The inherent properties of proteins

The inherent properties of proteins make them excellent starting materials for
films and coatings. The distribution of charged, polar and non-polar amino acids
(Fig. 2.1a–c ) along the protein chain creates chemical potential. Figure 2.2 shows
a representation of beta-lactoglobulin, the major protein found in whey. The shading
illustrates the domains of polar and non-polar areas along the protein chain.
The resulting interactive forces produce a cohesive protein film matrix. Films form
and are stabilized through electrostatic interactions, hydrogen bonding, van der
Waals forces, covalent bonding, and disulfide bridges (Krochta et al. 1994) . Protein film-forming capabilities are best demonstrated in emulsified systems in which
amphipathic proteins form films at air–water or water–oil interfaces. There are also
secondary benefits for using proteins to form films and coatings. Proteins have multiple
sites for chemical interaction as a function of their diverse amino acid functional
groups, which can allow for property improvement and tailoring. Chemical changes can
improve the stability of films and coatings. Cross-linked protein films are often more
stable than their polysaccharide-based counterparts and have a longer lifetime (Barone
and Schmidt 2006) . Figure 2.3 depicts the enzymatic cross-linking of proteins.

Kết quả (Việt) 1:

Các thuộc tính vốn có của protein làm cho họ vật liệu khởi đầu tuyệt vời bộ phim và lớp phủ. Phân phối điện, phân cực và không phân cực các axit amin (Hình 2.1a-c) dọc theo các protein chuỗi tạo hóa tiềm năng. Cho thấy hình 2.2 một đại diện của beta-lactoglobulin, các protein chính trong sữa. Bóng minh họa các khu vực vùng cực và không phân cực dọc theo chuỗi protein. Các lực tương tác kết quả sản xuất một gắn kết protein phim ma trận. Phim mẫu và được ổn định thông qua tương tác tĩnh điện, liên kết hydro, van der Lực lượng Waals, liên kết cộng hóa trị và đisulfua cầu (Krochta et al. 1994). Protein phim hình thành khả năng tốt nhất được thể hiện trong các hệ thống emulsified trong đó amphipathic protein dạng phim tại giao diện máy-nước hoặc nước-dầu. Cũng có những lợi ích thứ cấp cho việc sử dụng protein để hình thức phim và lớp phủ. Protein có nhiều Các trang web cho sự tương tác hóa học như là một chức năng của axit amin đa chức năng Nhóm, mà có thể cho phép cải thiện bất động sản và may. Có thể thay đổi hóa học cải thiện sự ổn định của các bộ phim và lớp phủ. Cross-Linked protein phim thường là nhiều hơn nữa ổn định hơn so với các đối tác polysacarit và có một tuổi thọ lâu hơn (Barone và Schmidt năm 2006). Con số 2,3 miêu tả qua enzym protein.

Kết quả (Việt) 2:

Các đặc tính vốn có của các protein làm cho họ các tài liệu khởi đầu tuyệt vời cho
các bộ phim và các lớp phủ. Sự phân bố của tính, phân cực và không phân cực amino axit
(Hình. 2.1a-c) dọc theo chuỗi protein tạo ra tiềm năng hóa học. Hình 2.2 cho thấy
một đại diện của beta-lactoglobulin, một loại protein chính được tìm thấy trong sữa. Che
minh họa các lĩnh vực của vùng cực và không phân cực dọc theo chuỗi protein.
Các lực lượng tương tác kết quả sản xuất một ma trận phim protein gắn kết. Phim hình thành
và ổn định thông qua các tương tác tĩnh điện, liên kết hydro, van der
Waals, liên kết cộng hóa trị, và các cầu disulfide (Krochta et al., 1994). Khả năng tạo màng protein được thể hiện rõ nhất trong các hệ thống nhũ tương hóa, trong đó
protein amphipathic thành phim tại các giao diện máy nước hoặc nước-dầu. Ngoài ra còn có
lợi ích phụ để sử dụng protein để tạo thành các bộ phim và các lớp phủ. Protein có nhiều
các trang web tương tác hóa học như là một chức năng của chức năng axit amin đa dạng của họ
nhóm, có thể cho phép cải thiện tài sản và may. Thay đổi hóa học có thể
cải thiện sự ổn định của các bộ phim và các lớp phủ. Màng protein liên kết chéo là thường xuyên hơn
ổn định hơn so với các polysaccharide của họ dựa trên và có tuổi thọ lâu hơn (Barone
và Schmidt 2006). Hình 2.3 mô tả các enzyme liên kết ngang của protein.