the availability of amylase negativ

the availability of amylase negative strains, the extensive
knowledge of its genetics, protein production and fermentation
technologies for the -amylase of B. subtilis. Sajedi et al. [61]
reported the cloning of the -amylase gene (1328 bp) from Bacillus
sp. KR-8104, which encodes 440 amino acids without 20 amino
acids at its N- and C- termini. The -amylase gene of B. acidicola
with an N- and C- terminal truncation has been recently cloned
into the pET28a(+) vector and expressed in E. coli [49]. The 62 kDa
recombinant -amylase is optimally active at pH 4.0 and 60 ◦C. The
gene encoding the 460 aa extracellular -amylase from Pyrococcus
furiosus was also cloned in E. coli. The P. furiosus -amylase
is a liquefying enzyme with a specific activity of 3900 U mg−1 at
98 ◦C. It is optimally active at pH 5.5–6.0 and 100 ◦C with a T1/2
of 13 h at 98 ◦C and does not require Ca2+ for its activity [58].
Another -amylase gene, Amy N, from B. licheniformis NH1 was
also cloned, sequenced and expressed in E. coli using the pDEST17
expression system. This recombinant -amylase shows high thermostability
at 85 ◦C (60 min) compared to the native B. licheniformis
NH1 -amylase (8 min) [62]. The gene encoding the acid-stable
-amylase from Aspergillus niger was cloned in the pPIC9K vector
and expressed in Pichia pastoris with a very high production
of 2838 U ml−1. The 58 kDa recombinant -amylase is optimally
active at pH 4.0 and 70 ◦C [46]. A 1920 bp gene encoding 640 amino
acids of an acid-stable -amylase was cloned from Aspergillus
kawachii IF04308.
8. Structu

Kết quả (Việt) 2:

sự sẵn có của các chủng amylase tiêu cực, sâu rộng
kiến thức về di truyền của nó, sản xuất protein và lên men
công nghệ cho các amylase của B. subtilis. Sajedi et al. [61]
đã báo cáo các nhân bản của gen-amylase (1328 bp) từ vi khuẩn Bacillus
sp. KR-8104, mã hóa 440 axit amin không với 20 amino
acid ở N- và C- trạm cuối của nó. Gen-amylase của B. acidicola
với một cắt ngắn terminal N- và C- gần đây đã được nhân bản vô tính
vào pET28a (+) vector và thể hiện trong E. coli [49]. 62
kDa-amylase tái tổ hợp là tối ưu hoạt động ở pH 4,0 và 60 ◦C. Các
gen mã hóa 460 aa-amylase ngoại bào từ Pyrococcus
furiosus cũng đã được nhân bản trong E. coli. Các P. furiosus-amylase
là một enzyme hóa lỏng với một hoạt động cụ thể của 3900 U mg-1 tại
98 ◦C. Nó là một cách tối ưu hoạt động ở pH 5,5-6,0 và 100 ◦C với T1 / 2
của 13 h 98 ◦C và không yêu cầu Ca2 + cho hoạt động của nó [58].
Một gen-amylase, Amy N, từ B. licheniformis NH1 được
cũng nhân bản, giải trình tự và thể hiện trong E. coli sử dụng pDEST17
hệ thống biểu hiện. Amylase tái tổ hợp này cho thấy chịu nhiệt cao
tại 85 ◦C (60 phút) so với B. licheniformis bản địa
NH1-amylase (8 phút) [62]. Các gen mã hóa các axit-ổn
định-amylase từ Aspergillus niger đã được nhân bản trong vector pPIC9K
và thể hiện Pichia pastoris với năng suất rất cao
của năm 2838 U ml-1. 58 kDa-amylase tái tổ hợp là tối ưu
hoạt động ở pH 4,0 và 70 ◦C [46]. Một gen mã hóa 1920 bp 640 amino
acid của một-amylase axit-ổn định đã được nhân bản từ Aspergillus
kawachii IF04308.
8. Structu