atPase activityCa2+-ATPase is an in

atPase activity
Ca2+-ATPase is an indicator of the structural state of myosin. Loss of Ca2+ -ATPase activity has been associated with denaturation of myosin [188,202]. An association between freeze-induced aggregation of myosin, measured as solubility loss, and loss of ATPase activity has been determined [203]. Freeze-induced denaturation of myofibrillar proteins can therefore be characterized by measuring ATPase activity [91,99,204–206]. However, loss of ATPase activity is not necessarily synonymous with aggregation because it is possible to have no aggregation and loose 100% activity if the active site denatures. Ca2+- ATPase is affected by temperature and time of frozen storage.
The Ca2+-ATPase activity of extracted Pacific whiting actomyosin showed more rapid changes at −8°C than at lower temperatures [−20°C, −34°C, −50°C]. As storage time increased, the ATPase activity of myosin isolated from frozen fish was found to proportionately decrease along with the rate of actomyosin precipitation [91,99,204–206]. Kristinsson and Hultin [207] reported that acid and alkali conditions each partially unfolded myosin in a different manner. These treatments led to the almost complete loss of myosin ATPase activity and exposure of more reactive sulfhydryl groups. Hydrophobicity of the acid- and alkali-treated cod myosin [208], and Pacific whiting muscle proteins [199] refolded to a neutral pH were greater than those treated at pH 7.5 and conventional surimi, respectively. As a result, when fish protein isolates were exposed to freezing condition, its structure probably became more susceptible to freeze denaturation even at −80°C and short periods of time (4 weeks for 7°C and 5°C treatments). This led to more protein aggregation, which resulted in less salt extractable proteins than native proteins.

Kết quả (Việt) 1:

atPase hoạt độngCa2 +-ATPase là một chỉ báo của bang myosin, cấu trúc. Mất mát của Ca2 +-ATPase hoạt động đã được liên kết với denaturation myosin [188,202]. Một hiệp hội giữa Đông gây ra tập hợp của myosin, đo bằng độ hòa tan mất, và mất ATPase hoạt động đã được xác định [203]. Freeze gây ra denaturation myofibrillar protein do đó có thể được đặc trưng bằng cách đo ATPase hoạt động [91,99,204-206]. Tuy nhiên, mất ATPase hoạt động là không nhất thiết phải đồng nghĩa với tập hợp vì nó có thể có tập hợp không và rời hoạt động 100% nếu hoạt động Dạ. Ca2 +-ATPase bị ảnh hưởng bởi nhiệt độ và thời gian lưu trữ đông lạnh. The Ca2+-ATPase activity of extracted Pacific whiting actomyosin showed more rapid changes at −8°C than at lower temperatures [−20°C, −34°C, −50°C]. As storage time increased, the ATPase activity of myosin isolated from frozen fish was found to proportionately decrease along with the rate of actomyosin precipitation [91,99,204–206]. Kristinsson and Hultin [207] reported that acid and alkali conditions each partially unfolded myosin in a different manner. These treatments led to the almost complete loss of myosin ATPase activity and exposure of more reactive sulfhydryl groups. Hydrophobicity of the acid- and alkali-treated cod myosin [208], and Pacific whiting muscle proteins [199] refolded to a neutral pH were greater than those treated at pH 7.5 and conventional surimi, respectively. As a result, when fish protein isolates were exposed to freezing condition, its structure probably became more susceptible to freeze denaturation even at −80°C and short periods of time (4 weeks for 7°C and 5°C treatments). This led to more protein aggregation, which resulted in less salt extractable proteins than native proteins.

Kết quả (Việt) 2:

hoạt động ATPase
Ca2 + -ATPase là một chỉ số về tình trạng cơ cấu của myosin. Mất Ca2 + -ATPase hoạt động có liên quan đến sự biến tính của myosin [188.202]. Một sự kết hợp giữa tập hợp đông gây ra của myosin, đo như mất khả năng hòa tan và mất hoạt tính ATPase đã được xác định [203]. Biến tính đóng băng gây ra các protein sợi cơ do đó có thể được đặc trưng bằng cách đo hoạt động ATPase [91,99,204-206]. Tuy nhiên, mất hoạt tính ATPase là không nhất thiết đồng nghĩa với sự kết hợp bởi vì nó có thể không có tập hợp và hoạt động lỏng lẻo 100% nếu các trang web hoạt động làm biến tính. Ca2 + - ATPase bị ảnh hưởng bởi nhiệt độ và thời gian bảo quản đông lạnh.
Các Ca2 + -ATPase hoạt động của chiết xuất Pacific Whiting actomyosin cho thấy những thay đổi nhanh chóng hơn ở -8 ° C so với ở nhiệt độ thấp [-20 ° C, -34 ° C, -50 ° C]. Là thời gian lưu trữ tăng lên, các hoạt động ATPase của myosin phân lập từ cá đông lạnh đã được tìm thấy tương ứng giảm cùng với tỷ lệ lượng mưa actomyosin [91,99,204-206]. Kristinsson và Hultin [207] đã báo cáo rằng các điều kiện axit và kiềm mỗi myosin phần mở ra một cách khác nhau. Những phương pháp điều trị dẫn đến sự mất mát gần như hoàn toàn các hoạt động myosin ATPase và tiếp xúc với các nhóm sulfhydryl phản ứng mạnh hơn. Kị của điện môi chịu acid và kiềm xử lý cod myosin [208], và cơ whiting Pacific protein [199] gấp lại để có độ pH trung tính lớn hơn so với những người điều trị ở pH 7,5 và surimi thông thường, tương ứng. Kết quả là, khi phân lập protein cá đã được tiếp xúc với tình trạng đóng băng, cấu trúc của nó có thể trở nên nhạy cảm hơn với đóng băng biến tính ngay cả ở -80 ° C và trong thời gian ngắn (4 tuần cho 7 ° C và 5 ° trị C). Điều này dẫn đến sự kết hợp nhiều protein, mà kết quả trong các protein muối chiết ít hơn protein có nguồn gốc.