Protein G (PrG) is an immunoglobuli

Protein G (PrG) is an immunoglobulin G (IgG) binding
protein found on the surface of group G streptococci
(Fahnestock et al., 1986). It is thought to be involved in pathogenesis,
facilitating evasion of the immune system by binding
host IgG and thereby camouflaging the bacterial surface with
host proteins (Goward et al., 1993) and/or by inhibiting signal
transduction by masking the Fc from the immune system. PrG
consists of three Fc-binding domains (C1, C2 and C3), as well
as an albumin binding portion
Protein G is an immunoglobulin (IgG)-binding bacterial cell wall protein recently isolated from group G streptococci. We have investigated the avidity of protein G for various monoclonal and polyclonal Ig of the IgG class, and compared it with the binding properties of protein A, the staphylococcal Fc-binding protein. Radiolabeled Ig were mixed with Sepharose-coupled protein G or protein A, and the amounts of radioactivity bound to the matrix-coupled bacterial proteins were determined. The avidity was found to be greater for protein G than for protein A for all examined Ig. Protein G bound all tested monoclonal IgG from mouse IgG1, IgG2a, and IgG3, and rat IgG2a, IgG2b, and IgG2c. In addition, polyclonal IgG from man, cow, rabbit, goat, rat, and mouse bound to protein G, whereas chicken IgG did not. The binding property of protein G was additionally exploited in the Western blot assay, in which iodine-labeled protein G was used successfully for the detection of a rat monoclonal antibody against ovalbumin, and for the detection of rabbit and goat polyclonal whole antisera against human urinary proteins. In these experimental situations, protein G was found to be a powerful reagent for the detection of IgG, and consequently the antigen against which these antibodies are directed.

Kết quả (Việt) 1:

Protein G (PrG) là một ràng buộc globulin miễn dịch G (IgG)protein được tìm thấy trên bề mặt của nhóm G Streptococcus(Fahnestock et al., 1986). Nó được cho là liên quan đến sinh bệnh,tạo điều kiện cho trốn của hệ thống miễn dịch bởi ràng buộclưu trữ IgG và do đó camouflaging bề mặt vi khuẩn vớilưu trữ các protein (Goward và ctv., 1993) và/hoặc bằng cách ức chế tín hiệudẫn truyền bởi che Fc từ hệ thống miễn dịch. PrGbao gồm ba lĩnh vực Fc-ràng buộc (C1, C2 và C3), cũng nhưlà một phần ràng buộc Albumin tạoProtein G là một globulin miễn dịch (IgG)-ràng buộc vách tế bào vi khuẩn protein mới bị cô lập từ nhóm G Streptococcus. Chúng tôi đã nghiên cứu avidity protein G để Ig monoclonal và polyclonal khác nhau của lớp IgG, và so sánh nó với các thuộc tính ràng buộc của protein A, protein ràng buộc Fc THC. Radiolabeled Ig được trộn lẫn với Sepharose kết hợp protein G hoặc protein A, và một lượng phóng xạ bị ràng buộc để kết hợp ma trận vi khuẩn protein được xác định. Avidity được tìm thấy là lớn cho protein G hơn cho protein A cho tất cả các kiểm tra Ig. Protein G ràng buộc tất cả thử nghiệm monoclonal IgG từ chuột IgG1, IgG2a, và IgG3, và chuột IgG2a, IgG2b, và IgG2c. Ngoài ra, polyclonal IgG từ người đàn ông, con bò, thỏ, dê, chuột và chuột bị ràng buộc để protein G, trong khi gà IgG không. Bất động sản liên kết protein G ngoài ra được khai thác trong khảo nghiệm Western blot, trong đó có nhãn iốt protein G được sử dụng thành công để phát hiện một chuột monoclonal kháng chống lại ovalbumin, và để phát hiện các thỏ và dê polyclonal antisera toàn bộ chống lại con người tiết niệu protein. Trong các tình huống thử nghiệm, protein G được tìm thấy là một cứng mạnh mẽ để phát hiện kháng thể IgG, và kết quả là kháng nguyên mà các kháng thể được đạo diễn.

Kết quả (Việt) 2:

Protein G (PRG) là một immunoglobulin G (IgG) ràng buộc
protein được tìm thấy trên bề mặt của nhóm G streptococci
(Fahnestock et al., 1986). Nó được cho là có liên quan đến sinh bệnh học,
tạo điều kiện trốn của hệ thống miễn dịch bằng cách ràng buộc
chủ IgG và do đó nguỵ trang cho bề mặt của vi khuẩn với
protein chủ (Goward et al., 1993) và / hoặc bằng cách ức chế tín hiệu
dẫn truyền bằng cách che các Fc từ miễn dịch hệ thống. PRG
bao gồm ba lĩnh vực Fc-ràng buộc (C1, C2 và C3), cũng
như một ràng buộc albumin phần
Protein G là một immunoglobulin (IgG) -binding vi khuẩn protein thành tế bào mới phân lập từ nhóm G streptococci. Chúng tôi đã điều tra các sự thèm thuồng của protein G cho nhiều đơn dòng và đa dòng Ig của lớp IgG, và so sánh nó với các thuộc tính liên kết của protein A, protein Fc-ràng buộc do tụ cầu. Xaï Ig được trộn với protein Sepharose-coupled G hoặc protein A, và số phóng xạ liên kết với protein của vi khuẩn ma trận-kết đã được xác định. Các sự thèm thuồng được tìm thấy là lớn hơn cho G protein hơn so với protein A cho tất cả các kiểm tra Ig. Protein G ràng buộc tất cả các thử nghiệm đơn dòng IgG từ chuột IgG1, IgG2a, và IgG3, và chuột IgG2a, IgG2b, và IgG2c. Ngoài ra, đa giá IgG từ người đàn ông, bò, thỏ, dê, chuột, và chuột kết hợp với protein G, trong khi gà IgG không. Thuộc tính liên kết của protein G đã được khai thác thêm trong việc khảo nghiệm Western blot, trong đó protein iodine-dán nhãn G đã được sử dụng thành công để phát hiện các kháng thể đơn dòng chuột chống lại ovalbumin, và để phát hiện của thỏ và dê đa giá toàn bộ kháng huyết thanh chống lại tiểu nhân protein. Trong các tình huống thực nghiệm, protein G đã được tìm thấy là một thuốc thử mạnh mẽ cho việc phát hiện các kháng thể IgG, và hậu quả là các kháng nguyên dựa vào đó các kháng thể được chỉ dẫn.