The 42 amino acid amyloid beta pept

The 42 amino acid amyloid beta peptide (Aß42) is more hydrophobic & "sticky" (and hence aggregates more readily) than the 40 amino acid amyloid beta peptide (Aß40). Fibrils of Aß42 clump together to form amyloid plaques ("beta"[ß] refers to the "beta sheet" molecular structure of aggregated Aß). Aß40 & Aß42 are formed intracellularly, but exert damaging effects when transported outside of cells. Whereas Aß42 is the most highly concentrated amyloid-beta in neuritic plaques, Aß40 is more concentrated in cerebrovascular plaques [THE AMERICAN JOURNAL OF PATHOLOGY; Lue,L; 155(3):853-662 (1999)]. Insulin accelerates transport of intracelluar Aß to the extracellular space, which may be one reason why type-2 diabetics have a greatly increased incidence of AD [THE JOURNAL OF NEUROSCIENCE; Gasparini,L; 21(8):2561-2570 (2001)].
The most toxic form of Aß42 is believed to be in the form of soluble oligomers, i.e., strings of several Aß42 units (monomers) which are not long enough to be called polymers. There are various forms of soluble Aß42 oligomers (sometimes calledADDLs, Aß-Derived Diffusible Ligands because they can act as pathogenic ligands by attaching to synapses) and various modes of toxicity proposed for thoseoligomers [NATURE NEUROSCIENCE; Benilova,I; 15(3):349-357 (2012)]. Oligomeric Aß forms a halo around amyloid plaques that declines linearly with distance, and which is associated with excitatory synapse loss [PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES (USA); Koffie,RM; 106(10):4012-4017 (2009)] because Aß oligomers cause deterioration of synapses [JOURNAL OF NEUROSCIENCE; Lacor,PN; 27(4):796-807 (2007)].

Kết quả (Việt) 1:

Peptide amyloid beta 42 axit amin (Aß42) là hơn kỵ nước & "dính" (và do đó tập hợp dễ dàng hơn) hơn peptide amyloid beta 40 axit amin (Aß40). Fibrils Aß42 cụm với nhau để hình thức mảng amyloid ("Phiên bản beta [ß] đề cập đến"beta tờ"cấu trúc phân tử của Aß tổng hợp). Aß40 & Aß42 được thành lập intracellularly, nhưng phát huy tác dụng gây tổn hại khi vận chuyển bên ngoài của tế bào. Trong khi Aß42 là tập trung cao nhất bản beta amyloid trong neuritic mảng, Aß40 hơn là tập trung ở cerebrovascular mảng [THE AMERICAN JOURNAL OF bệnh lý HỌC; Lue, L; 155 (3): 853-662 (1999)]. Insulin tăng tốc vận tải intracelluar Aß không gian ngoại bào, có thể là một lý do tại sao bệnh nhân tiểu đường loại 2 có một tỷ lệ tăng lên rất nhiều quảng cáo [CÁC tạp CHÍ CỦA khoa học thần KINH; Gasparini, L; 21 (8): 2561-2570 (2001)].Các hình thức độc nhất của Aß42 được cho là ở dạng hòa tan oligomers, nghĩa là chuỗi của một số đơn vị Aß42 (monome) mà không được lâu dài, đủ để được gọi là các polyme. Có rất nhiều hình thức hòa tan trong Aß42 oligomers (đôi khi calledADDLs, Aß-Derived Diffusible ligand bởi vì họ có thể hành động như các ligand bằng cách gắn các Synapse) và các chế độ khác nhau của độc tính đề xuất cho thoseoligomers [khoa học thần KINH tự NHIÊN; Benilova, I; 15 (3): 349-357 (2012)]. Oligomeric Aß tạo thành một vầng hào quang xung quanh các mảng amyloid mà từ chối linearly với khoảng cách, và đó là liên kết với các khớp thần kinh kích thích rụng [thủ tục tố TỤNG CỦA CÁC Quốc GIA Viện Hàn LÂM CỦA KHOA HỌC (Hoa KỲ); Koffie, RM; 106 (10): 4012-4017 (2009)] bởi vì Aß oligomers gây ra sự suy giảm của synapse [tạp CHÍ thần KINH; Lacor, PN; 27 (4): 796-807 (2007)].

Kết quả (Việt) 2:

42 amino axit beta amyloid peptid (Aß42) là kỵ hơn & "dính" (và do đó tập hợp dễ dàng hơn) so với 40 amino axit beta amyloid peptid (Aß40). Sợi của Aß42 cụm lại với nhau để tạo thành các mảng amyloid ( "beta" [ß] đề cập đến "tấm bản beta" cấu trúc phân tử của tập hợp ASS). Aß40 & Aß42 được hình thành trong tế bào, nhưng gây tác hại khi vận chuyển bên ngoài của các tế bào. Trong khi Aß42 là tập trung cao độ nhất amyloid-beta trong mảng neuritic, Aß40 là tập trung hơn vào mảng mạch máu não [THE AMERICAN JOURNAL bệnh lý học; Lue, L; 155 (3): 853-662 (1999)]. Insulin tăng tốc vận chuyển intracelluar ass cho không gian ngoại bào, trong đó có thể là một lý do tại sao loại 2 bệnh nhân tiểu đường có tỉ lệ mắc tăng lên rất nhiều của AD [The Journal of Neuroscience; Gasparini, L; 21 (8):. 2561-2570 (2001)]
Các hình thức độc nhất của Aß42 được cho là trong các hình thức của oligomer hòa tan, tức là, chuỗi một số đơn vị Aß42 (monome) mà không đủ lâu để có thể gọi là polyme. Có nhiều hình thức khác nhau của oligomer Aß42 hòa tan (đôi khi calledADDLs, PGS-Derived Diffusible ligand vì họ có thể hành động ligand gây bệnh bằng cách gắn vào các khớp thần kinh) và các chế độ khác nhau của độc tính đề xuất cho thoseoligomers [Nature Neuroscience; Benilova, I; 15 (3): 349-357 (2012)]. Oligomeric mông tạo thành một quầng sáng bao quanh mảng amyloid rằng giảm tuyến tính với khoảng cách, và được kết hợp với mất mát khớp thần kinh kích thích [TỤNG CỦA HỌC VIỆN QUỐC KHOA HỌC (Mỹ); Koffie, RM; 106 (10): 4012-4017 (2009)] vì ass oligomer gây ra sự suy giảm của các khớp thần kinh [tạp chí Neuroscience; Lacor, PN; 27 (4): 796-807 (2007)].