determined by homology. o Hemoglobi

determined by homology.
o Hemoglobins so far examined have eight helical segments which are designated
A through H, starting at the NH, terminus. 220 AUSTN RGGS
man, horse, and carp responsible for these contacts are compared in
Table II, together with the corresponding data on lamprey hemoglobin.
Evidently the a part of the a,f2 points of contact have changed very
little between carp and man: eight of the ten residues are identical; in
contast, only four residues are invariant in the regions in lamprey hemo­
globin homologous with the contacts in the human a chain. Of the six­
teen a-chain residues of the a part of the a,f, contact, only seven have
remained unchanged between carp and man (Tahle III ).
The dissociation of lamprey hemoglobin from tetramer to monomer
upon oxygenation (see Section III, E, 1) may result in part from difer­
ences in the nature or position of the residues responsible for the alf2
and alf1
contacts in higher organisms. Other residues close to these
contacts may exert a large infuence as in human hemoglobin Kansas
(Bonaventura and Riggs, 196) which has a neutral substitution in the
G helix close to the a,f2 contact. This substitution causes a remarkable
oxygenation-induced dissociation from tetramer to dimer. The lamprey
sequence appears to have only limited homology in the a,f, contact
Table III
The Homologous Residues of the ad Contact Region from the
a Chains of Horse, Man, and Carp, Compared with the
Corresponding Positions in Lamprey Hemoglobin"
Position Residues
Residue No. Helix Horse Human Carp Lamprey
30 B11 Glu Glu Gly Val
31 B12 Arg Arg Arg Lys
3 B15 Leu Leu Thr Thr
35 B16 Gly Ser Val Ser
36 Cl Phe Phe Tyr Thr
103 GIO His His Asn
104 G11 Cys Cys His
106 G13 Lu Leu Val
107 G14 Ser Val Val
111 G18 Val Ala Phe
114 GH2 Pro Pro Pro
117 GH5 Phe Phe Phe
119 H2 Pro Pro Pro
122 H5 His His His
123 H6 Ala Ala Met
126 H9 Asp Asp Asp
" These contact positions for the hemoglobins of horse and man are those determined
by Perutz et al. (1968). The C responding positions for carp and lamprey have been
determined by homolog where possible. 6. PROPERTIES OF FISH HEMOGLOBINS 21
region; I have therefore not attempted to indicate the G and H helical
residues in Table III. It is of considerable interest that the only cysteinyl
residue in the molecule is complely reactive in oxy or carboxy hemoglobin
but is nonreactive in deoxyhemoglobin (Riggs, 1961 ). This suggests
that it may become unavailable because it is in or close to the subunit
contact region in the deoxygenated pigment. Alternatively, it might be
directed into the central cavity which probably exists in tetramic de­
oxygenated lamprey hemoglobin.
The hemoglobin of Lampetra fuviatilis is polymorhic. According
to Braunitzer (1966 ) this polymorphism results from partial blockage
of the NH2-terminal group: 20 of the NH2 termini are free; the re­
mainder are blocked. No other diference between the two major com­
ponents appears to exist. The sequence of Lampetra fuviatilis hemo­
globin shows that nine additional amino acids are present at the NH2
terminus (compared with human chains ). Only two histidyl residues
are present; these are situated on opposite sides of the heme as in other
hemoglobins.
Rumen and Love (1963a,b ) have isolated six hemoglobins from
the lamprey, Petromyzon marinus; the components difer substantially
in isoelectric point, ability to aggregate upon deoxygenation, amino
acid composition (Rumen, 1966 ), and in their oxygen equilibria (An­
tonini et al., 1964 ); some of these data are summarized in Table IV.
Recent amino acid analyses on hemoglobin V (Bonaventura, 1968 )
are in substantial agreement with the earlier determination (Rumen,
1966 ) except that the number of cysteinyl residues determined as cysteic
acid is 1.0 rather than 3. Sequence studies by Li and Riggs (1969) show
that hemoglobin V from Petromyzon marinus difers from the hemo­
globin of Lampetra fuvitilis in only 4 positions in peptides which con­
stitute 110 of the 146 residues. Sequence diferences in the other fve
Petromyzon hemoglobins have not yet been investigated. The amino acid composition and some NH" and COOH terminal
amino acid determinations have been made on only a few hemoglobins
other than lamprey and carp: those of the eels, Anguilla iaponica
(Yoshioka et al., 1968 ) and A. anguilla (Christomanos and Pavlopulu,
1967 ), the sea bass, Serrnus gabrilla (Christomanos, 1964 ), salmon and
trout (Buhler, 1963; Eguchi et al., 1960 ), lungfsh (Oldham and Riggs,
1969), and the coelacanth (Bonaventura and Riggs, 1969 ). Some of
these data are summarized in Table V. Unfortunately, such data are not
very illuminating concerning the primary structure, but some features are
worthy of mention. All fsh examined except the lungfsh have about half
as much histidine as is found in human hemoglobin. Tyrosine changes
hardly at all, and many other amino acids seem to change relatively
little. It is curious that one of the components of eel hemoglobin appar­
ently contains six cysteinyl residues while the other component has

Kết quả (Việt) 1:

xác định bởi tính tương đồng. o Hemoglobins cho đến nay kiểm tra có tám phân đoạn xoắn ốc được thiết A thông qua H, bắt đầu từ NH, terminus. 220 AUSTN RGGS con người, ngựa, và cá chép chịu trách nhiệm cho các số liên lạc được so sánh trong Bảng II, cùng với các dữ liệu tương ứng trên cá mút đá hemoglobin. Rõ ràng là một phần của các a, f2 điểm liên lạc đã thay đổi rất ít giữa cá chép và người đàn ông: tám người trong số các dư lượng mười là giống hệt nhau; ở contast, chỉ có bốn dư lượng là bất biến trong vùng ở cá mút đá hemoglobin tương đồng với các số liên lạc trong một chuỗi con người. Sáuteen một chuỗi dư lượng của sự thuộc các a, f, liên lạc, chỉ có bảy có vẫn không thay đổi giữa cá chép và người đàn ông (Tahle III). Phân ly của cá mút đá hemoglobin tetramer để monomer Khi oxy hóa (xem phần III, E, 1) có thể dẫn đến một phần từ diferences trong tự nhiên hay vị trí của dư lượng chịu trách nhiệm cho alf2 và alf1 địa chỉ liên lạc trong sinh vật bậc cao. Các dư lượng gần đây địa chỉ liên lạc có thể phát huy một infuence lớn như trong con người hemoglobin Kansas (Bonaventura và Riggs, 196) trong đó có một thay thế trung lập các G xoắn đóng để các, f2 soá lieân laïc. Sự thay thế này gây ra một đáng chú ý oxy hóa gây ra phân ly từ tetramer để dimer. Cá mút đá trình tự dường như chỉ có hạn chế tính tương đồng trong các a, f, liên lạc Bảng III Các dư lượng tương đồng của quảng cáo liên hệ vùng từ các một dây chuyền của ngựa, người đàn ông và cá chép, so với các Vị trí tương ứng trong cá mút đá Hemoglobin" Vị trí dư lượng Số dư Xoắn cưỡi con người cá chép cá mút đá 30 B11 Glu Glu Gly Val 31 B12 Arg Arg Arg Lys 3 B15 Leu Leu Thr Thr 35 B16 Gly Ser Val Ser Cl36 Phe Phe Tyr Thr 103 GIO của ông của ông Asn 104 G11 Cys Cys của mình 106 G13 Lu Leu Val 107 G14 Ser Val Val 111 G18 Val Ala Phe 114 GH2 chuyên nghiệp chuyên nghiệp chuyên nghiệp 117 GH5 Phe Phe Phe 119 H2 chuyên nghiệp chuyên nghiệp chuyên nghiệp 122 H5 của ông của ông của mình 123 H6 Ala Ala gặp 126 H9 Asp Asp Asp "Các vị trí liên lạc cho các hemoglobins ngựa và người đàn ông là những người xác định bởi Perutz et al. (1968). Vị trí responding C cho cá chép và cá mút đá đã xác định bởi homolog nếu có thể. 6. TÍNH CHẤT CỦA CÁ HEMOGLOBINS 21 khu vực; Tôi đã do đó không cố gắng để chỉ ra G và H xoắn ốc dư lượng trong bảng III. Nó là đáng kể quan tâm mà chỉ cysteinyl Các dư lượng trong phân tử là complely phản ứng trong oxy hoặc carboxy hemoglobin nhưng là chất trong deoxyhemoglobin (Riggs, 1961). Điều này cho thấy nó có thể trở nên không sẵn dùng vì nó là trong hoặc gần với tiểu đơn vị liên hệ với các khu vực thuộc các sắc tố deoxygenated. Ngoài ra, nó có thể là đạo diễn vào trong khoang trung tâm mà có thể tồn tại trong tetramic deôxy cá mút đá hemoglobin. Hemoglobin Lampetra fuviatilis là polymorhic. Theo để Braunitzer (1966) này đa hình kết quả từ một phần tắc nghẽn của thiết bị đầu cuối NH2 Nhóm: 20 trên tổng NH2 termini là miễn phí; remainder bị chặn. Không có diference giữa hai chính components xuất hiện để tồn tại. Trình tự của Lampetra fuviatilis hemoglobin cho thấy rằng 9 axit amin bổ sung có mặt tại NH2 Terminus (so với dây chuyền của con người). Chỉ có hai histidyl dư lượng có mặt; chúng nằm trên các cạnh đối diện của heme như trong khác hemoglobins. Chuỗi và tình yêu (1963a, b) đã cô lập sáu hemoglobins từ cá mút đá, Petromyzon marinus; difer thành phần đáng kể trong isoelectric điểm, khả năng để tổng hợp khi ứng, amin axit thành phần (chuỗi, 1966), và trong của cân bằng oxy (mộttonini et al., 1964); một số trong những dữ liệu này được tóm tắt trong bảng IV. Tại axit amin phân tích trên hemoglobin V (Bonaventura, 1968) đang trong thỏa thuận đáng kể với việc xác định trước đó (chuỗi, 1966) ngoại trừ rằng số dư lượng cysteinyl xác định là cysteic axit là 1,0 chứ không phải là 3. Các nghiên cứu trình tự của Li và Riggs Hiển thị (1969) đó hemoglobin V từ Petromyzon marinus difers từ hemoglobin của Lampetra fuvitilis trong các vị trí chỉ có 4 trong peptide mà constitute 110 của dư lượng 146. Chuỗi sự khác biệt trong fve khác Petromyzon hemoglobins đã không được được nghiên cứu. Thành phần của axit amin và một số NH"và COOH terminal axit amin quyết định đã được thực hiện trên chỉ một vài hemoglobins khác hơn so với cá mút đá và cá chép: những người cá chình, Anguilla iaponica (Yoshioka et al., 1968 ) and A. anguilla (Christomanos and Pavlopulu, 1967 ), the sea bass, Serrnus gabrilla (Christomanos, 1964 ), salmon and trout (Buhler, 1963; Eguchi et al., 1960 ), lungfsh (Oldham and Riggs, 1969), and the coelacanth (Bonaventura and Riggs, 1969 ). Some of these data are summarized in Table V. Unfortunately, such data are not very illuminating concerning the primary structure, but some features are worthy of mention. All fsh examined except the lungfsh have about half as much histidine as is found in human hemoglobin. Tyrosine changes hardly at all, and many other amino acids seem to change relatively little. It is curious that one of the components of eel hemoglobin appar­ently contains six cysteinyl residues while the other component has

Kết quả (Việt) 2:

xác định bởi tương đồng.
o hemoglobin cho đến nay đã kiểm tra có tám phân đoạn xoắn ốc được thiết kế
từ A đến H, bắt đầu từ các NH, ga cuối. 220 AUSTN RGGS
con người, ngựa, cá chép và chịu trách nhiệm cho các địa chỉ liên lạc được so sánh trong
Bảng II, cùng với các dữ liệu tương ứng trên cá mút đá hemoglobin.
Rõ ràng là một phần của một điểm f2 tiếp xúc đã thay đổi rất
nhỏ giữa cá chép và con người: tám trong mười dư lượng giống hệt nhau; trong
contast, chỉ có bốn dư lượng là bất biến trong khu vực trong cá mút đá hemo
globin tương đồng với con người liên lạc trong một chuỗi. Trong số sáu
tuổi teen dư lượng một chuỗi của một phần của một, e, liên lạc, chỉ có bảy đã
không thay đổi giữa các cá chép và con người (Tahle III).
Các phân ly của cá mút đá hemoglobin từ tetramer để monomer
khi oxy hóa (xem mục III, E, 1) có thể dẫn đến một phần từ difer
những khác trong tự nhiên hay vị trí của các dư lượng chịu trách nhiệm về alf2
và alf1
liên lạc trong sinh vật bậc cao. Cặn khác gần với các
địa chỉ liên lạc có thể gây một infuence lớn như trong hemoglobin con người Kansas
(Bonaventura và Riggs, 196) trong đó có một thay thế trung lập trong
xoắn G gần với một, f2 liên lạc. Sự thay thế này gây ra một ấn tượng
oxy hóa gây ra phân ly từ tetramer để dimer. Các cá mút đá
tự dường như có tương đồng chỉ hạn chế trong một, f, liên hệ
Bảng III
Các tương đồng Phế liệu của quảng cáo khu vực Liên từ
một chuỗi của ngựa, Man, và cá chép, So với các
vị trí tương ứng trong cá mút đá Hemoglobin "
Chức vụ Phế liệu
dư số Helix ngựa con người cá chép cá mút đá
30 B11 Glu Glu Gly Val
31 B12 Arg Arg Arg Lys
3 B15 Leu Leu Thr Thr
35 B16 Gly Ser Val Ser
36 Cl Phe Phe Tyr Thr
103 GIO của Ngài ASN
104 G11 Cys Cys của ông
106 G13 Lu Leu Val
107 G14 Ser Val Val
111 G18 Val Ala Phe
114 GH2 Pro Pro Pro
117 GH5 Phe Phe Phe
119 H2 Pro Pro Pro
122 H5 ông của Ngài
123 H6 Ala Ala Met
126 H9 ASP ASP ASP
"Những vị trí tiếp xúc cho hemoglobin của ngựa và người đàn ông là những người được xác định
bởi Perutz et al. (1968). C đáp ứng vị trí cho cá chép và cá mút đá đã được
xác định bởi homolog nếu có thể. 6 TÍNH CÁ hemoglobin 21
khu vực; Tôi đã do đó không cố gắng để chỉ ra xoắn G và H
dư lượng trong Bảng III. Đó là mối quan tâm đáng kể rằng cysteinyl chỉ
dư lượng trong phân tử là phản ứng trong complely oxy hoặc carboxy hemoglobin
nhưng nonreactive trong deoxyhemoglobin (Riggs, 1961). Điều này cho thấy
rằng nó có thể trở nên không có sẵn vì nó là trong hoặc gần với tiểu đơn vị
khu vực liên lạc trong các sắc tố deoxygenated. Ngoài ra, nó có thể được
đưa trực tiếp vào khoang trung tâm mà có thể tồn tại trong tetramic de
hemoglobin cá mút đá được oxy hóa.
Các hemoglobin Lampetra fuviatilis là polymorhic. Theo
để Braunitzer (1966) đa hình này là do tắc nghẽn một phần
của nhóm NH2-thiết bị đầu cuối: 20 trạm cuối của NH2 được tự do; tái
mainder bị chặn. Không diference khác giữa hai com chính
ponents dường như tồn tại. Trình tự của Lampetra fuviatilis hemo
globin cho thấy chín axit amin khác có mặt tại NH 2
trạm (so với dây chuyền của con người). Chỉ có hai dư lượng histidyl
có mặt; chúng được nằm trên các cạnh đối diện của heme như trong các
hemoglobin.
dạ cỏ và tình yêu (1963a, b) đã cô lập sáu hemoglobin từ
các cá mút đá, Petromyzon marinus; các thành phần difer đáng kể
tại điểm đẳng điện, có khả năng tổng hợp khi deoxygenation, amin
thành phần acid (dạ cỏ, 1966), và cân bằng dưỡng khí của họ (An
tonini et al, 1964.); một số những dữ liệu này được tóm tắt trong Bảng IV.
acid amin phân tích gần đây về hemoglobin V (Bonaventura, 1968)
là trong thỏa thuận đáng kể với việc xác định trước đó (dạ cỏ,
1966) ngoại trừ các số dư cysteinyl xác định như cysteic
axit là 1.0 chứ không phải là 3 nghiên cứu trình tự của Li và Riggs (1969) cho thấy
rằng hemoglobin V từ Petromyzon difers marinus từ hemo
globin của Lampetra fuvitilis chỉ trong 4 vị trí trong chuỗi axit amin mà con
stitute 110 của 146 dư lượng. Diferences chuỗi trong fve khác
hemoglobin Petromyzon chưa được nghiên cứu. Các thành phần acid amin và một số NH "và thiết bị đầu cuối COOH
axit amin quyết định đã được thực hiện vào chỉ một vài hemoglobin
khác với cá mút đá và cá chép: những của cá chình, Anguilla iaponica
(. Yoshioka et al, 1968) và A. anguilla (Christomanos và Pavlopulu,
1967), cá chẽm, Serrnus gabrilla (Christomanos, 1964), cá hồi và
cá hồi (Buhler, 1963;. Eguchi và cộng sự, 1960), lungfsh (Oldham và Riggs,
1969), và cá vây tay ​​(Bonaventura và Riggs, 1969). Một số
những dữ liệu này được tóm tắt trong Bảng V. Tuy nhiên, dữ liệu này không phải là
rất sáng liên quan đến cấu trúc chính, nhưng một số tính năng
đáng chú ý. All VSATTP kiểm tra ngoại trừ lungfsh có khoảng một nửa
càng nhiều histidine như được tìm thấy trong hemoglobin của con người. Tyrosine thay đổi
hầu như ở tất cả, và nhiều axit amin khác dường như thay đổi tương đối
nhỏ. Đó là tò mò rằng một trong những thành phần của hemoglobin lươn appar
ently có sáu dư lượng cysteinyl trong khi các thành phần khác có