Although the molecular mechanism by

Although the molecular mechanism by
which p66Shc expression is increased in response to stress signals
remains largely uncharacterized, the Rac1 GTPase, which generates ROS through activation of NADPH oxidase, was shown to block
p66Shc ubiquitination and degradation through phosphorylation of
p66shc on Ser-54 and Thr-386 in a p38 dependent manner. Furthermore, oxidative stress-activated PKC- β induces phosphorylation
of p66Shc at Ser-36, which in turn triggers the interaction of the prolyl
isomerase Pin1 with p66Shc, possibly inducing the isomerization of a
p66shc phospho-Ser36-Pro37 bond, resulting in the subsequent translocation of p66Shc into mitochondria

Kết quả (Việt) 1:

Mặc dù các cơ chế phân tử củabiểu hiện p66Shc được tăng lên để đáp ứng với stress tín hiệuvẫn là chủ yếu là uncharacterized, GTPase Rac1, mà tạo ra ROS thông qua kích hoạt các NADPH oxidase, đã được hiển thị để chặnp66Shc ubiquitination và suy thoái qua phosphorylation củap66shc trên Ser-54 và Thr-386 một cách phụ thuộc p38. Hơn nữa, oxy hóa stress kích hoạt PKC-β induces phosphorylationcủa p66Shc tại Ser-36, mà lần lượt gây nên sự tương tác của hydroxylaseisomerase Pin1 với p66Shc, có thể gây ra đồng của mộtp66shc bond phospho-Ser36-Pro37, kết quả là translocation tiếp theo của p66Shc vào ti thể

Kết quả (Việt) 2:

Mặc dù các cơ chế phân tử
mà biểu hiện p66Shc được tăng lên để đáp ứng với căng thẳng tín hiệu
phần lớn vẫn uncharacterized, các Rac1 GTPase, tạo ra ROS qua kích hoạt NADPH oxidase, đã được hiển thị để chặn
p66Shc ubiquitination và suy thoái thông qua phosphoryl
p66shc trên Ser-54 và Thr -386 một cách phụ thuộc p38. Hơn nữa, oxy hóa β ​​PKC- stress kích hoạt gây phosphoryl hóa
của p66Shc tại Ser-36, do đó gây sự tương tác của các prolyl
isomerase PIN1 với p66Shc, có thể gây các đồng phân của một
p66shc trái phiếu phospho-Ser36-Pro37, dẫn đến việc tiếp theo chuyển của p66Shc vào ty thể