Most studies of hemoglobins have be

Most studies of hemoglobins have been confined to the blood and
muscle of mammals. As a result, the knowledge of the functional
and structural properties of the hemoglobins of lower vertebrates
is quite fragmentary. This preoccupation with mammalian hemoglobins is unfortunate from the standpoint of comparative physiology because the respiratory requirements of lower vertebrates vary over an
enormous range; this gives rise to many interesting adaptations. At
one extreme, the metabolic requirements for oxygen are so low that
an oxygen transport pigment is unnecessary: suiI'icient oxygen is physically dissolved. Thus the antarctic ice fish (Ruud, 1954) have colorless
blood and lack hemoglobin. At the other extreme, metabolically active
fish often have such large requirements for oxygen that blood transport
hemoglobin is not only necessary but even a slight anemia may be a
serious disadvantage. Fish can solve their requirements for oxygen
in many ways; the presence of a special blood hemoglobin is only one
209



210


AUSTEN mess



link in a series of adaptations. This fact should be borne in mind when
examining the oxygen transport properties of hemoglobins. Thus oxygen
transport depends upon the presence of gills, and/or lungs, their effec-
tive surface area, the distribution of capillaries, the rate of fluid pump-
ing by the heart, the number of red blood cclls, and the concentration
of hemoglobin within them. In addition, recognition needs to be given
to the fact that the red blood cells constitute a metabolizing tissue and
the state of this mctabolism can have important consequences in modi-
fying the oxygen transport function of the hemoglobin. For these
reasons it is necessary to consider not only the properties of the
hemoglobins in free solution but also their cellular environment and
how this environment can modify the function of the hemoglobin.
Extensive surveys of the earlier literature on hemoglobins can be
found in the rcviews of Prosser and Brown (1961), Manwell (1960),
Antonini (1965), Riggs (1965), Braunitzer et al. (1964), Rossi-Fanelli
et al. (1964), and Wyman (1964). In addition, data on a variety of
hemoglobins are included in two studies on cyclostome and on invertebrate hemoglobins by Manwell (1963b, 1964), which contain much
information on fish hcmoglobins not suggested by their titles.
Studies of the evolution of hemoglobins are largely based on amino
acid sequence studies of mammalian blood and muscle hemoglobins
(see Ingram, 1961, 1963). Such data for lower vertebrates exist only
for one of the polypeptide chains of carp hemoglobin (Hilse and
Braunitzer, 1968) and for the hemoglobin of the lamprey (Braunitzer
and Fujiki, 1969). No sequence data have been published on
any reptilian or amphibian hemoglobin, and fragmentary structural
data exist on only a few fish hemoglobins. Current work in several
laboratories indicates that we can look forward to substantial progress
in this area in the near future. In the meantime, the reviews by Dixon
(1966), Nolan and Margoliash (1968), and Watts (1968) may be consulted for current ideas on the process and mechanism of protein evolution. An annual atlas of protein sequence and structure (Dayhoff, 1969)
can be consulted for the current status of structural work.


II. STRUCTURAL PROPERTIES


A. Components and Subunits

1. NATURE OF MULTIPLE COMPONENTS

The hemoglobins of vertebrates are remarkably uniform in molecular
weight; most have weights near 65,000. The close similarity of the con-



6. PROPERTIES OF FISH HEMOGLOBINS


211



formation of horse hemoglobin chains (Perutz et al., 1968), sperm whale
myoglobin (Kendrew et al., 1960), the hemoglobins of the marine annelid, Glycera (Padlan and Love, 1968), and that of the insect Chironomus (Huber et al., 1968) lends confidence to the belief that all hemoglobin polypeptide chains, both vertebrate and invertebrate, are arranged
similarly and all are derived from a common ancestral form. Therefore,
we have every expectation that X-ray diffraction and amino acid sequence studies will show fish hemoglobins to possess many features in
common with the better studied mammalian pigments. Nevertheless,
this should not obscure the fact that fish hemoglobins possess many
unique features, both in their physiology and their primary structure.
Most fish hemolyzates contain multiple components. An example of
the considerable variation in number and proportions of hemoglobin
components is shown in Fig. 1 from the electrophoretic data of Yamanaka
et al. (1965). Other observations of multiple components are summarized in Table I. These data show that hemolyzates with only a single
component are quite exceptional. Fish, reptiles, and amphibians gen~
erally have much greatcr multiplicity of hemoglobin components than
do mammals or birds (see review by Cratzer and Allison, 1960).

Kết quả (Việt) 1:

Hầu hết các nghiên cứu của hemoglobins đã được hạn chế để máu vàcơ bắp của động vật có vú. Kết quả là, các kiến thức về các chức năngvà các thuộc tính cấu trúc của hemoglobins vật có xương sống thấp hơnlà khá rời rạc. Sự lo lắng này với động vật có vú hemoglobins là không may từ quan điểm của sinh lý học so sánh bởi vì các yêu cầu đường hô hấp của động vật có thấp thay đổi theo mộtphạm vi rất lớn; Điều này đưa đến nhiều chuyển thể thú vị. Tạimột cực, các yêu cầu trao đổi chất cho oxy là rất thấp màmột sắc tố vận chuyển oxy là không cần thiết: suiI'icient oxy thể chất hòa tan. Do đó băng Nam cực cá (Ruud, 1954) đã không màumáu và thiếu hemoglobin. Ở cực khác, hoạt động metabolicallycá thường có các yêu cầu lớn cho oxy đó vận chuyển máuhemoglobin là không chỉ cần thiết nhưng ngay cả một chút thiếu máu có thể là mộtbất lợi nghiêm trọng. Cá có thể giải quyết yêu cầu của họ cho oxytheo nhiều cách; sự hiện diện của một hemoglobin máu đặc biệt là chỉ có một209 210 AUSTEN mess liên kết trong một loạt các chuyển thể. Điều này thực tế nên được sinh ra trong tâm trí khikiểm tra tính chất vận chuyển oxy của hemoglobins. Do đó oxygiao thông vận tải phụ thuộc vào sự hiện diện của mang, và/hoặc phổi, của effec-diện tích bề mặt hoạt động cùng, sự phân bố của Mao mạch, tỷ lệ chất lỏng bơm-ing bởi Trung tâm, số lượng màu đỏ máu cclls, và nồng độhemoglobin trong vòng chúng. Ngoài ra, công nhận cần phải được traocho một thực tế rằng các tế bào máu đỏ chiếm một mô metabolizing vàbang mctabolism này có thể có những hậu quả quan trọng trong modi-Fying chức năng vận chuyển oxy hemoglobin. Đối với nhữnglý do đó là cần thiết để xem xét không chỉ có các thuộc tính của cáchemoglobins giải pháp miễn phí mà còn là môi trường di động của họ vàlàm môi trường này có thể sửa đổi chức năng của hemoglobin.Cuộc điều tra sâu rộng của các tài liệu trước đó trên hemoglobins có thểloài này có ở rcviews Prosser và nâu (1961), Manwell (1960),Antonini (1965), Riggs (1965), Braunitzer et al. (1964), Rossi-Fanelliet al. (1964), và Wyman (1964). Ngoài ra, các dữ liệu trên nhiềuhemoglobins được bao gồm trong hai nghiên cứu trên cyclostome và trên không xương sống hemoglobins bởi Manwell (1963b, 1964), chứa nhiềuthông tin về cá hcmoglobins không được đề xuất bởi chức danh của họ.Nghiên cứu về sự tiến triển của hemoglobins phần lớn dựa trên aminnghiên cứu trình tự axit của động vật có vú máu và cơ bắp hemoglobins(xem Ingram, 1961, 1963). Các dữ liệu cho vật có xương sống thấp hơn tồn tại chỉĐối với một trong các chuỗi polypeptide của cá chép hemoglobin (Hilse vàBraunitzer, 1968) và hemoglobin của cá mút đá (Braunitzervà Fujiki, 1969). Không có dữ liệu trình tự đã được xuất bản trênbất kỳ reptilian hoặc động vật lưỡng cư hemoglobin, và cấu trúc rời rạcdữ liệu tồn tại trên chỉ một vài cá hemoglobins. Các công việc hiện tại trong một sốPhòng thí nghiệm cho thấy rằng chúng tôi có thể nhìn về phía trước để tiến bộ đáng kểtrong lĩnh vực này trong tương lai gần. Cùng lúc ấy, những nhận xét bởi Dixon(1966), Nolan và Margoliash (1968), và Watts (1968) có thể được tư vấn cho các ý tưởng hiện tại về các quá trình và các cơ chế của sự tiến hóa protein. Một bản đồ hàng năm của protein trình tự và cấu trúc (Dayhoff, 1969)có thể được tư vấn cho tình trạng hiện tại của cấu trúc công việc.II. CƠ CẤU TÀI SẢNA. các thành phần và Subunits1. BẢN CHẤT CỦA NHIỀU THÀNH PHẦNHemoglobins vật có xương sống được đáng chú ý thống nhất trong phân tửtrọng lượng; Hầu hết có trọng lượng gần 65.000. Sự giống nhau chặt chẽ của con- 6. TÍNH CHẤT CỦA CÁ HEMOGLOBINS 211 hình thành của ngựa hemoglobin chuỗi (Perutz et al., 1968), cá voi tinh trùngmyoglobin (Kendrew et al., 1960), hemoglobins của annelid biển, ButterNutSquash (Padlan và tình yêu, 1968), và của côn trùng Chironomus (Huber và ctv., 1968) vay tự tin để niềm tin rằng tất cả các hemoglobin polypeptide chuỗi, có xương sống và không xương sống, được sắp xếptương tự như vậy và tất cả có nguồn gốc từ một hình thức tổ tiên chung. Do đó,chúng tôi có mỗi kỳ vọng rằng nhiễu xạ tia x và các nghiên cứu trình tự axit amin sẽ thấy cá hemoglobins có nhiều tính năng trongphổ biến với các sắc tố động vật có vú nghiên cứu tốt hơn. Tuy nhiên,Điều này nên không che giấu thực tế rằng cá hemoglobins có nhiềutính năng độc đáo, cả hai trong sinh lý học của họ và cơ cấu chính của họ.Hầu hết cá hemolyzates có chứa nhiều thành phần. Một ví dụ vềCác biến thể đáng kể số lượng và tỷ lệ hemoglobinthành phần được thể hiện trong hình 1 từ dữ liệu electrophoretic Yamanakaet al. (1965). Các quan sát của nhiều thành phần được tóm tắt trong bảng tôi. Các dữ liệu cho thấy rằng hemolyzates với chỉ một cúthành phần là khá xuất sắc. Cá, loài bò sát và lưỡng cư gen ~erally có nhiều đa dạng greatcr thành hemoglobin hơnđộng vật có vú hoặc chim (xem xét bởi Cratzer và Allison, 1960).

Kết quả (Việt) 2:

Hầu hết các nghiên cứu về hemoglobin đã được giới hạn trong máu và
cơ bắp của động vật có vú. Kết quả là, sự hiểu biết về chức năng
tính chất và cấu trúc của hemoglobin của vật có xương sống thấp hơn
khá rời rạc. Mối bận tâm này với hemoglobin động vật có vú là không may từ quan điểm sinh lý học so sánh bởi vì các yêu cầu hô hấp của động vật có xương thấp khác nhau trên một
phạm vi rất lớn; này làm phát sinh nhiều sự thích nghi thú vị. Ở
một thái cực, các yêu cầu trao đổi chất oxy rất thấp mà
một sắc tố vận chuyển oxy là không cần thiết: suiI'icient oxy là chất hòa tan. Do đó, cá băng ở cực nam (Ruud, 1954) có màu
máu và thiếu hemoglobin. Ở thái cực khác, trao đổi chất hoạt động
cá thường có những yêu cầu lớn như vậy cho rằng vận chuyển oxy trong máu
hemoglobin không chỉ là cần thiết, nhưng ngay cả một thiếu máu nhẹ có thể là một
bất lợi nghiêm trọng. Cá có thể giải quyết yêu cầu của họ đối với oxy
theo nhiều cách; sự hiện diện của một hemoglobin máu đặc biệt là chỉ có một
209 210 AUSTEN lộn xộn liên kết trong một loạt các sự thích nghi. Thực tế này cần được lưu ý khi kiểm tra các tính chất vận chuyển oxy của hemoglobin. Vì vậy oxy vận chuyển phụ thuộc vào sự hiện diện của mang, và / hoặc phổi, họ effec khu vực mang tính bề mặt, sự phân bố của các mao mạch, tỷ lệ chất lỏng pump- ing bằng trái tim, số lượng cclls máu đỏ, và nồng độ hemoglobin trong vòng chúng. Ngoài ra, công nhận cần phải được thực tế là các tế bào máu đỏ tạo thành một mô chuyển hóa và trạng thái của mctabolism này có thể có những hậu quả quan trọng trong việc thay đổi cho fying các chức năng vận chuyển oxy của hemoglobin. Đối với những lý do nó là cần thiết để xem xét không chỉ các thuộc tính của hemoglobin trong giải pháp miễn phí mà còn môi trường di động của họ và làm thế nào môi trường này có thể thay đổi chức năng của hemoglobin. khảo sát rộng rãi các tài liệu trước đây về hemoglobin có thể được tìm thấy trong các rcviews của Prosser và Brown (1961), Manwell (1960), Antonini (1965), Riggs (1965), Braunitzer et al. (1964), Rossi-Fanelli et al. (1964), và Wyman (1964). Ngoài ra, dữ liệu trên một loạt các hemoglobin có trong hai nghiên cứu về cyclostome và hemoglobin không xương sống bởi Manwell (1963b, 1964), có chứa nhiều thông tin về hcmoglobins cá không được đề xuất bởi chức danh của họ. Các nghiên cứu về sự tiến hóa của hemoglobin dựa chủ yếu trên amino nghiên cứu chuỗi acid của máu và cơ bắp hemoglobin động vật có vú (xem Ingram, 1961, 1963). Những dữ liệu này cho vật có xương sống thấp hơn chỉ tồn tại với một trong các chuỗi polypeptide của cá chép hemoglobin (HILSE và Braunitzer, 1968) và cho hemoglobin của cá mút đá (Braunitzer và Fujiki, 1969). Không có dữ liệu trình tự đã được công bố trên bất kỳ hemoglobin bò sát hoặc động vật lưỡng cư, và cấu trúc rời rạc dữ liệu tồn tại trên chỉ có một vài cá hemoglobin. Công việc hiện tại ở một số phòng thí nghiệm chỉ ra rằng chúng ta có thể mong đợi sự tiến bộ đáng kể trong lĩnh vực này trong tương lai gần. Trong khi đó, ý kiến của Dixon (1966), Nolan và Margoliash (1968), và Watts (1968) có thể được tư vấn cho những ý tưởng hiện tại về quá trình và cơ chế tiến hóa của protein. Một bản đồ hàng năm trình tự và cấu trúc (Dayhoff, 1969) protein có thể được tư vấn cho tình trạng hiện tại của kết cấu tác phẩm. II. CƠ CẤU TÀI SẢN A. Linh kiện và tiểu đơn vị 1. BẢN CHẤT CỦA THÀNH PHẦN ĐA Các hemoglobin của vật có xương sống là khá thống nhất trong phân tử trọng lượng; nhất có trọng lượng gần 65.000. Sự giống nhau gần của con- 6. TÀI SẢN CỦA CÁ hemoglobin 211 hình thành các chuỗi hemoglobin ngựa (Perutz et al., 1968), tinh trùng cá voi myoglobin (Kendrew et al., 1960), các hemoglobin của loài hoàn tiết biển, Glycera (Padlan và Love, 1968), và của côn trùng Chironomus (Huber et al., 1968) cho vay tin tưởng với niềm tin rằng tất cả các chuỗi polypeptide hemoglobin, cả hai vật có xương sống và không xương sống, được bố trí tương tự và tất cả đều bắt nguồn từ một dạng tổ tiên chung. Vì vậy, chúng tôi có tất cả kỳ vọng rằng nhiễu xạ tia X và axit amin nghiên cứu trình tự sẽ hiển thị hemoglobin cá để có nhiều tính năng phổ biến với các sắc tố động vật có vú được nghiên cứu tốt hơn. Tuy nhiên, điều này không nên che khuất một thực tế là hemoglobin cá có nhiều tính năng độc đáo, cả trong sinh lý học và cấu trúc chính của họ. Hầu hết hemolyzates cá có chứa nhiều thành phần. Một ví dụ về sự thay đổi đáng kể về số lượng và tỷ lệ hemoglobin thành phần được hiển thị trong hình. 1 từ dữ liệu điện di của Yamanaka et al. (1965). Quan sát khác của nhiều thành phần được tóm tắt trong Bảng I. Những dữ liệu này cho thấy hemolyzates với duy nhất một thành phần khá đặc biệt. Cá, bò sát, động vật lưỡng cư và gen ~ lệ này còn có nhiều greatcr đa dạng của các thành phần hemoglobin hơn làm động vật có vú hay chim (xem nhận xét ​​của Cratzer và Allison, 1960).