In 1922, Canadian researchers were

In 1922, Canadian researchers were the first to demonstrate a physiologic response to injected animal insulin in a patient with type 1 diabetes. In 1955, insulin was the first protein to be fully sequenced. The insulin molecule consists of 51 amino acids arranged in two chains, an A chain (21 amino acids) and B chain (30 amino acids) that are linked by two disulfide bonds 1 (Figure 1). Proinsulin is the insulin precursor that is transported to the Golgi apparatus of the beta cell where it is processed and packaged into granules. Proinsulin, a single-chain 86 amino acid peptide, is cleaved into insulin and C-peptide (a connecting peptide); both are secreted in equimolar portions from the beta cell upon stimulation from glucose and other insulin secretagogues. While C-peptide has no known physiologic function, it can be measured and if present, indicates a person has functioning beta-cells.

Kết quả (Việt) 1:

Năm 1922, các nhà nghiên cứu người Canada đầu tiên để chứng minh một physiologic để đáp ứng với insulin tiêm động vật ở một bệnh nhân với bệnh tiểu đường loại 1. Năm 1955, insulin là protein đầu tiên để được đầy đủ trình tự. Các phân tử insulin bao gồm 51 axit amin được sắp xếp thành hai dãy, một chuỗi A (21 axit amin) và B chuỗi (30 amino acid) được liên kết bởi hai disulfua trái phiếu 1 (hình 1). Proinsulin là tiền thân của insulin được vận chuyển đến bộ máy Golgi của tế bào beta nơi nó được xử lý và đóng gói vào hạt. Proinsulin, một axít amin đơn-chuỗi 86 peptide, cảm vào insulin và C-peptide (một kết nối peptide); cả hai đều được tiết ra trong phần equimolar từ các tế bào beta khi sự kích thích từ glucose và insulin secretagogues khác. Trong khi C-peptide có không có chức năng physiologic được biết đến, nó có thể được đo và nếu hiện tại, cho biết một người có chức năng tế bào beta.

Kết quả (Việt) 2:

Năm 1922, các nhà nghiên cứu Canada là những người đầu tiên chứng minh một phản ứng sinh lý với insulin động vật được tiêm ở bệnh nhân tiểu đường type 1. Năm 1955, insulin là protein lần đầu tiên được giải mã đầy đủ. Các phân tử insulin bao gồm 51 axit amin được sắp xếp trong hai chuỗi, một chuỗi A (axit amin 21) và chuỗi B (30 axit amin) được liên kết bởi hai liên kết disulfide 1 (hình 1). Proinsulin là tiền chất insulin được vận chuyển đến các bộ máy Golgi của tế bào beta, nơi nó được chế biến và đóng gói thành hạt. Proinsulin, một chuỗi đơn 86 amino acid peptid, được cắt thành insulin và C-peptide (một peptide kết nối); cả hai đều được tiết ra trong phần đẳng phân tử từ các tế bào beta khi kích thích từ glucose và insulin secretagogues khác. Trong khi C-peptide đã không được biết đến chức năng sinh lý, nó có thể được đo và nếu có, chỉ một người đã hoạt beta-tế bào.