dsED ¼ d ln A (1) a cross-linked pr

ds
ED ¼ d ln A


(1)

a cross-linked protein monolayer (Romoscanu & Mezzenga, 2005 and Romoscanu & Mezzenga, 2006).
As can be observed by all the oscillatory test experiments, both Ds

where s is the surface tension and A the instant area of the inter-
face. Thus, in a volume expansion experiment, the interfacial elasticity can be extracted by the slope of the increase of surface tension versus deformation eD with

eD ¼ ln ðA=AoÞ (2)

The interfacial elasticity value can be used to predict the stability of interface against Ostwald Ripening using the Gibbs criterion, which states that interfaces are stable when (Lucassen- Reynders, 1981, chaps. 5–6).

ED =s > 1=2 (3)

Figs. 3 and 4 gives the Ds vs eD curves for the albumin–poly- saccharide systems at pH4 and 7.5, respectively, from which the interfacial elasticity ED can be extracted, and results on s, ED and their ratio are summarized for the various cases considered in Tables 1 and 2. Clearly, when attractive electrostatic interactions are suppressed (Fig. 4, and Table 1), the surface tension is either unaffected or increased by the presence of the polysaccharide, and the elasticity either decreased or increased, as in the case of guar, which however also experiences increases in the surface tension. As a result, the Gibbs ratio against disproportionation has values in between 0.75 and 1.6, which imply moderate, yet favorable stability. When the pH is, however, decreased to 4 (Fig. 3, and Table 2), and the electrostatic attractive interactions are induced in the case of carrageenan, the ratios reaches a value of 2.3, inferring increased stability. Fig. 5 and Table 2 also compare the dependence of elasticity of albumin-carrageenan as a function of pH by further
decreasing the pH to 3 and thus enhancing electrostatic attraction. A remarkable increase in ED is observed (190 mN/m), together with a sharp decrease of the surface tension (26 mN/m) leading to a Gibb’s ratio as high as 7.3. These results suggest that coacervate- stabilized foam interfaces should be very stable against Oswald ripening, as a result of cross-linked-like interfaces (Ruı´z-Henes-
trosa, Sa´ nchez, & Patino, 2008). A similar approach has been used recently to assess the stability of oil–water interfaces stabilized by

and Ed considerably deviate from a linear behavior with dilatation of the bubble droplet. This effect, which is similar to that observed by Romoscanu and Mezzenga (2005) for cross-linked protein mono- layer, can be attributed to the presence of strongly buried and interacting interfaces, as expected in protein–polysaccharide mixtures.
Oscillatory interfacial rheometry provided additional informa- tion on the strength of the interfaces in the systems considered.
Fig. 6 illustrates the frequency sweep for the samples containing
1.5% of albumin and 0.15% of carrageenan at pH 4 and 7.5. Both scans show that the interface is viscoelastic, with G0 larger than G00 by about one order of magnitude: this is consistent with an inter- facial rubbery behavior; nonetheless, in the case of pH4, both G0 and G00 are increased compared to the pH7 case, as a result of increased physical interactions between the protein and the carrageenan. In particular Fig. 6 shows that the increase in the gap between G0 and G00 appears when carrageenan is added to the system, reinforcing the statement that the interactions between the polysaccharide and the protein increase the interfacial rigidity.
It is interesting to study how the interfacial behavior evolves when the interface is subjected to the following deformation protocol (i): first a constant deformation of 10%, well beyond the linear viscoelastic region is applied for 10 min and then (ii) a constant deformation of 0.3% in the linear viscoelastic region is maintained for 1 h (Fig. 7).
When a deformation above the viscoelastic region is applied (g ¼ 10%) a decrease of both G0 and G00 occurs in each individual samples, possibly due to perturbations on the optimal packing of the various macromolecules at the interface. When the large deformation is released, however, and a lower deformation applied (g ¼ 0.3%) both storage and loss moduli recover back the original value, in agreement with recently reported results (Krishnaswamy, Majumdar, & Sood, 2007). Interestingly, however, at pH 4 the system containing carrageenan increase both G0 and G00 to values beyond their pristine values. A tentative explanation for this phenomenon is that the two-step creep experiment favors an improved molecular packing of the coacervate at the interface,

leading to superior interfacial properties (Baeza, Pilosof, Sanchez, & Patino, 2006; Lorenzo, Zaritzky, & Califano, 2008; Wierenga, Kos- ters, Egmond, Voragen, & De Jongh, 2006). More extended studies are, however, needed to fully assess this point.
We note that all interfacial experiments (dilatation and shear) were produced in double set, each set being indistinguishable, which guarantees reproducibility of the results presented.
In order to determine whether the interfacial study gives a comprehensive insight on the stability of foams based on homologue formulations, time-stability experiments of foams stabilized by identical polysaccharide–protein mixture was studied.
The volume of foams formed in the beaker was observed after sample preparation as a function of time for the various albumin/ polysaccharide formulations, as shown in Fig. 8. For the solutions containing 1.5% of albumin at both pH 7.5 and 4, the volume observed straight after the foaming process was of 40 ml; identical trends were observed for the solutions containing 1.5% of albumin and 0.15% of carrageenan at either pH 4 or 3. For the other solutions prepared with 0.15% of xanthan gum (pH 4), guar gum (pH 7.5 and
4) and carrageenan at pH 7.5, however, a reduced foam volume of
20 ml was observed immediately after foaming. For the solution containing xanthan gum at pH 7.5 there was no foam formation observed and the 10 ml of solution remained, unfoamed, in the beaker. After 1 h the foam could not be longer observed in the solution of guar gum at pH 4. After 18 h 20 ml foam remained only in the beaker containing the following solutions: 1.5% albumin at pH 4, 1.5% albumin and 0.15% carrageenan at pH 4 and 3. After 24 h the foam could be observed (20 ml) only in the solutions containing carrageenan at pH 4 and 3. After 30 h residual foam could be observed only for the carrageenan solution at pH 3.
Therefore, although individual foam cases follows specific kinetics in the decrease of the foams volume, the long-term foam stability is clearly correlated with the air–water interfacial prop- erties, mediated by the protein–polysaccharide complexes. In summary, the macroscopic time-dependent volume evolution of the foam directly corroborates with results from surface tension and interfacial rheology, demonstrating that carrageenan addition at pH below the isoeletric point of albumin can greatly improve foam stability, via coacervates formation.

4. Conclusions

We have used drop tensiometry and interfacial shear rheology to investigate the properties of the air–water interface stabilized by egg albumin–polysaccharides mixtures at various pHs. The results have then been compared with the macroscopic behavior of foams stabilized by identical protein/polysaccharide mixtures at identical pHs, expressed by the time-dependent volume of the foam. The main finding of the present study is that using pH conditions and protein–polysaccharide pairs capable to undergo ionic coacerva- tion, is a robust protocol to stabilize air–water interfaces and the corresponding foams. For a given coacervate pair, the stability of the interface is directly dependent on the amount of ionic inter- actions between protein and polysaccharide. Finally, the difference between pH 3 and pH 4 arises from the increased coacervation between carrageenan and protein as the result of increased positive charge of the albumin. Indeed, while at pH 4 the protein is very near to the PI (4.5) so the overall charge is only weakly positive, a drop of pH to 3 induces a deep increase in positive charges in the protein with only minor changes in the negative charge distribution of the carrageenan, being this latter a strongly acidic polysaccharide, leading to a more efficient charge complexation.
These findings can be exploited to better engineer and improve the foam stability in real products such as ice cream, marshmallow, Chantilly, mousses, etc.

References

Baeza, R., Pilosof, A. M. R., Sanchez, C. C., & Patino, J. M. R. (2006). Adsorption and rheological properties of biopolymers at the air–water interface. American Institute of Chemical Engineers Journal, 52(7), 2627–2638.
Campbell, G. M., & Mougeot, E. (1999). Creation and characterization of aerated food products. Trends in Food Science and Technology, 10, 283–296.
Capitani, C., Perez, O. E., Pacheco, B., Teresa, M., & Pilosof, A. M. R. (2007). Influence
of complex carboxymethilcelullose on the thermo stability and gelation of
a-lactalbumin and b-lactoglobulin. Food Hydrocolloids, 21, 1344–1354.
Çelik, I., Ylmaz, Y., Isik, F., & Ustun, O. (2007). Effect of soapwort extract on physical and sensory properties of sponge cakes and rheological properties of sponge cake batters. Food Chemistry, 101, 907–911.
Chang, Y., & Hartel, R. W. (2002). Measurements of air cell distribution in dairy foams. International Dairy Journal, 12, 463–472.
Chavez-Montes, B. E., Ch

Kết quả (Việt) 1:

DS
ED ¼ d ln A


(1)

một cross-linked protein monolayer (Romoscanu & Mezzenga, 2005 và Romoscanu & Mezzenga, 2006).
như có thể được quan sát bởi tất cả các thí nghiệm kiểm tra oscillatory, cả hai Ds

s ở đâu sức căng bề mặt và A khu vực ngay lập tức của inter-
khuôn mặt. Như vậy, trong một khối lượng mở rộng thử nghiệm, interfacial tính đàn hồi có thể được tách ra bởi độ dốc của sự gia tăng của sức căng bề mặt so với biến dạng eD với

eD ¼ ln ðA = AoÞ (2)

giá trị interfacial đàn hồi có thể được sử dụng để dự đoán sự ổn định của giao diện với Ostwald chín bằng cách sử dụng các tiêu chí Gibbs, mà tiểu bang giao diện là ổn định khi (Lucassen - Reynders, 1981, chaps. 5-6).

ED = s > 1 = 2 (3)

Figs. 3 và 4 cho Ds vs eD đường cong cho hệ thống Albumin tạo-poly-saccharide tại pH4 và 7,5, tương ứng, từ đó tính đàn hồi interfacial ED có thể được chiết xuất, và kết quả trên s, ED và tỷ lệ của họ được tóm tắt cho các trường hợp khác nhau được xem xét trong bảng 1 và 2. Rõ ràng, khi hấp dẫn tương tác điện đang bị đàn áp (hình 4, và bảng 1), sức căng bề mặt là không bị ảnh hưởng hoặc tăng bởi sự hiện diện của polysacarit, và tính đàn hồi hoặc giảm hoặc tăng lên, như trong trường hợp của guar, Tuy nhiên cũng kinh nghiệm tăng sức căng bề mặt. Kết quả là, tỷ lệ Gibbs chống lại disproportionation có giá trị ở giữa 0,75 và 1.6, ngụ ý vừa phải, thuận lợi được ổn định. Khi độ pH là, Tuy nhiên, giảm xuống 4 (hình 3, và bảng 2), và sự tương tác hấp dẫn điện đang gây ra trong trường hợp của carrageenan, đạt tỷ lệ một giá trị của 2.3, suy luận tăng ổn định. Hình 5 và bảng 2 cũng so sánh sự phụ thuộc của độ đàn hồi của Albumin tạo-carrageenan là một chức năng của pH bởi tiếp tục
giảm độ pH 3 và do đó nâng cao thu hút tĩnh điện. Một sự gia tăng đáng kể trong ED là quan sát (190 mN/m), cùng với một giảm sắc nét của sức căng bề mặt (26 mN/m) dẫn đến Gibb một tỷ lệ cao như 7.3. Những kết quả này gợi ý rằng coacervate-ổn định bọt giao diện nên rất ổn định chống lại Oswald chín, là kết quả của cross linked giống như giao diện (Ruı´z - Henes-
trosa, Sa´ nchez, & Patiño, 2008). Một cách tiếp cận tương tự đã được sử dụng gần đây để đánh giá sự ổn định của giao diện dầu-nước ổn định bởi

và Ed đáng kể đi chệch khỏi một hành vi tuyến tính với Nong bong bóng giọt. Hiệu ứng này, mà là tương tự như quan sát bởi Romoscanu và Mezzenga (2005) cho cross-linked protein mono-lớp, có thể được quy cho sự hiện diện của mạnh mẽ được chôn cất và tương tác giao diện, như mong đợi trong hỗn hợp protein-polysacarit.
Oscillatory interfacial rheometry cung cấp bổ sung informa tion trên sức mạnh các giao diện trong các hệ thống được coi là.
6 hình minh hoạ góc tần số containing
1.5% mẫu của albumin và 0,15% carrageenan ở pH 4 và 7,5. Cả hai quét Hiển thị giao diện là viscoelastic, với G0 lớn hơn G00 bởi khoảng một đơn đặt hàng của các cường độ: điều này là phù hợp với một hành vi cao su inter mặt; Tuy nhiên, trong trường hợp của pH4, G0 và G00 được tăng lên so với trường hợp pH7, là kết quả của tăng vật lý tương tác giữa các protein và carrageenan. Trong cụ thể hình. 6 cho thấy rằng sự gia tăng khoảng cách giữa G0 và G00 xuất hiện khi carrageenan sẽ được thêm vào hệ thống, củng cố các tuyên bố rằng sự tương tác giữa polysacarit và protein tăng độ cứng interfacial.
nó là thú vị để nghiên cứu làm thế nào hành vi interfacial tiến hóa khi giao diện undergoes đối với giao thức biến dạng sau (i): Vòng một sự biến dạng liên tục của 10%, cũng vượt ra ngoài vùng viscoelastic tuyến tính được áp dụng cho 10 phút và sau đó vùng (ii) một sự biến dạng liên tục của 0,3% trong viscoelastic tuyến tính được duy trì cho 1 h (hình 7).
khi một biến dạng ở trên vùng viscoelastic được áp dụng (g ¼ 10%) giảm G0 và G00 xảy ra trong mỗi mẫu cá nhân, có thể do nhiễu loạn trên bao bì tối ưu của các đại phân tử khác nhau tại giao diện. Khi biến dạng lớn được phát hành, Tuy nhiên, và một thấp biến dạng áp dụng (g ¼ 0.3%) cả hai lưu trữ và mất moduli phục hồi trở lại giá trị ban đầu, trong thỏa thuận với mới báo cáo kết quả (duy đông, Majumdar, & Sood, 2007). Điều thú vị, Tuy nhiên, ở pH 4 carrageenan chứa hệ thống tăng G0 và G00 các giá trị vượt quá giá trị nguyên sơ của họ. Một lời giải thích dự kiến cho hiện tượng này là hai bước leo thử nghiệm ủng hộ một đóng gói phân tử cải tiến coacervate giao diện,

dẫn đến cao cấp thuộc tính interfacial (Baeza, Pilosof, Sanchez, & Patiño, 2006; Lorenzo, Zaritzky, & Califano, 2008; Wierenga, Kos-ters, Egmond, Voragen, & De Jongh, 2006). Các nghiên cứu được mở rộng hơn là, Tuy nhiên, cần thiết để hoàn toàn đánh giá điểm.
chúng tôi lưu ý rằng tất cả các thí nghiệm interfacial (Nong và cắt) được sản xuất trong hai tập, mỗi thiết bị không thể phân biệt, mà đảm bảo reproducibility của các kết quả trình bày.
Để xác định liệu nghiên cứu interfacial cho một cái nhìn sâu sắc toàn diện về sự ổn định của xà phòng dựa trên công thức homologue, ổn định thời gian thử nghiệm của bọt ổn định bởi hỗn hợp giống hệt nhau polysacarit-protein được nghiên cứu.
Khối lượng bọt được hình thành trong cốc được quan sát thấy sau khi chuẩn bị mẫu là một chức năng của thời gian cho Albumin tạo khác nhau / công thức polysacarit, như minh hoạ trong hình 8. Cho các giải pháp có chứa 1,5% của Albumin tạo ở cả hai pH 7,5 và 4, khối lượng quan sát thẳng sau khi quá trình tạo bọt là 40 ml; xu hướng giống hệt nhau được tiến hành cho các giải pháp có chứa 1,5% của Albumin tạo và các 0.15% của carrageenan ở hoặc pH 4 hoặc 3. Đối với các giải pháp khác chuẩn bị với 0,15% của kẹo cao su xanthan (pH 4), Nhựa guar (pH 7,5 và
4) và carrageenan ở pH 7.5, Tuy nhiên, một khối lượng giảm bọt của
20 ml được quan sát thấy ngay lập tức sau khi tạo bọt. Đối với các giải pháp có chứa kẹo cao su xanthan ở pH 7,5 đã có không có hình thành bọt quan sát và 10 ml của giải pháp vẫn, unfoamed, trong cốc. Sau khi 1 h bọt có thể không được còn quan sát thấy ở các giải pháp của guar kẹo cao su ở pH 4. Sau khi 18 h 20 ml bọt vẫn chỉ trong cốc có chứa các giải pháp sau: 1,5% Albumin tạo ở pH 4, 1.5% albumin và 0,15% carrageenan ở pH 4 và 3. Sau khi 24 h trong bọt xốp có thể được quan sát (20 ml) chỉ trong các giải pháp có chứa carrageenan ở pH 4 và 3. Sau khi 30 h bọt dư có thể được quan sát thấy chỉ dành cho các giải pháp carrageenan ở pH 3.
do đó, mặc dù trường hợp cá nhân bọt sau specific động học trong việc giảm khối lượng bọt, sự ổn định lâu dài của bọt rõ ràng tương quan với các máy-nước interfacial prop-erties, Trung gian của khu phức hợp protein-polysacarit. Tóm lại, sự tiến hóa vĩ mô thời gian phụ thuộc vào khối lượng của bọt trực tiếp corroborates với các kết quả từ bề mặt căng thẳng và lưu biến interfacial, chứng minh rằng carrageenan bổ sung ở pH dưới đây khi isoeletric Albumin tạo có thể cải thiện đáng kể bọt ổn định, thông qua coacervates hình thành.

4. Kết luận

Chúng tôi đã sử dụng thả tensiometry và interfacial cắt lưu biến để điều tra các thuộc tính của giao diện máy-nước ổn định bởi trứng Albumin tạo-polysaccharides hỗn hợp tại pHs khác nhau. Các kết quả sau đó có được so sánh với hành vi vĩ mô của bọt ổn định bởi hỗn hợp protein/polysacarit giống hệt nhau tại pHs giống hệt nhau, thể hiện bởi khối lượng phụ thuộc vào thời gian của bọt. finding chính của nghiên cứu hiện nay là sử dụng điều kiện VN và protein-polysacarit cặp có khả năng để trải qua ion coacerva-tion, là một giao thức mạnh mẽ để ổn định giao diện máy-nước và xà phòng tương ứng. Đối với một cặp coacervate nhất định, sự ổn định của giao diện là trực tiếp phụ thuộc vào số lượng ion inter-hành động giữa protein và polysacarit. Cuối cùng, sự khác biệt giữa pH 3 và pH 4 phát sinh từ coacervation tăng giữa carrageenan và protein do đó tăng phí Albumin tạo tích cực. Thật vậy, trong khi ở pH 4 protein là rất gần PI (4,5) vì vậy phí tổng thể là chỉ yếu tích cực, một giọt pH 3 gây ra một sự gia tăng sâu trong các khoản phí tích cực trong protein với chỉ thay đổi nhỏ trong những tiêu cực phí phân phối carrageenan, được điều này sau một polysacarit mạnh mẽ có tính axit, dẫn đến một efficient thêm phí complexation.
những findings có thể được khai thác để kỹ sư tốt hơn và cải thiện sự ổn định bọt trong thực sản phẩm như kem, kẹo dẻo, Chantilly, mousses, vv

tham khảo

Baeza, R., Pilosof, A. M. R., Sanchez, C. C., & Patiño, J. M. R. (2006). Hấp phụ và các thuộc tính lưu biến của biopolymers giao diện máy-nước. Tạp chí người Mỹ viện của kỹ sư hóa học, 52(7), 2627-2638.
Campbell, G. M., & Mougeot, E. (1999). Sáng tạo và đặc tính của sản phẩm thực phẩm bọt. Xu hướng trong thực phẩm khoa học và công nghệ, 10, 283-296.
Capitani, C., Perez, O. E., Pacheco, sinh, Teresa, M., & Pilosof, A. M. R. (2007). Influence
của phức tạp carboxymethilcelullose vào sự ổn định nhiệt và đặc của
một lactalbumin và b-lactoglobulin. Thực phẩm Hydrocolloids, 21, 1344-1354.
Çelik, I., Ylmaz, Y., Isik, F., & Ustun, O. (2007). Tác dụng của soapwort giải nén vào tính chất vật lý và cảm giác của bánh bích quy và các thuộc tính lưu biến của bánh xốp batters. Hóa học thực phẩm, 101, 907-911.
Chang, Y., & Hartel, W. R. (2002). Các số đo của không khí di động phân phối trong bọt sữa. Tạp chí quốc tế chăn nuôi bò sữa, 12, 463-472.
Chavez-Montes, B. E., Ch

Kết quả (Việt) 2:

ds
ED ¼ d ln A (1) một lớp đơn protein liên kết ngang (Romoscanu & Mezzenga, 2005 và Romoscanu & Mezzenga, 2006). Như có thể quan sát tất cả các thí nghiệm kiểm tra dao động, cả hai Ds đó s là sức căng bề mặt và A khu vực ngay lập tức liên khuôn mặt. Như vậy, trong một thí nghiệm mở rộng khối lượng, độ co giãn bề có thể được chiết xuất bởi độ dốc của sự gia tăng sức căng bề mặt biến dạng so với Ed với Ed ¼ ln da = AoÞ (2) Giá trị độ đàn hồi bề có thể được sử dụng để dự đoán sự ổn định của giao diện chống lại Ostwald làm chín bằng cách sử dụng tiêu chí Gibbs, nói rằng giao diện ổn định khi (Lucassen-Reynders, 1981, chaps. 5-6). ED = s> 1 = 2 (3) Hình. 3 và 4 cung cấp cho các Ds vs đường cong Ed cho các hệ thống albumin-poly-saccharide tại PH4 và 7.5, tương ứng, từ đó tính đàn hồi ED bề có thể được chiết xuất, và kết quả trên s, ED và tỷ lệ của họ được tóm tắt cho các trường hợp khác nhau xem xét trong Bảng 1 và 2. Rõ ràng, khi tương tác tĩnh điện hấp dẫn đang bị đàn áp (Hình 4 và Bảng 1), sức căng bề mặt hoặc là không bị ảnh hưởng hoặc tăng sự hiện diện của các polysaccharide, và độ co giãn hoặc giảm hoặc tăng lên, như trong trường hợp guar, mà tuy nhiên cũng có kinh nghiệm tăng sức căng bề mặt. Kết quả là, tỷ lệ Gibbs chống lại disproportionation có giá trị ở giữa 0.75 và 1.6, trong đó bao hàm sự ổn định vừa phải, chưa thuận lợi. Khi độ pH, tuy nhiên, giảm xuống 4 (Hình 3 và Bảng 2), và sự tương tác hấp dẫn tĩnh điện gây ra trong trường hợp của carrageenan, tỷ lệ đạt đến một giá trị của 2,3, suy luận tăng ổn định. Vả. 5 và Bảng 2 cũng so sánh sự phụ thuộc của độ đàn hồi của albumin-carrageenan là một chức năng của pH bằng cách tiếp tục giảm độ pH 3 và do đó nâng cao thu hút tĩnh điện. Một sự gia tăng đáng kể trong ED được quan sát (190 mN / m), cùng với sự sụt giảm mạnh của sức căng bề mặt (26 mN / m) dẫn đến tỷ lệ của Gibb cao như 7.3. Những kết quả này cho thấy rằng giao diện bọt coacervate ổn định nên rất ổn định đối với Oswald chín, như một kết quả của các giao diện liên kết ngang như (Ruı'z-Henes- Trosa, nchez Sa ', và Patino, 2008). Một cách tiếp cận tương tự đã được sử dụng gần đây để đánh giá sự ổn định của giao diện dầu nước ổn định bằng và Ed đi chệch đáng kể từ một hành vi tuyến tính giãn nở của giọt bong bóng. Hiệu ứng này, đó là tương tự như quan sát của Romoscanu và Mezzenga (2005) cho đơn lớp protein liên kết ngang, có thể là do sự hiện diện của chôn mạnh mẽ và tương tác giao diện, như mong đợi trong hỗn hợp protein polysaccharide. dao động rheometry bề cung cấp thêm thông tin trong báo trên sức mạnh của giao diện trong hệ thống xem xét. hình. 6 minh họa quét tần số đối với các mẫu có chứa 1,5% albumin và 0,15% của carrageenan ở pH 4 và 7.5. Cả hai quét cho thấy giao diện là đàn hồi nhớt, với G0 lớn hơn G00 khoảng một thứ tự cường độ: điều này là phù hợp với một hành vi cao su liên khuôn mặt; tuy nhiên, trong trường hợp của PH4, cả hai G0 và G00 được tăng lên so với trường hợp PH7, như là kết quả của việc gia tăng sự tương tác vật lý giữa các protein và carrageenan. Đặc biệt hình. 6 cho thấy sự gia tăng khoảng cách giữa G0 và G00 xuất hiện khi carrageenan được thêm vào hệ thống, củng cố các tuyên bố rằng sự tương tác giữa các polysaccharide và protein làm tăng độ cứng bề. Nó là thú vị để nghiên cứu hành vi tiến hóa bề khi giao diện được đối tượng của các giao thức biến dạng sau đây: (i): đầu tiên là biến dạng liên tục của 10%, vượt xa khu vực đàn hồi nhớt tuyến tính được áp dụng trong 10 phút và sau đó (ii) một biến dạng không đổi là 0,3% ở khu vực đàn hồi nhớt tuyến tính được duy trì cho 1 giờ (Hình 7). Khi một biến dạng trên khu vực viscoelastic được áp dụng (g ¼ 10%) giảm cả G0 và G00 xảy ra trong mỗi cá nhân mẫu, có thể do nhiễu loạn trên bao bì tối ưu của các đại phân tử khác nhau ở giao diện. Khi biến dạng lớn được phát hành, tuy nhiên, và một biến dạng thấp hơn áp dụng (g ¼ 0,3%) cả hai lưu trữ và môđun mất phục hồi trở lại giá trị ban đầu, phù hợp với thời gian gần đây báo cáo kết quả (Krishnaswamy, Majumdar, & Sood, 2007). Điều thú vị, tuy nhiên, ở pH 4 hệ thống chứa carrageenan tăng cả G0 và G00 để giá trị vượt quá giá trị nguyên sơ của họ. Một lời giải thích cho hiện tượng này dự kiến là cuộc thí nghiệm leo hai bước ủng hộ một phân tử đóng gói cải tiến của coacervate tại giao diện, dẫn đến tính chất bề cao (Baeza, Pilosof, Sanchez, và Patino, 2006; Lorenzo, Zaritzky, & Califano, 2008; Wierenga, Kos-ters, Egmond, Voragen, và De Jongh, 2006). Nghiên cứu mở rộng hơn, tuy nhiên, cần phải đánh giá đầy đủ điểm này. Chúng tôi lưu ý rằng tất cả các thí nghiệm bề (nong và cắt) được sản xuất trong bộ đôi, mỗi bộ là không thể phân biệt, đảm bảo khả năng tái kết quả trình bày. Để xác định xem nghiên cứu bề đưa ra một cái nhìn sâu sắc toàn diện về sự ổn định của bọt dựa trên công thức tương đồng, thí nghiệm thời gian ổn định của bọt ổn định bằng hỗn hợp polysaccharide-protein giống hệt nhau đã được nghiên cứu. Khối lượng bọt được hình thành trong cốc thủy tinh đã được quan sát sau khi chuẩn bị mẫu như một hàm của thời gian cho các công thức khác nhau albumin / polysaccharide, như thể hiện trong hình. . 8 Đối với dung dịch chứa 1,5% albumin ở cả hai pH 7,5 và 4, khối lượng quan sát ngay sau khi quá trình tạo bọt là 40 ml; xu hướng giống hệt nhau đã được quan sát cho các giải pháp có chứa 1,5% albumin và 0,15% của carrageenan ở hai pH 4 hoặc 3. Đối với các giải pháp khác chuẩn bị với 0,15% của Xanthan Gum (pH = 4), guar gum (pH 7,5 và 4) và carrageenan ở pH 7.5, tuy nhiên, một khối lượng bọt giảm 20 ml đã được quan sát ngay lập tức sau khi tạo bọt. Cho dung dịch chứa Xanthan Gum ở pH 7,5 không có hình bọt quan sát và 10 ml dung dịch còn lại, unfoamed, trong cốc thủy tinh. Sau 1 giờ bọt không thể còn quan sát thấy trong các giải pháp của guar gum ở pH 4 Sau 18 h 20 ml bọt vẫn chỉ trong cốc thủy tinh có chứa các giải pháp sau:. 1,5% albumin ở pH 4, 1,5% và 0,15% albumin carrageenan ở pH 4 và 3. Sau 24 h bọt có thể được quan sát (20 ml) chỉ trong các giải pháp có chứa carrageenan ở pH 4 và 3. Sau 30 h bọt còn lại có thể được quan sát chỉ cho các giải pháp carrageenan ở pH 3. Vì vậy, mặc dù trường hợp bọt cá nhân sau động học cụ thể trong việc giảm khối lượng bọt, sự ổn định bọt dài hạn rõ ràng là tương quan với không khí-nước bề Properties, qua trung gian của phức hợp protein-polysaccharide. Tóm lại, thời gian phụ thuộc vào khối lượng vĩ mô phát triển của bọt trực tiếp chứng thực với kết quả từ sức căng bề mặt và bề lưu biến, chứng tỏ rằng việc bổ sung carrageenan ở pH dưới điểm isoeletric albumin có thể cải thiện sự ổn định bọt, thông qua hình coacervates. 4. Kết luận Chúng tôi đã sử dụng thả tensiometry và bề cắt lưu biến để điều tra các thuộc tính của giao diện không khí-nước ổn định bằng trứng albumin-polysaccharides hỗn hợp ở pH khác nhau. Kết quả đã sau đó được so sánh với các hành vi vĩ mô của bọt ổn định bằng đồng hỗn hợp protein / polysaccharide tại giống hệt nhau pH, thể hiện qua khối lượng phụ thuộc thời gian của bọt. Kết quả chính của nghiên cứu này là sử dụng các điều kiện pH và cặp protein polysaccharide có khả năng trải qua ion coacerva hóa, là một giao thức mạnh mẽ để ổn định giao diện không khí-nước và bọt tương ứng. Cho một cặp coacervate nhất định, sự ổn định của giao diện phụ thuộc trực tiếp vào số lượng ion liên hành động giữa protein và polysaccharide. Cuối cùng, sự khác biệt giữa pH 3 và pH 4 phát sinh từ coacervation tăng giữa carrageenan và protein như là kết quả của tăng điện tích dương của albumin. Thật vậy, trong khi ở pH 4 protein là rất gần với PI (4.5) để phụ trách tổng thể chỉ là một cách yếu ớt tích cực, giảm độ pH 3 gây ra một sự gia tăng sâu trong các điện tích dương trong protein với chỉ thay đổi nhỏ trong các điện tích âm phân phối của các carrageenan, là sau này một polysaccharide có tính axit mạnh, dẫn đến một khoản phí phức hiệu quả hơn. Những phát hiện này có thể được khai thác để kỹ sư tốt hơn và cải thiện sự ổn định bọt trong các sản phẩm thực như kem, kẹo dẻo, Chantilly, mousses, vv Tài liệu tham khảo Baeza, R., Pilosof, AMR, Sanchez, CC, và Patino, JMR (2006). Hấp phụ và tính chất lưu biến của biopolymers ở giao diện không khí-nước. Mỹ Viện Kỹ sư hóa học Journal, 52 (7), 2627-2638. Campbell, GM, và Mougeot, E. (1999). Sáng tạo và đặc tính của sản phẩm thực phẩm có ga. Xu hướng trong khoa học thực phẩm và Công nghệ, 10, 283-296. Capitani, C., Perez, OE, Pacheco, B., Teresa, M., & Pilosof, AMR (2007). Ảnh hưởng của carboxymethilcelullose phức tạp về sự ổn định nhiệt và gel của một-lactalbumin và b-lactoglobulin. Thực phẩm hydrocolloid, 21, 1344-1354. Celik, I., Ylmaz, Y., Isik, F., & Ustun, O. (2007). Tác động của chiết xuất soapwort trên tính chất vật lý và cảm giác của bánh xốp và đặc tính lưu biến của miếng bọt biển batters bánh. Thực phẩm Hóa học, 101, 907-911. Chang, Y., & Hartel, RW (2002). Đo lường phân phối di động không khí trong bọt sữa. Tạp chí sữa quốc tế, 12, 463-472. Chavez-Montes, BE, Ch