Ureases (EC 3.5.1.5), functionally,

Ureases (EC 3.5.1.5), functionally, belong to the superfamily of amidohydrolases and phosphotriesterases.[1] It is an enzyme that catalyzes the hydrolysis of urea into carbon dioxide and ammonia. The reaction occurs as follows:

(NH2)2CO + H2O → CO2 + 2NH3
More specifically, urease catalyzes the hydrolysis of urea to produce ammonia and carbamate; the carbamate produced is subsequently degraded by spontaneous hydrolysis to produce another ammonia and carbonic acid.[2] Urease activity tends to increase the pH of its environment as it produces ammonia, a basic molecule. Ureases are found in numerous bacteria, fungi, algae, plants and some invertebrates, as well as in soils, as a soil enzyme. They are nickel-containing metalloenzymes of high molecular weight.[3]

In 1926, James B. Sumner, an assistant professor at Cornell University, showed that urease is a protein by examining its crystallized form.[4] Sumner's work was the first demonstration that a pure protein can function as an enzyme, and led eventually to the recognition that most enzymes are in fact proteins, and the award of the Nobel prize in chemistry to Sumner in 1946.[5] The structure of urease was first solved by P. A. Karplus in 1995. Urease was the first ever enzyme crystallized.[4]

Kết quả (Việt) 1:

Ureases (EC 3.5.1.5), chức năng, thuộc liên họ amidohydrolases và phosphotriesterases. [1] nó là một loại enzyme catalyzes thủy phân urê thành điôxít cacbon và amoniac. Các phản ứng xảy ra như sau:(NH2) 2CO + H2O → CO2 + 2NH3Cụ thể hơn, urease catalyzes thủy phân urê để sản xuất amoniac và carbamate; carbamate sản xuất sau đó là suy thoái của các thủy phân tự nhiên để sản xuất một amoniac và axít cacbonic. [2] urease hoạt động có xu hướng tăng độ pH của môi trường của nó khi nó tạo ra amoniac, một phân tử cơ bản. Ureases được tìm thấy trong rất nhiều vi khuẩn, nấm, tảo, thực vật và một số xương sống, cũng như trong đất, như là một loại enzyme đất. Bọn chúng có chứa niken metalloenzymes trọng lượng phân tử cao. [3]Năm 1926, James B. Sumner, một giáo sư phụ tá ở Đại học Cornell, đã cho thấy rằng urease là một protein bằng cách kiểm tra dạng kết tinh của nó. [4] Sumner việc cuộc biểu tình đầu tiên, một protein tinh khiết có thể hoạt động như một loại enzyme, và cuối cùng dẫn đến việc công nhận rằng hầu hết enzym là trong thực tế protein, và giải Nobel hóa học cho Sumner vào năm 1946. [5] cấu trúc urease lần đầu được giải bởi P. A. Karplus vào năm 1995. Urease là người đầu tiên bao giờ enzyme kết tinh. [4]

Kết quả (Việt) 2:

Ureases (EC 3.5.1.5), chức năng, thuộc về siêu họ các amidohydrolases và phosphotriesterases. [1] Nó là một enzyme xúc tác quá trình thủy phân urê thành carbon dioxide và amoniac. Các phản ứng xảy ra như sau:

(NH2) 2CO + H2O → CO2 + 2NH3
Cụ thể hơn, urease xúc tác thủy phân urê để sản xuất amoniac và carbamate; các carbamate được sản xuất sau đó được phân hủy bởi quá trình thủy phân tự phát để sản xuất một amoniac và axit cacbonic. [2] Hoạt động urease có xu hướng gia tăng độ pH của môi trường của nó như là nó sản xuất amoniac, một phân tử cơ bản. Ureases được tìm thấy trong rất nhiều vi khuẩn, nấm, tảo, thực vật và một số vật không xương sống, cũng như trong đất, như một enzyme đất. Họ đang niken chứa metalloenzymes trọng lượng phân tử cao. [3]

Năm 1926, James B. Sumner, một trợ lý giáo sư tại Đại học Cornell, cho thấy urease là một protein bằng cách kiểm tra dạng kết tinh của nó. [4] Việc Sumner là bằng chứng đầu tiên rằng một loại protein tinh khiết có chức năng như một loại enzyme, và dẫn cuối cùng để công nhận rằng hầu hết các enzyme là protein thực tế, và các giải thưởng của giải Nobel về hóa học cho Sumner vào năm 1946. [5] Cấu trúc của urease lần đầu tiên được giải quyết bằng cách PA Karplus vào năm 1995. urease là người đầu tiên bao giờ men kết tinh. [4]