he complete story of how proteins r

he complete story of how proteins relate to flour quality cannot be told only in terms of the gliadin and glutenin proteins. Even water-washed gluten contains more than these two classes of protein. Furthermore, specific proteins besides (and in cooperation with) gliadin and glutenin have been shown to play significant roles in determining the functional properties of flour. Despite its restricted title, this book would not have been complete without acknowledging these complementary proteins and devoting a chapter to them. If the term “prolamins” is used to designate the gliadins and glutenins, then the “other” proteins can best be described as the “non-prolamin” proteins of flour.
The contribution of the non-prolamin proteins to flour quality, and especially to its breadmaking properties, makes them potentially important players for improving flour quality. There is thus a need for gaining a better understanding of these proteins and of the genes controlling their synthesis. The gluten proteins are undoubtedly the major contributors defining the rheological properties of doughs, and are most responsible for the breadmaking properties of a flour. About 70% of the variation in the baking properties of a dough can be explained by the “quality” and quantity of glutenin and gliadin. The remaining 30% of the quality variation and the actual ‘quality’ – for example, the size distribution of polymeric glutenin – are related to other components of the flour.
These protein components can contribute to baking quality in various ways:
i) they may form a part of the gluten matrix, and even be covalently bound into the polymeric glutenin fraction, as are the beta-amylases;
ii) they may alter some important baking-quality attribute (such as grain hardness) and thereby alter the medium in which the gliadin and glutenin proteins operate;
iii) lipid-binding proteins may interact with and control the functional availabilities of lipids, and thereby govern the contribution of this important non-protein fraction to baking quality;
iv) “chaperone”-type proteins may help control the deposition of the prolamin proteins in wheat grains, thereby altering the structural and functional properties of the gluten proteins;
v) endoproteinases can readily hydrolyze the prolamin proteins, thereby reducing their molecular sizes and modifying how they function to determine dough properties;
vi) the activities of these proteolytic enzymes will in turn be modified in the presence of endogenous enzyme inhibitors.

Kết quả (Việt) 1:

ông hoàn thành câu chuyện của cách protein liên quan đến bột mì chất lượng không thể được thông báo chỉ trong điều khoản của các protein gliadin và glutenin. Thậm chí nước rửa gluten chứa nhiều hơn các lớp học hai của protein. Hơn nữa, protein cụ thể bên cạnh (và sự hợp tác với) gliadin và glutenin đã được hiển thị để chơi vai trò quan trọng trong việc xác định các thuộc tính chức năng của bột. Mặc dù tiêu đề của nó bị giới hạn, cuốn sách này sẽ không có được hoàn thành mà không có ghi nhận những bổ sung protein và dành một chương cho họ. Nếu thuật ngữ "prolamins" được sử dụng để chỉ định gliadins và glutenins, sau đó các protein "khác" có thể tốt nhất được mô tả như là "không prolamin" protein của bột.Sự đóng góp của các protein prolamin với bột mì chất lượng, và đặc biệt là tính chất breadmaking của nó, làm cho họ cầu thủ có khả năng quan trọng cho việc cải thiện chất lượng bột. Như vậy là một nhu cầu để đạt được một sự hiểu biết tốt hơn của các protein và gen kiểm soát tổng hợp của họ. Protein gluten chắc chắn những người đóng góp chính xác định các thuộc tính lưu biến của doughs, và đặt chịu trách nhiệm cho các thuộc tính breadmaking của bột. Khoảng 70% các biến thể trong các thuộc tính nướng một bột có thể được giải thích bởi "chất lượng" và số lượng của glutenin và gliadin. 30% còn lại của các biến thể chất lượng và thực tế 'chất lượng'-ví dụ, việc phân phối kích thước của polymer glutenin-có liên quan đến các thành phần khác của bột.Các thành phần protein có thể đóng góp để nướng bánh chất lượng trong nhiều cách khác nhau:i) họ có thể tạo thành một phần của ma trận gluten, và thậm chí bị một ràng buộc vào phần polymer glutenin, như là phiên bản beta-amylase;II) họ có thể thay đổi một số thuộc tính nướng bánh chất lượng quan trọng (chẳng hạn như độ cứng hạt) và do đó thay đổi trung bình trong đó các protein gliadin và glutenin hoạt động;III) lipid-ràng buộc protein có thể tương tác với và kiểm soát các availabilities chức năng của chất béo, và do đó chi phối sự đóng góp của phần này-protein quan trọng để nướng bánh chất lượng;IV) "chaperone"-loại protein có thể giúp kiểm soát sự lắng đọng của protein prolamin lúa mì hạt, do đó thay đổi các thuộc tính cấu trúc và chức năng của protein gluten;v) endoproteinases có thể dễ dàng hydrolyze protein prolamin, do đó làm giảm kích thước phân tử và sửa đổi chúng hoạt động như thế nào để xác định tính chất bột;vi) các hoạt động của các enzym proteolytic sẽ lần lượt được đổi lần sự hiện diện của chất ức chế enzyme nội sinh.

Kết quả (Việt) 2:

ông câu chuyện đầy đủ về cách các protein liên quan đến chất lượng bột không thể nói chỉ trong điều khoản của gliadine và protein glutenin. Ngay cả nước rửa gluten chứa nhiều hơn hai lớp protein. Hơn nữa, protein cụ thể bên cạnh (và trong hợp tác với) gliadine và glutenin đã thể hiện vai trò quan trọng trong việc xác định các tính chất chức năng của bột. Mặc dù tiêu đề giới hạn của nó, cuốn sách này sẽ không có được đầy đủ mà không thừa nhận những protein bổ sung và dành một chương để nói cho họ. Nếu thuật ngữ "prolamins" được dùng để chỉ các gliadins và glutenins, sau đó các protein "khác" có thể tốt nhất được mô tả như là "không prolamin" protein của bột mì.
Sự đóng góp của các protein không prolamin đến chất lượng bột mì, và đặc biệt là để tính -sự nướng bánh mì của nó, làm cho họ cầu thủ tiềm năng quan trọng cho việc cải thiện chất lượng bột mì. Do đó, có một nhu cầu để đạt được một sự hiểu biết tốt hơn về các protein và các gen kiểm soát sự tổng hợp của họ. Các protein gluten chắc chắn là đóng góp chính xác định đặc tính lưu biến của bột nhào, và có trách nhiệm nhất đối với các thuộc tính -sự nướng bánh mì bột. Khoảng 70% các biến thể trong các thuộc tính của một bánh bột có thể được giải thích bởi "chất lượng" và số lượng của glutenin và gliadine. Số còn lại 30% sự biến chất lượng và thực tế "chất lượng" - ví dụ, sự phân bố kích thước của glutenin polymer - có liên quan đến các thành phần khác của bột.
Những thành phần protein có thể đóng góp vào chất lượng nướng trong nhiều cách khác nhau:
i) họ có thể tạo thành một phần của ma trận gluten, và ngay cả bị đồng hóa trị ràng buộc vào glutenin phần polyme, như là beta-amylase;
ii) họ có thể làm thay đổi một số thuộc tính baking chất lượng quan trọng (chẳng hạn như độ cứng hạt) và do đó làm thay đổi môi trường mà các gliadine và glutenin protein hoạt động;
iii) protein lipid-ràng buộc có thể tương tác với và kiểm soát các chức năng của availabilities lipid, và do đó chi phối sự đóng góp của các phần phi protein quan trọng này để chất lượng baking;
iv) "chaperone" protein -loại có thể giúp kiểm soát sự lắng đọng của các protein prolamin trong hạt lúa mì, qua đó biến đổi các thuộc tính cấu trúc và chức năng của các protein gluten;
v) endoproteinases dễ dàng có thể thủy phân protein prolamin, do đó làm giảm kích thước phân tử của họ và thay đổi cách chúng hoạt động để xác định tính chất bột;
vi) hoạt động của các enzyme phân hủy protein sẽ lần lượt được thay đổi trong sự hiện diện của các chất ức chế enzyme nội sinh.