Sulfate reducers have a wide range

Sulfate reducers have a wide range of cellular morphologies, including rods, vibrios, ovals, spheres and even tear-dropped or onion shaped cells. Some are motile, others are not. Most sulfate-reducing bacteria are mesophilic, but a few thermophiles are known.
T. commune is hyperthermophilic, rod-shaped, anaerobic, has no motility, and no endospores. Interestingly, T. hydrogeniphilum is thermophilic, non-spore-forming, gram-negative, and it cells occur singly or in pairs as small, highly motile rods.
T. commune and T. hveragerdense, two closely related sulfate-reducers, are similar but can be distuingished on the basis of their intact membrane lipids. Both species have the same headgroups but in different proportions. Phosphoethanolamine PE is the major headgroup in both (51% in T. commune and 79% in T. hveragerdense), while Phosphoinositol PI comprises 13% of the IPLs in T. commune and 17% of the Intact Polar Lipids (IPLs) in T. hveragerdense. One major difference is that significant ammounts of DPG bacterial core lipids (left, top) are present in T. commune, while T. hveragerdense contains only traces of it.
TEnzymes synthesized by hyperthermophiles (bacteria and archaea with optimal growth temperatures of >80°C), also called hyperthermophilic enzymes, are typically thermostable (i.e., resistant to irreversible inactivation at high temperatures) and are optimally active at high temperatures. These enzymes share the same catalytic mechanisms with their mesophilic counterparts. When cloned and expressed in mesophilic hosts, hyperthermophilic enzymes usually retain their thermal properties, indicating that these properties are genetically encoded. Sequence alignments, amino acid content comparisons, crystal structure comparisons, and mutagenesis experiments indicate that hyperthermophilic enzymes are, indeed, very similar to their mesophilic homologues. No single mechanism is responsible for the remarkable stability of hyperthermophilic enzymes. Increased thermostability must be found, instead, in a small number of highly specific alterations that often do not obey any obvious traffic rules. After briefly discussing the diversity of hyperthermophilic organisms, this review concentrates on the remarkable thermostability of their enzymes. The biochemical and molecular properties of hyperthermophilic enzymes are described. Mechanisms responsible for protein inactivation are reviewed. The molecular mechanisms involved in protein thermostabilization are discussed, including ion pairs, hydrogen bonds, hydrophobic interactions, disulfide bridges, packing, decrease of the entropy of unfolding, and intersubunit interactions. Finally, current uses and potential applications of thermophilic and hyperthermophilic enzymes as research reagents and as catalysts for industrial processes are described.

Kết quả (Việt) 1:

Van giảm sulfat có một loạt các tế bào morphologies, bao gồm cả que, vibrios, ovals, lĩnh vực và thậm chí bị bỏ rách hoặc hành tây hình dạng tế bào. Một số là giống, những người khác không. Hầu hết các vi khuẩn làm giảm sulfat là hay, nhưng một số ưa được biết đến.Thị trấn T. hyperthermophilic, hình que, kỵ khí, có motility không có và không có endospores. Điều thú vị, T. hydrogeniphilum là tính chất ưa nhiệt, không spore-tạo, Gram âm, và nó tế bào xảy ra đơn lẻ hoặc trong các cặp như là nhỏ, rất giống thanh.Thị trấn T. và T. hveragerdense, hai liên quan chặt chẽ sulfat-Van giảm, cũng tương tự nhưng có thể distuingished trên cơ sở của lipid của màng còn nguyên vẹn. Cả hai loài có cùng một headgroups, nhưng trong các tỷ lệ khác nhau. Phosphoethanolamine PE là chính headgroup (51% ở thị trấn T. và 79% ở T. hveragerdense), trong khi Phosphoinositol PI này bao gồm 13% IPLs T. thị trấn và 17% còn nguyên vẹn chất béo cực (IPLs) trong T. hveragerdense. Một trong những khác biệt lớn là ammounts quan trọng của DPG vi khuẩn lõi lipid (trái, top) đang hiện diện trong thị trấn T., trong khi T. hveragerdense có chứa chỉ là dấu vết của nó.TEnzymes tổng hợp bởi hyperthermophiles (vi khuẩn và vi khuẩn cổ với tốc độ tăng trưởng tối ưu nhiệt độ > 80° C), cũng gọi là enzym hyperthermophilic, có các thông thường (ví dụ, khả năng chịu không thể đảo ngược ngừng hoạt động ở nhiệt độ cao) và được tối ưu hoạt động ở nhiệt độ cao. Những enzyme chia sẻ các cơ chế tác dụng xúc tác cùng với đối tác của họ hay. Khi nhân bản và bày tỏ trong hay host, hyperthermophilic enzym thường giữ lại các tính nhiệt, chỉ ra rằng các đặc tính di truyền được mã hóa. Trình tự sắp xếp, so sánh nội dung acid amin, tinh thể cấu trúc so sánh và mutagenesis thí nghiệm chỉ ra rằng hyperthermophilic enzym là, quả thật vậy, rất tương tự như của họ hay lớn. Không có cơ chế duy nhất là chịu trách nhiệm về sự ổn định vượt trội của enzym hyperthermophilic. Tăng thermostability phải được tìm thấy, thay vào đó, trong một số ít thay đổi rất cụ thể thường không tuân theo bất kỳ quy tắc rõ ràng giao thông. Sau một thời gian ngắn thảo luận về sự đa dạng của các sinh vật hyperthermophilic, nhận xét này tập trung vào thermostability của enzym, đáng chú ý. Các tính chất sinh học và phân tử của hyperthermophilic enzyme được mô tả. Cơ chế trách nhiệm cho protein ngừng hoạt động được xem xét. Các cơ chế phân tử tham gia vào protein thermostabilization được thảo luận, bao gồm cặp ion, liên kết hydro, kỵ tương tác, đisulfua cầu, đóng gói, giảm entropy của tương tác unfolding, và intersubunit. Cuối cùng, sử dụng hiện tại và tiềm năng ứng dụng của nhiệt và hyperthermophilic enzym như là thuốc thử nghiên cứu và là chất xúc tác cho quá trình công nghiệp được mô tả.