In 1825 J.F. Engelhard[8] discovere

In 1825 J.F. Engelhard[8] discovered that the ratio of iron to protein is identical in the hemoglobins of several species. From the known atomic mass of iron he calculated the molecular mass of hemoglobin to n × 16000 (n = number of irons per hemoglobin, now known to be 4), the first determination of a protein's molecular mass. This "hasty conclusion" drew a lot of ridicule at the time from scientists who could not believe that any molecule could be that big. Adair confirmed Engelhard's results in 1925 by measuring the osmotic pressure of hemoglobin solutions.[9]
The oxygen-carrying protein hemoglobin was discovered by Hünefeld in 1840.[10] In 1851,[11] Otto Funke published a series of articles in which he described growing hemoglobin crystals by successively diluting red blood cells with a solvent such as pure water, alcohol or ether, followed by slow evaporation of the solvent from the resulting protein solution.[12] Hemoglobin's reversible oxygenation was described a few years later by Felix Hoppe-Seyler.[13]
In 1959 Max Perutz determined the molecular structure of myoglobin(similar to hemoglobin) by X-ray crystallography.[14][15] This work resulted in his sharing with John Kendrew the 1962 Nobel Prize in Chemistry.
The role of hemoglobin in the blood was elucidated by physiologist Claude Bernard. The name hemoglobin is derived from the words heme and globin, reflecting the fact that each subunit of hemoglobin is a globular protein with an embedded heme group. Each heme group contains one iron atom, that can bind one oxygen molecule through ion-induced dipole forces. The most common type of hemoglobin in mammals contains four such subunits.

Kết quả (Việt) 1:

năm 1825 j.f. Engelhard [8] phát hiện ra rằng tỷ lệ sắt protein là giống hệt nhau trong hemoglobin của một số loài. từ khối lượng nguyên tử nổi tiếng của sắt ông đã tính toán khối lượng phân tử hemoglobin để n × 16000 (n = số lượng của bàn là mỗi hemoglobin, bây giờ được biết đến là 4), việc xác định đầu tiên của khối lượng phân tử của protein.này "kết luận vội vàng" đã thu hút rất nhiều chế giễu đồng thời từ các nhà khoa học không thể tin rằng phân tử bất kỳ có thể là lớn. Adair xác nhận kết quả Engelhard của năm 1925 bằng cách đo áp suất thẩm thấu của các giải pháp hemoglobin. [9]
hemoglobin protein vận chuyển oxy được phát hiện bởi hünefeld vào năm 1840. [10] vào năm 1851,[11] otto Funke xuất bản một loạt các bài báo, trong đó ông mô tả phát triển tinh thể hemoglobin bởi liên tục pha loãng các tế bào máu đỏ với một dung môi như nước tinh khiết, rượu hoặc ether, tiếp theo là làm chậm bay hơi của dung môi từ dung dịch protein kết quả. [12 oxy hóa hồi phục] hemoglobin đã được mô tả một vài năm sau đó bởi Felix Hoppe-seyler. [13]
trong năm 1959 tối đa perutz xác định cấu trúc phân tử của myoglobin (tương tự như hemoglobin) bằng X-quang tinh thể học. [14] [15] công việc này dẫn đến chia sẻ của mình với John kendrew giải thưởng Nobel về hóa học năm 1962.
vai trò của hemoglobin trong máu đã được làm sáng tỏ bởi nhà sinh lý học Claude Bernard. tên hemoglobin có nguồn gốc từ từ heme và globin,phản ánh thực tế là mỗi tiểu đơn vị của hemoglobin là một protein hình cầu với một nhóm heme nhúng. mỗi nhóm heme có chứa một nguyên tử sắt, có thể gắn một phân tử oxy thông qua lực lượng ion lưỡng cực gây ra. loại phổ biến nhất của hemoglobin trong động vật có vú bao gồm bốn tiểu đơn vị như vậy.

Kết quả (Việt) 2:

Năm 1825 J.F. Engelhard [8] phát hiện ra rằng tỷ lệ sắt protein là giống hệt nhau trong hemoglobins của một vài loài. Từ khối lượng nguyên tử được biết đến của sắt, ông tính toán khối lượng phân tử của hemoglobin để n × 16000 (n = số bàn là một hồng cầu, bây giờ được biết đến là 4), việc xác định đầu tiên của khối lượng phân tử một protein. Kết luận vội vã này"" đã thu hút rất nhiều của ridicule lúc đó các nhà khoa học những người có thể không tin rằng bất kỳ phân tử có thể là lớn. Adair xác nhận kết quả của Engelhard vào năm 1925 bằng cách đo áp suất thẩm thấu của hemoglobin giải pháp.[9]
Hemoglobin protein mang ôxy được phát hiện bởi Hünefeld năm 1840.[10] Năm 1851,[11] Otto Funke đã xuất bản một loạt các bài báo trong đó ông miêu tả phát triển hemoglobin tinh thể bằng cách liên tục pha loãng các tế bào máu đỏ với một dung môi như nước tinh khiết, rượu hay ête, theo sau bởi chậm sự bay hơi của dung môi từ các giải pháp protein kết quả.[12] Hemoglobin oxy hóa thể đảo ngược được mô tả một vài năm sau đó bởi Felix Hoppe-Seyler.[13]
Vào năm 1959 Max Perutz xác định cấu trúc phân tử của myoglobin (tương tự như hemoglobin) bằng tinh thể học tia x.[14][15] Công việc kết quả của mình chia sẻ với John Kendrew 1962 giải Nobel hóa học.
vai trò của hemoglobin trong máu được làm sáng tỏ bởi nhà sinh lý học Claude Bernard. Hemoglobin tên có nguồn gốc từ từ heme và globin, phản ánh một thực tế là mỗi tiểu đơn vị của hemoglobin một protein cầu với một nhóm nhúng heme. Mỗi nhóm heme chứa một nguyên tử sắt, mà có thể ràng buộc một phân tử oxy thông qua lực lượng gây ra ion lưỡng cực. Loại hemoglobin trong động vật có vú, phổ biến nhất bao gồm bốn như vậy subunits.