were considered for different purpo

were considered for different purposes (e.g., stability
improvement, role in mechanism).
The 3D structures of the different enzymes appear
to be very similar which is also suggested by the high
amino acid sequence homology. Figure 5 shows a schematic
representation of the subunit structure of the
Actinoplanes missouriensis enzyme. The monomeric
subunit consists of two domains. The N-terminal
domain is the catalytic domain and consists of an
eight-stranded parallel -barrel with eight connecting

-helices also known as the TIM barrel, referring to
the first enzyme (TIM ¼ triose phosphate isomerase)
in which this topology was found (51). The smaller,
C-terminal domain only contains
-helices and forms
a looplike structure away from the larger N-terminal
domain. It overlaps (‘‘embraces’’) the larger N-terminal
domain of an adjacent subunit so that a tightly
bound dimer is formed. Two of these dimers form the
tetramer which therefore can be regarded as a dimer of
dimers (41). With the exception of the enzyme from
Actinoplanes missourienses where the dimer is inactive,
all other dimers tested possess enzymatic activity. The
monomers are enzymatically inactive.
C. Isoforms
All the different microbial glucose isomerases known
today are encoded by a single XylA gene per host
organism (Table 4). This means that within one microorganism,
no isoforms of the enzyme are found.

Kết quả (Việt) 1:

đã được xem xét cho các mục đích khác nhau (ví dụ, sự ổn địnhcải tiến, vai trò trong cơ chế).Các cấu trúc 3D của các enzym khác nhau xuất hiệnphải rất giống nhau mà cũng được đề xuất bởi caohomology trình tự axit amin. Hình 5 cho thấy một sơ đồđại diện của các tiểu đơn vị cấu trúc của cácCác loại enzyme missouriensis Actinoplanes. Các monomerictiểu đơn vị bao gồm hai tên miền. N-terminaltên miền là tên miền xúc tác và bao gồm mộtTám-stranded song song - thùng với tám kết nối-helices còn được gọi là các TIM mài tang trống, đề cập đếnmen tiêu hóa đầu tiên (TIM ¼ triose phosphate isomerase)trong đó cấu trúc liên kết này được tìm thấy (51). Nhỏ hơn,C-thiết bị đầu cuối miền chỉ chứa các-helices và các hình thứcmột cấu trúc looplike xa lớn hơn N-terminaltên miền. Nó trùng lặp ('' bao trùm '') lớn hơn N-terminaltên miền của một tiểu đơn vị liền kề để một chặt chẽràng buộc dimer được hình thành. Hai trong số nguyên mẫu cáctetramer do đó có thể được coi là một dimer củanguyên (41). Ngoại trừ enzyme từActinoplanes missourienses dimer đâu không hoạt động,Tất cả các dimer thử nghiệm có hoạt động enzym. Cácmonome là enzymatically không hoạt động.C. IsoformsTất cả các isomerases khác nhau vi khuẩn glucose được gọihôm nay được mã hóa bởi một gen XylA duy nhất cho mỗi máy chủ lưu trữsinh vật (bảng 4). Điều này có nghĩa là trong vòng một vi sinh vật nhất,không có isoforms enzyme được tìm thấy.

Kết quả (Việt) 2:

được xem xét cho các mục đích khác nhau (ví dụ, sự ổn định
cải thiện, vai trò trong cơ chế).
Các cấu trúc 3D của các enzym khác nhau xuất hiện
là rất tương tự cũng được đề xuất bởi các cao
amin chuỗi axit tương đồng. Hình 5 cho thấy một sơ đồ
biểu diễn của các cấu trúc tiểu đơn vị của các
enzyme missouriensis Actinoplanes. Các monomeric
tiểu đơn vị bao gồm hai lĩnh vực. N-terminal
miền là miền xúc tác và bao gồm một
-barrel song song tám sợi với tám kết nối
? Cũng -helices gọi là thùng TIM, đề cập đến
các enzyme đầu tiên (TIM ¼ triose phosphate isomerase)
trong đó cấu trúc này đã được tìm thấy (51). Các nhỏ hơn,
miền C-terminal chỉ chứa? -helices Và tạo thành
một cấu trúc looplike xa N-terminal lớn
miền. Nó trùng ( '' trùm '') N-terminal lớn
miền của một tiểu đơn vị liền kề để một chặt
dimer ràng buộc được hình thành. Hai trong số các dimer hình thành
tetramer mà do đó có thể được coi là một dimer của
dimer (41). Với ngoại lệ của các enzyme từ
missourienses Actinoplanes nơi dimer không hoạt động,
tất cả các chất nhị trùng khác được thử nghiệm hoạt tính enzym. Các
monome là enzym không hoạt động.
C. Đồng dạng
Tất cả các isomerase glucose vi khuẩn khác nhau được biết đến
ngày nay được mã hóa bởi một gen XylA duy nhất cho mỗi máy chủ
vật (Bảng 4). Điều này có nghĩa rằng trong vòng một vi sinh vật,
không có đồng dạng của các enzyme được tìm thấy.