Rapid accumulation of protein 3D st

Rapid accumulation of protein 3D structural data provides an opportunity to statistically analyze the behavior of amino acid residues to higher accuracy. In particular it may be interesting to focus on the types of amino acids that account for a small fraction of the overall protein composition, for which accurate analysis has only recently become feasible. The Cys residue is one such amino acid. The fraction of Cys is small in proteins, especially when the Cys composition is subdivided into two subgroups: free cysteine (denoted here as Cys_SH), and disulfide-bonding half-cystine (Cys_SS). Because these two forms of Cys seem quite different in their physico-chemical properties, statistical analysis should be conducted for each type.

A disulfide bond (-SS-) is covalently formed between two half-cystine residues by an oxidation reaction. However, as the intracellular milieu is maintained in the reduced state, disulfide bond formation is usually prohibited in intracellular proteins [1], and disulfide bonds are almost exclusively found in extracellular proteins [2] and [3]. In contrast to the inert nature of disulfide bonds, the sulfhydryl groups (-SH) of free cysteine residues are polarized and sometimes participate in metal binding such as in iron-sulfur clusters. Because of the apparent chemical resemblance of the sulfhydryl (-SH) and hydroxyl (-OH) groups, it is commonly perceived that free cysteine (Cys_SH) residues behave in a similar manner to Ser residues in globular proteins [4]. However, in this present study we show that this is not the case and Cys_SH behaves much like the hydrophobic residue Met, and the aromatic residues Trp and Tyr.

Kết quả (Việt) 1:

Nhanh chóng tích lũy protein 3D cấu trúc dữ liệu cung cấp một cơ hội để ý nghĩa thống kê phân tích hành vi của dư lượng axít amin cao hơn chính xác. Đặc biệt nó có thể được thú vị để tập trung vào các loại amino axit rằng tài khoản cho một phần nhỏ của các thành phần protein tổng thể, mà chính xác phân tích đã chỉ gần đây trở nên khả thi. Các dư lượng Cys là một axít amin như vậy. Phần Cys nhỏ trong protein, đặc biệt là khi phần Cys này được chia thành hai nhóm: miễn phí cysteine (ký hiệu là ở đây là Cys_SH), và liên kết disulfua nửa-cystine (Cys_SS). Bởi vì hai hình thức Cys có vẻ khá khác nhau trong các tính chất lý hóa, phân tích thống kê nên được thực hiện đối với từng loại.Liên kết disulfua (- SS-) một được hình thành giữa hai nửa-cystine dư lượng bởi một phản ứng oxy hóa. Tuy nhiên, như milieu nội bào được duy trì trong trạng thái giảm, sự hình thành liên kết disulfua thường cấm trong nội bào protein [1], và liên kết disulfua hầu như chỉ được tìm thấy trong dịch ngoại bào protein [2] và [3]. Trái ngược với bản chất trơ disulfua bonds, vận động viên bóng nhóm sulfhydryl (-SH) của cysteine miễn phí dư lượng được phân cực và đôi khi tham gia vào các kim loại ràng buộc chẳng hạn như ở sulfur sắt cụm. Vì sự tương đồng rõ ràng hóa học của sulfhydryl (-SH) và hydroxyl (-OH) nhóm, nó thường được cảm nhận dư lượng miễn phí cysteine (Cys_SH) hành xử một cách tương tự như để Ser dư lượng trong cụm sao cầu protein [4]. Tuy nhiên, trong nghiên cứu này hiện nay chúng tôi cho rằng đây không phải là trường hợp và Cys_SH cư xử giống như các dư lượng kỵ Met, và dư lượng thơm Trp và Tyr.

Kết quả (Việt) 2:

Tích tụ nhanh chóng của protein 3D cấu trúc dữ liệu cung cấp một cơ hội để phân tích thống kê các hành vi của các amino acid đến độ chính xác cao hơn. Đặc biệt nó có thể là thú vị để tập trung vào các loại axit amin chiếm một phần nhỏ trong số các thành phần protein tổng thể, trong đó phân tích chính xác chỉ vừa mới trở nên khả thi. Dư lượng Cys là một axit amin như vậy. Các phần của Cys là nhỏ protein, đặc biệt là khi các thành phần Cys được chia ra làm hai nhóm: cysteine miễn phí (ký hiệu là ở đây như Cys_SH), và disulfide-liên kết nửa cystine (Cys_SS). Bởi vì hai hình thức Cys vẻ khá khác nhau về tính chất lý hóa của họ, phân tích thống kê cần được tiến hành đối với từng loại.

Một cầu nối disulfide (-SS-) được đồng hóa trị hình thành giữa hai dư nửa cystine bởi một phản ứng oxy hóa. Tuy nhiên, như ở môi trường nội bào được duy trì trong trạng thái giảm, disulfide hình thành liên kết thường bị cấm trong các protein trong tế bào [1], và trái phiếu disulfide hầu hết được tìm thấy trong các protein ngoại bào [2] và [3]. Trái ngược với bản chất trơ trái phiếu disulfide, các nhóm sulfhydryl (-SH) dư lượng cysteine miễn phí được phân cực và đôi khi tham gia vào kim loại ràng buộc như trong các cụm sắt-lưu huỳnh. Do sự tương đồng hóa rõ ràng của sulfhydryl (-SH) và nhóm (-OH) hydroxyl, nó thường được coi là cysteine miễn phí (Cys_SH) dư cư xử theo một cách tương tự như dư lượng Ser trong protein hình cầu [4]. Tuy nhiên, trong nghiên cứu này hiện nay chúng tôi cho thấy rằng đây không phải là trường hợp và Cys_SH cư xử giống như các dư lượng kỵ Met, và dư lượng thơm Trp và Tyr.