The strongest evidence that tyrosin

The strongest evidence that tyrosine phosphorylation can be limiting for mitotic progression comes from S. pombe mutants in Weel, the protein kinase that phosphorylates Tyr-15 of Cdc2; these mutants undergo premature mitosis (Featherstone and Russell, 1991; Russell and Nurse, 1987b). Double mutants with wee7 and its close relative mikl give agrossly premature lethal mitotic phenotype, suggesting the importance of this regulation in S. pombefor normal growth (Lundgren et al., 1991). Although biochemical evidence has generally supported the role for Wee1 in inhibiting Cdc2-cyclin B activation in other organisms, there is a recent suggestion that other inhibitory kinases also act on Cdc2 (Kornbluth et al., 1994). Connecting Wee1 to other cell cycle processes is an- other protein kinase, Niml (also called Cdrl), which phosphorylates and inhibits Wee1 to activate mitosis (Coleman et al., 1993; Parkeret al., 1993; Russell and Nurse, 1987a; Wu and Russell, 1993). Niml may respond to nutrition and thus may provide a link between cell physiology and MPF control in S. pombe (Feilotter et al., 1991). Wee1 is also phosphorylated in mitosis on a set of phosphorylation sites distinct from those generated by the Niml or CdcP kinases (Tang et al., 1993). Either set of phosphorylations can inactivate Wee1 ; therefore, Wee1 activity can be inhib- ited either by external signals or by the internal system of mitotically activated kinases (Figure 3).

Kết quả (Việt) 1:

Các bằng chứng mạnh nhất phosphorylation tyrosine đó có thể hạn chế cho phân bào tiến triển đến từ S. pombe người đột biến ở Weevil, kinase protein phospho Tyr-15 của Cdc2; trải qua những đột biến nguyên phân sớm (Featherstone và Russell, 1991; Russell và y tá, 1987b). Các đột biến đôi với wee7 và mikl tương đối gần gũi của nó cung cấp cho agrossly sớm phân bào hình gây chết người, cho thấy tầm quan trọng của quy định này trong S. pombefor bình thường tăng trưởng (Lundgren và ctv., 1991). Mặc dù bằng chứng sinh hóa nói chung đã hỗ trợ vai trò cho Wee1 trong ức chế Cdc2-cyclin B kích hoạt trong các sinh vật khác, đó là một gợi ý tại kinase ức chế khác cũng hoạt động trên Cdc2 (Kornbluth và ctv., 1994). Kết nối Wee1 với các quy trình khác của chu kỳ tế bào là một - protein kinase, Niml (tiếng Anh thường gọi là Cdrl), phospho và ức chế Wee1 để kích hoạt nguyên phân (Coleman et al., 1993; Parkeret al., 1993; Russell và y tá, 1987a; Ngô và Russell, 1993). Niml có thể đáp ứng với dinh dưỡng và do đó có thể cung cấp một liên kết giữa các tế bào sinh lý học và MPF kiểm soát trong S. pombe (Feilotter và ctv., 1991). Wee1 cũng phosphorylated trong nguyên phân trên một tập của phosphorylation các trang web khác nhau từ những người tạo ra bởi Niml hoặc CdcP kinase (đường và ctv., 1993). Một trong hai bộ phosphorylations có thể hủy kích hoạt Wee1; Vì vậy, Wee1 hoạt động có thể là inhib-ited hoặc bằng tín hiệu bên ngoài hoặc trong hệ thống nội bộ kích hoạt mitotically kinase (hình 3).

Kết quả (Việt) 2:

Các bằng chứng mạnh mẽ rằng phosphoryl hóa tyrosine có thể được hạn chế cho sự phát triển phân bào đến từ S. pombe đột biến trong Weel, các protein kinase rằng phosphoryl Tyr-15 của cdc2; những đột biến trải qua quá trình nguyên phân non (Featherstone và Russell, 1991; Russell và Nurse, 1987b). Đột biến đôi với wee7 và mikl tương đối gần gũi của nó cung cấp cho agrossly non gây chết phân bào kiểu hình, cho thấy tầm quan trọng của quy định này trong S. pombefor phát triển bình thường (Lundgren et al., 1991). Mặc dù bằng chứng sinh hóa nói chung hỗ trợ các vai trò cho Wee1 trong việc ức chế hoạt hóa B-cdc2 cyclin trong các sinh vật khác, có một đề nghị gần đây kinaza ức chế khác cũng hoạt động trên cdc2 (Kornbluth et al., 1994). Kết nối Wee1 để quá trình chu kỳ tế bào khác là An- kinase protein khác, Niml (còn gọi là Cdrl), mà phosphoryl hóa và ức chế Wee1 để kích hoạt quá trình nguyên phân (Coleman et al, 1993;. Parkeret al, 1993;. Russell và Nurse, 1987a; Wu và Russell, 1993). Niml thể đáp ứng với chế độ dinh dưỡng và do đó có thể cung cấp một liên kết giữa sinh lý tế bào và kiểm soát MPF ở S.pombe (Feilotter et al., 1991). Wee1 cũng được phosphoryl hóa trong quá trình nguyên phân trên một tập hợp các trang web phosphoryl hóa khác biệt với những người tạo ra bởi các Niml hoặc CdcP kinase (Tang et al., 1993). Hoặc thiết lập của phosphoryl hóa có thể làm bất hoạt Wee1; Do đó, hoạt động Wee1 có thể inhib- ited hoặc bằng tín hiệu bên ngoài hoặc bởi hệ thống nội bộ của kinase phân bào kích hoạt (hình 3).