Collagen, gelatin’s parent molecule

Collagen, gelatin’s parent molecule, is a fibrous protein found abundantly in all
multicellular animals, as the main component of their connective tissues (Swatschek
et al. 2 002; Zhou and Regenstein 2007; Boran et al. 2010; Zhu et al. 2010). The
molecular weight of the collagen molecule is around 330 kDa. Gelatin is the colla-gen fraction after heat hydrolysis that exceeds an arbitrary minimum molecular weight of 30 kDa (Boran et al. 2010). To date, 27 variants of collagen have been identified (Gómez-Guillén et al. 2011 ). According to the nature of their aggregated forms or their morphological differences, the majority of collagens can be divided into four major groups: thick striated fibers, non-fibrous networks collagen, non-striated filamentous collagen, and fibril-associated collagen. These collagen mole-cules consist of closely related but genetically distinct proteins, possessing a basic structure of three polypeptide chains, each with a glycine-X-Y repeat (where X is mostly proline and Y is mostly hydroxyproline), forming tightly bound triple heli-ces (mainly stabilized by intra- and interchain hydrogen bonding), which subse-quently aggregate to form various types of supporting structures (Bailey et al. 1998; Gómez-Guillén et al. 2011 ). Although there are some differences in the amino acid composition of collagens derived from different sources, the composition of collagen encompasses all 20 amino acids (Gómez-Guillén et al. 2002). The amino acid composition of gelatin is closer to that of its precursor gelatin (Karim and Bhat 2009 ). The molecular structure of gelatin is shown in Fig. 23.1 .

Kết quả (Việt) 1:

Collagen, các phân tử phụ huynh của gelatin, là một protein xơ tìm thấy dồi dào ở khắp
động vật đa bào, như các thành phần chính của mô liên kết của họ (Swatschek
et al. 2 002; Chu và Regenstein năm 2007; Boran et al. 2010; Zhu et al. 2010). Các
trọng lượng phân tử của phân tử collagen là khoảng 330 kDa. Gelatin là phần colla-gen sau khi nhiệt thủy phân vượt quá một trọng lượng phân tử tối thiểu tùy ý của 30 kDa (Boran et al. 2010). Đến nay, các phiên bản 27 collagen đã xác định (Gómez-Guillén et al. năm 2011). Theo bản chất của các hình thức tổng hợp hoặc khác biệt hình thái của họ, phần lớn các collagens có thể được chia thành bốn nhóm chính: dày khối sợi, mạng lưới phòng không sợi collagen, không khối sợi collagen, và liên quan đến fibril collagen. Các collagen nốt ruồi-cules bao gồm protein liên quan chặt chẽ nhưng khác biệt về mặt di truyền, sở hữu một cấu trúc cơ bản của ba polypeptide dây chuyền, mỗi với một glycine-X-Y lặp lại (mà X là chủ yếu là proline và Y là chủ yếu là hydroxyproline), hình thành bị ràng buộc chặt chẽ ba heli-ces (chủ yếu là ổn định của liên kết hydro intra - và interchain), mà subse-quently tổng hợp để tạo thành nhiều loại hỗ trợ cấu trúc (Bailey et al. 1998; Gómez-Guillén et al. năm 2011). Mặc dù có một số khác biệt trong thành phần axit amin của collagens bắt nguồn từ nhiều nguồn khác nhau, Các thành phần của collagen bao gồm tất cả 20 axit amin (Gómez-Guillén et al. năm 2002). Thành phần axit amin của gelatin là gần gũi hơn với gelatin tiền thân của nó (Karim và Bhat năm 2009). Cấu trúc phân tử của gelatin được thể hiện trong hình 23.1.

Kết quả (Việt) 2:

Collagen, phân tử mẹ gelatin, là một loại protein sợi có nhiều trong tất cả
động vật đa bào, là thành phần chính của các mô liên kết của họ (Swatschek
et al 2 002;. Zhou và Regenstein 2007; Boran et al 2010;. Zhu và cộng sự năm 2010.) . Các
trọng lượng phân tử của phân tử collagen là khoảng 330 kDa. Gelatin là phần colla-gen sau khi thủy phân nhiệt vượt quá trọng lượng phân tử tối thiểu tùy ý của 30 kDa (Boran et al. 2010). Đến nay, 27 biến thể của collagen đã được xác định (Gómez-Guillén et al. 2011). Theo bản chất của hình thức tổng hợp của họ hay sự khác biệt về hình thái của họ, phần lớn các collagen có thể được chia thành bốn nhóm chính: sợi dày vân, mạng không sợi collagen, collagen không vân sợi và sợi nhỏ liên quan đến collagen. Những collagen nốt ruồi cules bao gồm các protein liên quan chặt chẽ nhưng khác biệt về mặt di truyền, sở hữu một cấu trúc cơ bản của ba chuỗi polypeptide, mỗi lặp lại glycine-XY (trong đó X là chủ yếu là proline và Y là chủ yếu hydroxyproline), hình thành liên kết chặt chẽ ba trực thăng CES (chủ yếu là ổn định bằng trong và interchain hydro liên kết), mà subse-xuyên tổng hợp để tạo thành nhiều loại hình hỗ trợ cấu trúc (Bailey và cộng sự năm 1998;. Gómez-Guillén và cộng sự năm 2011.). Mặc dù có một số khác biệt trong thành phần amino acid của collagen có nguồn gốc từ các nguồn khác nhau, các thành phần của collagen bao gồm tất cả 20 axit amin (Gómez-Guillén et al. 2002). Thành phần axit amin của gelatin là gần với gelatin tiền thân của nó (Karim và Bhat 2009). Cấu trúc phân tử của gelatin được thể hiện trong hình. 23.1.