Protein function often entails inte

Protein function often entails interactions with other molecules. A molecule bound by a
protein is called a ligand, and the site to which
it binds is called the binding site. Proteins may
undergo conformational changes when a ligand
binds, a process called induced fit. In a
multi-subunit protein, the binding of a ligand to
one subunit may affect ligand binding to other
subunits. Ligand binding can be regulated.
■ Myoglobin contains a heme prosthetic group,
which binds oxygen. Heme consists of a single
atom of Fe2
coordinated within a porphyrin.
Oxygen binds to myoglobin reversibly; this
simple reversible binding can be described by
an association constant K
a or a dissociation
constant Kd. For a monomeric protein such as
myoglobin, the fraction of binding sites
occupied by a ligand is a hyperbolic function of
ligand concentration.
■ Normal adult hemoglobin has four hemecontaining subunits, two
and two , similar
in structure to each other and to myoglobin.
Hemoglobin exists in two interchangeable
structural states, T and R. The T state is most
stable when oxygen is not bound. Oxygen
binding promotes transition to the R state.
■ Oxygen binding to hemoglobin is both allosteric
and cooperative. As O2 binds to one binding
site, the hemoglobin undergoes conformational
changes that affect the other binding sites—an
example of allosteric behavior. Conformational
changes between the T and R states, mediated
by subunit-subunit interactions, result in
cooperative binding; this is described by a
sigmoid binding curve and can be analyzed by a
Hill plot.
■ Two major models have been proposed to
explain the cooperative binding of ligands to
multisubunit proteins: the concerted model and
the sequential model.
■ Hemoglobin also binds H
and CO2, resulting in
the formation of ion pairs that stabilize the T
state and lessen the protein’s affinity for O2
(the Bohr effect). Oxygen binding to
hemoglobin is also modulated by 2,3-
bisphosphoglycerate, which binds to and
stabilizes the T state.
■ Sickle-cell anemia is a genetic disease caused
by a single amino acid substitution (Glu6 to
Val6) in each  chain of hemoglobin. The
change produces a hydrophobic patch on the
surface of the hemoglobin that causes the
molecules to aggregate into bundles of fibers.
This homozygous condition results in serious
medical complications.

Kết quả (Việt) 1:

Protein chức năng thường xuyên đòi hỏi tương tác với các phân tử khác. Một phân tử bị ràng buộc bởi mộtprotein được gọi là một phối tử, và các trang web mànó binds được gọi là các trang web liên kết. Protein có thểtrải qua thay đổi conformational khi một phối tửbinds, một quá trình được gọi là gây ra phù hợp với. Trong mộtnhiều tiểu đơn vị protein, các ràng buộc của một phối tử đểmột tiểu đơn vị có thể ảnh hưởng đến phối tử ràng buộc khácsubunits. Ràng buộc phối tử có thể được quy định.■ Myoglobin chứa một heme prosthetic nhóm,mà liên kết với ôxy. Heme bao gồm một đĩa đơnnguyên tử Fe2 phối hợp trong vòng một porphyrin.Oxy liên kết với myoglobin reversibly; Điều nàyđơn giản ràng buộc đảo ngược có thể được mô tả bởimột hiệp hội liên tục Kmột hoặc một phân lyKd không đổi. Cho một protein monomeric chẳng hạn nhưmyoglobin, các phần của ràng buộc các trang webchiếm một phối tử là một hàm hypebolictập trung phối tử.■ bình thường dành cho người lớn hemoglobin có bốn hemecontaining subunits, hai và hai, tương tự nhưtrong cấu trúc với nhau và myoglobin.Hemoglobin tồn tại trong hai hoán đổi cho nhaucấu trúc kỳ, T và R. Bang T là hầu hếtổn định khi oxy không bị ràng buộc. Ôxyliên kết thúc đẩy quá trình chuyển đổi sang trạng thái R.■ Oxy ràng buộc để hemoglobin là cả hai allostericvà hợp tác xã. Như O2 liên kết với một ràng buộcTrang web, hemoglobin trải qua conformationalthay đổi ảnh hưởng đến các trang web liên kết khác — mộtVí dụ về các hành vi allosteric. Conformationalthay đổi giữa các quốc gia T và R, Trung gianbởi tiểu đơn vị-tiểu đơn vị tương tác, kết quả trongràng buộc hợp tác xã; Điều này được mô tả bởi mộtràng buộc xích-ma đường cong và có thể được phân tích bởi mộtÂm mưu Hill.■ Hai mô hình lớn đã được đề xuất đểgiải thích các ràng buộc hợp tác của ligand đểmultisubunit protein: các mô hình phối hợp vàCác mô hình tuần tự.■ Hemoglobin cũng liên kết H và CO2, dẫn đếnsự hình thành của các cặp ion ổn định Tnhà nước và giảm bớt các protein ái lực cho O2(hiệu ứng Bohr). Oxy ràng buộc đểhemoglobin cũng được cả bởi 2,3-bisphosphoglycerate, liên kết với vàổn định nhà nước T.■ Sickle cell thiếu máu là một bệnh di truyền gây rabởi một sự thay thế axit amin đơn (Glu6 đểVal6) trong mỗi chuỗi hemoglobin. Cácthay đổi sản xuất một bản vá kỵ nước trên cácbề mặt của hemoglobin gây ra cácphân tử để tổng hợp thành bó sợi.Tình trạng màu này kết quả trong nghiêm trọngbiến chứng y tế.

Kết quả (Việt) 2:

Chức năng protein thường đòi hỏi sự tương tác với các phân tử khác. Một phân tử bị ràng buộc bởi một
protein được gọi là phối tử, và các trang web mà
nó liên kết được gọi là các trang web liên kết. Protein có thể
trải qua những thay đổi về hình dạng khi một phối tử
nối kết, một quá trình được gọi là cảm ứng phù hợp. Trong một
protein đa tiểu đơn vị, các ràng buộc của một phối tử cho
một tiểu đơn vị có thể ảnh hưởng đến liên kết với các phối tử
tiểu đơn vị. Ràng buộc có thể được điều phối tử.
■ myoglobin chứa một nhóm giả heme,
mà liên kết với oxy. Heme bao gồm một đơn
nguyên tử của Fe2? điều phối trong một porphyrin.
oxy liên kết với myoglobin thuận nghịch; này
có thể đảo ngược ràng buộc đơn giản có thể được mô tả bởi
một hiệp hội liên tục K
một hoặc một phân ly
liên tục KD. Đối với một protein monomeric như
myoglobin, các phần nhỏ của các trang web liên kết
chiếm bởi một phối tử là một hàm hyperbol của
nồng độ phối tử.
■ hemoglobin người lớn bình thường có bốn tiểu đơn vị hemecontaining, hai? và hai?, tương tự như
trong cấu trúc với nhau và myoglobin.
Hemoglobin tồn tại ở hai thay đổi được
trạng thái kết cấu, T và R. T nhà nước nhất là
ổn định khi oxy không bị ràng buộc. Oxy
liên kết thúc đẩy quá trình chuyển đổi sang trạng thái R.
■ liên kết với hemoglobin Oxygen là cả allosteric
và hợp tác. Như O2 liên kết với một liên kết
trang web, các hemoglobin trải qua cấu hình không
thay đổi có ảnh hưởng đến các trang web khác-một ràng buộc
ví dụ về hành vi allosteric. Conformational
thay đổi giữa các trạng thái T và R, qua trung gian
bởi các tương tác tiểu đơn vị-tiểu đơn vị, kết quả
hợp tác liên kết; này được mô tả bằng một
đường cong sigmoid ràng buộc và có thể được phân tích bởi một
âm mưu Hill.
■ Hai mô hình lớn đã được đề xuất để
giải thích sự liên kết hợp tác của các phối tử để
multisubunit protein: mô hình phối hợp và
. mô hình tuần tự
■ Hemoglobin cũng liên kết với H? và CO2, dẫn đến
sự hình thành của cặp ion ổn định T
nhà nước và giảm bớt mối quan hệ của protein cho O2
(hiệu ứng Bohr). Liên kết với oxy
hemoglobin cũng được điều chế bởi 2,3-
bisphosphoglycerate, mà liên kết với và
ổn định trạng thái T.
■ thiếu máu hồng cầu lưỡi liềm tế bào là một bệnh di truyền gây ra
bởi một amino acid thay thế (Glu6 để
Val6) trong mỗi? chuỗi hemoglobin. Các
thay đổi tạo ra một bản vá kỵ nước trên
bề mặt của hồng cầu gây ra
các phân tử để tổng hợp thành bó sợi.
Điều này đồng hợp kết quả tình trạng nghiêm trọng
các biến chứng y tế.