nsulin-signaling is initiated by th

nsulin-signaling is initiated by the peptide hormone insulin binding to the α2-β2-heterotetrameric insulin receptor located on the cell surface (for review see [45]). The activated insulin receptor with a full complement of phosphorylated tyrosines can act as a docking site for insulin receptor substrate proteins (IRS 1/2) [46]. These adapter proteins recognize phosphorylated tyrosine residues on the receptor leading to a stable association between the receptor and the IRS proteins. Stable association leads to tyrosine phosphorylation of the IRS proteins by the insulin receptor β-subunit [47]. The importance of the IRS2 isoform in insulin mediated GLUT4 redistribution has been demonstrated by the specific knockout in mice, which develop severe insulin resistance [48]. IRS1 knockout mice were growth retarded, but an increase in insulin secretion prevented development of diabetes [48]. In addition, biochemical evidence from isolated brown adipocytes has supported the essential role for IRS2 in insulin stimulated GLUT4 redistribution [49]. While the IRS proteins contain no intrinsic enzyme activity, they are essential scaffolding molecules that bridge insulin receptor activity to downstream targets [50].

Kết quả (Việt) 1:

tín hiệu nsulin được khởi xướng bởi các peptide hormone insulin ràng buộc với thụ thể insulin α2-β2-heterotetrameric nằm trên bề mặt tế bào (cho xem xét xem [45]). Các thụ thể kích hoạt insulin với đầy đủ phosphorylated tyrosines có thể hành động như là một trang web cắm cho insulin thụ thể bề mặt protein (IRS 1/2) [46]. Các protein này adapter nhận biết dư lượng phosphorylated tyrosin trên các thụ thể dẫn tới một hiệp hội ổn định giữa các thụ thể và protein IRS. Hiệp hội ổn định dẫn đến tyrosine phosphorylation protein IRS bởi insulin thụ thể β-tiểu đơn vị [47]. Tầm quan trọng của isoform IRS2 trong insulin trung gian GLUT4 tái phân phối đã được chứng minh bởi đập cụ thể ở chuột, phát triển các kháng insulin nghiêm trọng [48]. IRS1 đập chuột đã tăng trưởng chậm, nhưng sự gia tăng bài tiết insulin ngăn cản sự phát triển của bệnh tiểu đường [48]. Ngoài ra, các bằng chứng hóa từ tế bào mỡ nâu bị cô lập đã hỗ trợ vai trò thiết yếu đối với IRS2 ở insulin kích thích tái phân phối GLUT4 [49]. Trong khi các protein IRS chứa không có hoạt động của enzyme nội tại, họ là phân tử giàn giáo cần thiết mà cầu insulin thụ thể hoạt động với mục tiêu hạ lưu [50].

Kết quả (Việt) 2:

nsulin-tín hiệu được khởi xướng bởi insulin peptide hormone liên kết với các thụ thể insulin α2-β2-heterotetrameric nằm trên bề mặt tế bào (để xem xét xem [45]). Việc kích hoạt thụ thể insulin với đầy đủ các tyrosines phosphoryl hóa có thể hoạt động như một trang web docking cho protein thụ thể insulin nền (IRS 1/2) [46]. Những protein adaptor nhận dư lượng tyrosine phosphoryl hóa trên các thụ thể dẫn đến một hiệp hội ổn định giữa các thụ thể và các protein IRS. hiệp hội ổn định dẫn đến tyrosine phosphoryl hóa các protein IRS bởi các thụ thể insulin β-tiểu đơn vị [47]. Tầm quan trọng của các đồng vị IRS2 insulin trung gian GLUT4 tái phân phối đã được chứng minh bằng các loại trực tiếp cụ thể ở chuột, trong đó phát triển nghiêm trọng kháng insulin [48]. chuột IRS1 loại trực tiếp đã tăng trưởng chậm, nhưng sự tăng tiết insulin ngăn cản sự phát triển của bệnh tiểu đường [48]. Ngoài ra, bằng chứng sinh hóa từ tế bào mỡ nâu được phân lập đã hỗ trợ vai trò thiết yếu cho IRS2 insulin kích thích GLUT4 phân phối lại [49]. Trong khi các protein IRS không chứa các hoạt động của enzyme nội tại, họ là những phân tử giàn giáo cốt yếu là thụ thể insulin cầu hoạt động với mục tiêu hạ [50].