Pressure and heat are generally tho

Pressure and heat are generally thought to be antagonistic factors in molecular terms (from the principle of microscopic ordering, an increase in pressure at constant temperature leads to an ordering of molecules or a decrease in the entropy of the system) and more recently with regards to enzyme conforma- tion within defined pressure and temperature regions [17–19,28]. This defined region must be determined experimentally as the complexity of using an enzyme catalyst prevents accurate mod- eling without pre-determination of enzyme stability and activity at various pressure–temperature combinations. The relationship between pressure and temperature effects on enzyme confor- mation often results in an elliptical pressure versus temperature diagram as shown in Fig. 1 with native and denatured protein regions inside and outside of the ellipse, respectively, separated by a zone of reversible denaturation with the contour line rep- resenting where the equilibrium concentrations of native and denatured forms of the enzyme are equal. A comprehensive review of pressure–temperature phase diagrams of protein unfolding was compiled by Smeller [70]. Increases in temperature and pres- sure can have both, stabilizing or denaturing effects on enzymes depending on the initial conditions, as represented by points A–D in the elliptical diagram and the magnitude of the increase. For example, moderately increasing temperature and pressure from point A stabilizes the enzyme. However, in point D, increases in both, temperature or pressure destabilizes the enzyme. In the case of point B an increase in pressure denatures the enzyme but an increase in temperature stabilizes it and vice-versa for point C. Such diagrams were first shown by Hawley [71] and later reviewed and discussed by several others [16,17,70,72]. However, they are typically representations of the rate of denaturation which does not always directly correlate to inactivation. These diagrams have been used to describe pressure stability of chymotrypsin [71], polyphenoloxidase [73,74], pectin methylesterase [75–77], myrosi- nase [78], naringinase [79], þ-glucanase [80], a- and þ-amylase
[81,82], and glucoamylase [83].

Kết quả (Việt) 1:

Áp suất và nhiệt độ thường được cho là yếu tố đối nghịch trong các điều khoản phân tử (từ nguyên tắc vi đặt hàng, tăng áp lực ở nhiệt độ không đổi dẫn đến một thứ tự của các phân tử hoặc giảm entropy của hệ thống) và gần đây hơn là liên quan đến các enzym conforma-tion trong khu vực áp suất và nhiệt độ defined [17-19,28]. Khu vực defined này phải được xác định bằng thực nghiệm như ngăn chặn sự phức tạp của việc sử dụng một chất xúc tác của enzym mod-Vương chính xác mà không cần xác định trước của ổn định men tiêu hóa và các hoạt động ở áp suất-nhiệt độ kết hợp khác nhau. Mối quan hệ giữa áp suất và nhiệt độ hiệu ứng trên enzym confor-mation thường kết quả trong một áp suất elip so với nhiệt độ sơ đồ như được hiển thị ở hình 1 với bản địa và biến tính protein vùng bên trong và bên ngoài của hình elip, tương ứng, ngăn cách bởi một vùng đảo ngược denaturation với đường viền dòng đại diện - resenting nơi nồng độ cân bằng của các hình thức bản địa và biến tính của enzyme có đều được bình đẳng. Một đánh giá toàn diện của áp suất-nhiệt độ giai đoạn sơ đồ của protein unfolding đã được biên soạn bởi Smeller [70]. Gia tăng nhiệt độ và pres-chắc chắn có thể có cả hai, ổn định hay denaturing hiệu ứng về enzym tùy thuộc vào điều kiện ban đầu, như đại diện của điểm A – D trong sơ đồ hình elip và độ lớn của sự gia tăng. Ví dụ, vừa gia tăng nhiệt độ và áp suất từ điểm A ổn định enzym. Tuy nhiên, tại điểm D, tăng trong cả hai, nhiệt độ và áp suất destabilizes enzyme. Trong trường hợp của điểm B có sự gia tăng áp lực Dạ enzyme, nhưng sự gia tăng nhiệt độ ổn định nó và vice-versa cho điểm C. Sơ đồ như vậy đã chính Hiển thị bởi Hawley [71] và sau đó xem xét và thảo luận bởi nhiều người khác [16,17,70,72]. Tuy nhiên, họ thường là đại diện của tỷ lệ denaturation mà không phải luôn luôn trực tiếp tương quan đến ngừng hoạt động. Sơ đồ này đã được sử dụng để mô tả các áp lực ổn định của chymotrypsin [71], polyphenoloxidase [73,74], pectin methylesterase [75 – 77], myrosi-nase [78], naringinase [79], þ-glucanase [80], một - và þ-amylase[81,82] và glucoamylase [83].

Kết quả (Việt) 2:

Áp suất và nhiệt thường được cho là yếu tố đối kháng về phân tử (từ nguyên tắc đặt hàng nhỏ, tăng áp suất ở nhiệt độ không đổi dẫn đến một sắp đặt của các phân tử hoặc giảm entropy của hệ thống) và gần đây liên quan đến enzyme sự conforma- trong de fi áp suất và nhiệt độ vùng ned [17-19,28]. Fi định nghĩa khu vực de này phải được xác định bằng thực nghiệm như sự phức tạp của việc sử dụng một chất xúc tác enzyme ngăn Eling vào mô hình chính xác mà không cần tiền xác định sự ổn định và hoạt động của enzyme ở kết hợp áp suất nhiệt độ khác nhau. Mối quan hệ giữa các hiệu ứng áp lực và nhiệt độ trên thông confor- enzyme thường dẫn đến một áp lực elip so với sơ đồ nhiệt độ như hình. 1 với các vùng protein có nguồn gốc và làm biến tính bên trong và bên ngoài của elip, tương ứng, cách nhau bởi một khu vực của sự biến tính đảo chiều với các đường đồng mức được đại resenting nơi nồng độ cân bằng của các hình thức bản địa và làm biến tính của các enzyme đều bình đẳng. Một đánh giá toàn diện về sơ đồ giai đoạn áp suất nhiệt độ của protein mở ra đã được biên soạn bởi người đánh hơi [70]. Tăng nhiệt độ và áp suất có thể có cả hai, ổn định hoặc biến tính tác dụng trên men tùy thuộc vào các điều kiện ban đầu, như được đại diện bởi các điểm A-D trong sơ đồ hình elip và độ lớn của sự gia tăng. Ví dụ, tăng khá nhiệt độ và áp lực từ điểm A ổn định các enzyme. Tuy nhiên, tại điểm D, tăng trong cả hai, nhiệt độ hay áp lực mất ổn định các enzyme. Trong trường hợp của điểm B một gia tăng áp lực làm biến tính các enzyme nhưng sự tăng nhiệt độ ổn định nó và ngược lại cho điểm C. sơ đồ như thế được fi đầu tiên thể hiện bởi Hawley [71] và sau đó xem xét và thảo luận bởi nhiều người khác [16,17 , 70,72]. Tuy nhiên, họ là đại diện của các tỷ lệ của sự biến tính mà không luôn luôn tương quan trực tiếp đến bất hoạt thường. Những sơ đồ đã được sử dụng để mô tả sự ổn định áp lực của chymotrypsin [71], polyphenoloxidase [73,74], pectin methylesterase [75-77], myrosi- Nase [78], naringinase [79], þ-glucanase [80], một - và þ-amylase
[81,82], và glucoamylase [83].