Endothelin-converting enzyme inhibi

Endothelin-converting enzyme inhibition by food peptides Endothelin-converting enzyme (ECE) plays a vital role in blood pressure regulation particularly in cleaving big endothelin to form endothelin (ET)-1, which binds its selective (ET ) and nonselective (ET ) receptors to induce a wide range of physiological effects, including vasoconstriction ( Kedzierski &Yanagisawa, 2001 ). The components of the ET system pathway are expressed in several tissues, and ECE inhibitors and ET receptor agonists are gaining particular interest as targets for antihypertensive therapy ( Kedzierski &Yanagisawa, 2001). Peptides derived from food proteins have been reported to interact with the ET system. Okitsu, Morita, Kakitani, Okada, and Yokogoshi (1995) reported that pepsin digests of bonito pyrolic appendix and beef exhibited considerable ECE inhibitory activities, which were completely lost on further hydrolysis with Pronase. This indicates that peptides were responsible for the observed bioactivity as opposed to constituent amino acids of the hydrolysates released with Pronase. Moreover, a bovine β-lactoglobulin-derived cationic peptide Ala-Leu-Pro-Met-HisIle-Arg was found to suppress the release of ET-1 in cultured endothelial cells possibly via ACE inhibition, AT-II reduction and bradykinin accumulation (via a process mediated by B2 receptors), which have all been associated with decreased release of ET-1 ( Maes et al., 2004). Although no direct relationship with ECE was reported for the whey derived peptide, eight bovine lact oferricin B-derived peptides were shown to inhibit in vitro release of ET-1 from big ET by ECE with concomitant suppression of ECE-dependent ET-1-induced vasoconstriction ( Fernández-Musoles et al., 2010). This indicates a direct ECE inhibitory activity by peptides. Moreover, the same group identified ECE-inhibiting peptides Gly-Ile-Leu Arg-Pro-Tyr and ArgGlu-Pro-Tyr-Phe-Gly-Tyr from ECE/ACE inhibiting antihypertensive lactoferrin hydrolysates ( Fernández-Musoles et al., 2013b ). There is currently no reported relationship between ACE and ECE inhibition, although some peptides exhibit the dual effects, which can potentially lead to pronounced blood pressure lowering effects during hypertension.

Kết quả (Việt) 1:

Endothelin chuyển đổi enzym ức chế bởi thực phẩm peptide Endothelin chuyển đổi enzym (ECE) đóng một vai trò quan trọng trong huyết áp quy định đặc biệt là trong cleaving endothelin lớn để tạo thành endothelin (ET) -1, liên kết của nó chọn lọc (ET) và nonselective (ET) thụ thể để tạo ra một loạt các tác động sinh lý, bao gồm cả vasoconstriction (Kedzierski & Yanagisawa, 2001). Các thành phần của chu trình hệ thống ET được thể hiện trong một số mô, và ức chế ECE và ET thụ thể variandole đang được quan tâm đặc biệt là mục tiêu để điều trị antihypertensive (Kedzierski & Yanagisawa, 2001). Peptide có nguồn gốc từ thực phẩm protein đã được báo cáo để tương tác với hệ thống ET. Thư, Morita, Kakitani, Okada, và Yokogoshi (1995) báo cáo rằng pepsin tiêu hóa của bonito pyrolic phụ lục và thịt bò trưng bày đáng kể ECE ức chế hoạt động, mà đã hoàn toàn bị mất trên các thủy phân nữa với Pronase. Điều này cho thấy rằng peptide chịu trách nhiệm cho bioactivity quan sát như trái ngược với thành phần axit amin của nghiên phát hành với Pronase. Hơn nữa, một bò β-lactoglobulin-nguồn gốc cation peptide Ala-Leu-Pro-Met-HisIle-Arg đã được tìm thấy để ngăn chặn việc phát hành của ET-1 trong nuôi cấy tế bào nội mô có thể thông qua sự ức chế ACE, AT-II giảm và bradykinin tích lũy (thông qua một quá trình điều tiết bởi thụ thể B2), tất cả đã được kết hợp với giảm phát hành ET-1 (Maes et al, 2004). Mặc dù không có mối quan hệ trực tiếp với ECE đã được báo cáo cho huyết thanh có nguồn gốc peptide, tám bò lact oferricin B-nguồn gốc peptide được hiển thị để ức chế phát hành trong ống nghiệm ET-1 từ lớn ET bởi ECE với đồng thời ức chế của phụ thuộc vào ECE ET-1 gây ra vasoconstriction (Fernández-Musoles và ctv., 2010). Điều này cho thấy một hoạt động ECE ức chế trực tiếp bởi peptide. Hơn nữa, cùng một nhóm identified ức chế ECE peptide Gly-Ile-Leu Arg-Pro-Tyr và ArgGlu-Pro-Tyr-Phe-Gly-Tyr từ ECE/ACE ức chế antihypertensive lactoferrin nghiên (Fernández-Musoles và ctv., 2013b). Có là hiện nay không có báo cáo mối quan hệ giữa sự ức chế ACE và ECE, mặc dù một số peptide triển lãm những tác động kép, có khả năng có thể dẫn đến phát âm là huyết áp giảm hiệu ứng trong thời gian cao huyết áp.

Kết quả (Việt) 2:

Endothelin-converting enzyme ức chế bởi peptide thực phẩm endothelin-converting enzyme (ECE) đóng một vai trò quan trọng trong việc điều hòa huyết áp đặc biệt là trong bóc endothelin lớn để tạo thành endothelin (ET) -1, mà liên kết có chọn lọc của nó (ET) và không chuyên biệt (ET) thụ để tạo ra một loạt các hiệu ứng sinh lý, bao gồm cả sự co mạch (Kedzierski & Yanagisawa, 2001). Các thành phần của hệ thống đường ET được thể hiện trong một số các mô, và các chất ức chế ECE và đồng vận thụ thể ET đang được quan tâm đặc biệt như là mục tiêu để điều trị hạ huyết áp (Kedzierski & Yanagisawa, 2001). Peptide có nguồn gốc từ protein thực phẩm đã được báo cáo để tương tác với các hệ thống ET. Okitsu, Morita, Kakitani, Okada, và Yokogoshi (1995) báo cáo rằng tiêu hóa pepsin của bonito pyrolic phụ lục và thịt bò trưng bày hoạt tính ức chế ECE đáng kể, trong đó đã hoàn toàn bị mất trên thủy phân hơn nữa với Pronase. Điều này chỉ ra rằng các peptide chịu trách nhiệm về các hoạt tính sinh học quan sát thấy như trái ngược với thành phần axit amin của các thủy phân bố với Pronase. Hơn nữa, một bò β-lactoglobulin có nguồn gốc từ peptide cation Ala-Leu-Pro-Met-HisIle-Arg đã được tìm thấy để ngăn chặn việc phát hành của ET-1 trong các tế bào nội mô nuôi cấy có thể thông qua sự ức chế ACE, AT-II giảm và tích lũy bradykinin (thông qua một quá trình trung gian bởi các thụ thể B2), trong đó có tất cả được kết hợp với phát hành giảm của ET-1 (Maes et al., 2004). Mặc dù không có mối quan hệ trực tiếp với giáo dục mầm non đã được báo cáo cho sữa có nguồn gốc peptide, tám lact bò oferricin peptide B có nguồn gốc được hiển thị để ức chế in vitro phát hành của ET-1 từ lớn ET bởi ECE với đàn áp đồng thời ECE-phụ thuộc ET-1 gây ra co mạch (Fernández-Musoles et al., 2010). Điều này cho thấy một ECE hoạt động ức chế trực tiếp bởi peptide. Hơn nữa, cùng một nhóm fi identi ed ECE-ức chế peptides Gly-Ile-Leu Arg-Pro-Tyr và ArgGlu-Pro-Tyr-Phe-Gly-Tyr từ ECE / ACE ức chế thủy phân lactoferrin hạ huyết áp (Fernández-Musoles et al., 2013b) . Hiện tại không có mối quan hệ được báo cáo giữa ACE và ức chế ECE, mặc dù một số peptide triển lãm các tác dụng kép, trong đó có khả năng có thể dẫn đến huyết áp rõ rệt tác dụng hạ huyết áp trong thời gian.