Peptide mass fingerprinting was made

Peptide mass fingerprinting was made possible by advances in mass spectrometry. Mass spectrometry was originally designed as a means of identifying a compound from the mass-to-charge ratios of the ionized forms that are produced when molecules of the compound are exposed to a high-energy field. The standard technique could not be used with proteins because they are too large to be ionized effectively, but matrix- assisted laser desorption ionization time-of-flight (MALDI-TOF), gets around this prob- lem, at least with peptides of up to 50 amino acids in length. Of course, most proteins are much longer than 50 amino acids, and it is therefore necessary to break them into fragments before examining them by MALDI-TOF. The usual approach is to digest the protein with a sequence-specific protease, such as trypsin, which cleaves proteins immediately after arginine or lysine residues. With most proteins, this results in a series of peptides 5–75 amino acids in length.

Kết quả (Việt) 1:

Peptide mass fingerprinting được thực hiện bởi những tiến bộ trong mass spectrometry. MASS spectrometry ban đầu được thiết kế như một phương tiện để xác định các hợp chất từ tỷ lệ khối lượng phụ trách của ion hóa các hình thức được tạo ra khi các phân tử của các hợp chất được tiếp xúc với một quấn năng lượng cao. Tiêu chuẩn kỹ thuật có thể không được sử dụng với protein, vì họ là quá lớn để ion hóa một cách hiệu quả, nhưng ma trận - hỗ trợ laser desorption ion hóa thời gian flight, (MALDI-TOF), được xung quanh này lem prob, ít với peptide lên đến 50 các axit amin trong chiều dài. Tất nhiên, hầu hết các protein lâu hơn so với 50 các axit amin, và do vậy là cần thiết để phá vỡ chúng thành những mảnh vỡ trước khi xem xét họ bởi MALDI TOF. Các phương pháp thông thường là để tiêu hóa protein với một chuỗi specific protease, chẳng hạn như trypsin, cleaves protein ngay sau khi dư lượng arginine hoặc lysine. Với hầu hết các protein, kết quả là một loạt các peptide 5-75 axit amin trong chiều dài.

Kết quả (Việt) 2:

Peptide fi khối ngerprinting có được là nhờ những tiến bộ trong khối phổ. Khối phổ đầu được thiết kế như một phương tiện để xác định một hợp chất từ ​​các tỷ lệ hàng loạt điện tích của các hình thức ion hóa được sản xuất khi các phân tử của hợp chất được tiếp xúc với một năng lượng cao fi lĩnh. Các tiêu chuẩn kỹ thuật không thể được sử dụng với protein vì chúng quá lớn để được ion hóa có hiệu quả, nhưng matrix- tia laser hỗ trợ giải hấp ion hóa thời gian-of- fl ight (MALDI-TOF), được xung quanh vấn đề rắc rối này, ít nhất là với các peptide lên 50 axit amin trong chiều dài. Tất nhiên, hầu hết các protein được lâu hơn nhiều so với 50 axit amin, và do đó nó là cần thiết để phá vỡ chúng thành các mảnh trước khi xem xét bởi MALDI-TOF. Cách tiếp cận thông thường là để tiêu hóa protein bằng fi c protease trình tự cụ thể, chẳng hạn như trypsin, phân cắt protein ngay sau khi arginine hay lysine dư lượng. Với hầu hết các protein, điều này dẫn đến một loạt các peptide 5-75 axit amin trong chiều dài.