất từ ​​chủng protein cá (FPI) được chuẩn bị bằng cách sử dụng phương pháp pH-ca là rất thấp. Khi pH của FPI kiềm chiết xuất được lưu trữ ở pH 5,5 đã được điều chỉnh độ pH trung tính, nhiều protein được chiết xuất do sự thay đổi của điện tích protein net. Tuy nhiên, protein muối chiết dường như không được liên quan đến chức năng protein khác quan sát trong nghiên cứu này. Các FPI cư xử khác nhau đáng kể do khai thác bằng axit (pH 2) hoặc dung dịch kiềm (pH 10). Cần lưu ý rằng không có sự khác biệt đáng kể đã được quan sát thấy khi điều kiện khắc nghiệt (không có chất bảo quản lạnh bổ sung và / hoặc đóng băng / tan băng đi xe đạp) đã được áp dụng (Hình 16.9). Các giá trị của protein muối chiết của FPI (40-60 mg / g) là thấp hơn đáng kể so với 309 mg / g chất khô cho surimi thông thường chiết xuất ở 0,6 M NaCl [199]. Cấu trúc phân tử của chất kiềm chiết xuất FPI, mà là hóa mở ra và gấp lại, có thể được định hướng lại. Do đó, họ không còn hành xử như một protein có nguồn gốc [199]. Kim [200] cũng tiết lộ khả năng hòa tan thấp hơn đáng kể của protein cá minh thái Alaska cô lập ở pH 11 trong đệm Tris có chứa 0,6 M NaCl. Xu hướng tương tự cũng được quan sát trong rockfish bởi Yongsawatdigul và Park [201]