Genes encoding CYP enzymes, and the

Genes encoding CYP enzymes, and the enzymes themselves, are designated with the root symbol CYP for the superfamily, followed by a number indicating the gene family, a capital letter indicating the subfamily, and another numeral for the individual gene. The convention is to italicise the name when referring to the gene. For example, CYP2E1 is the gene that encodes the enzyme CYP2E1—one of the enzymes involved in paracetamol (acetaminophen) metabolism. The CYP nomenclature is the official naming convention, although occasionally CYP450 or CYP450 is used synonymously. However, some gene or enzyme names for CYPs may differ from this nomenclature, denoting the catalytic activity and the name of the compound used as substrate. Examples include CYP5A1, thromboxane A2 synthase, abbreviated to TBXAS1 (ThromBoXane A2 Synthase 1), and CYP51A1, lanosterol 14-α-demethylase, sometimes unofficially abbreviated to LDM according to its substrate (Lanosterol) and activity (DeMethylation).[6]
The active site of cytochrome P450 contains a heme-iron center. The iron is tethered to the protein via a cysteine thiolate ligand. This cysteine and several flanking residues are highly conserved in known CYPs and have the formal PROSITE signature consensus pattern [FW] - [SGNH] - x - [GD] - {F} - [RKHPT] - {P} - C - [LIVMFAP] - [GAD].[7] Because of the vast variety of reactions catalyzed by CYPs, the activities and properties of the many CYPs differ in many aspects. In general, the P450 catalytic cycle proceeds as follows:

Binding of substrate is reflected in the spectral properties of the enzyme, with an increase in absorbance at 390 nm and a decrease at 420 nm. This can be measured by difference spectrometry and is referred to as the "type I" difference spectrum (see inset graph in figure). Some substrates cause an opposite change in spectral properties, a "reverse type I" spectrum, by processes that are as yet unclear. Inhibitors and certain substrates that bind directly to the heme iron give rise to the type II difference spectrum, with a maximum at 430 nm and a minimum at 390 nm (see inset graph in figure). If no reducing equivalents are available, this complex may remain stable, allowing the degree of binding to be determined from absorbance measurements in vitro[12] C: If carbon monoxide (CO) binds to reduced P450, the catalytic cycle is interrupted. This reaction yields the classic CO difference spectrum with a maximum at 450 nm.

Kết quả (Việt) 1:

Gene mã hóa CYP enzyme và các enzym tự, được chỉ định với các biểu tượng gốc CYP cho họ, theo sau là một số cho biết gia đình gen, một bức thư vốn chỉ ra trong phân họ, và các chữ số một cho các gen riêng lẻ. Công ước là italicise tên khi đề cập đến các gen. Ví dụ, CYP2E1 là các gen mã hóa enzym CYP2E1 — một trong các enzyme tham gia vào chuyển hóa paracetamol (paracetamol). Danh pháp CYP là quy ước đặt tên chính thức, mặc dù thỉnh thoảng CYP450 hoặc CYP450 được sử dụng synonymously. Tuy nhiên, một số gen hoặc men tiêu hóa cho tên CYPs có thể khác với tên gọi này, nghĩa là các hoạt động xúc tác và tên của các hợp chất được sử dụng như là chất nền. Ví dụ bao gồm CYP5A1, thromboxan A2 synthase, viết tắt là TBXAS1 (thromboxan A2 Synthase 1), và CYP51A1, lanosterol 14-α-demethylase, đôi khi không chính thức viết tắt là LDM theo bề mặt (Lanosterol) và hoạt động (DeMethylation) của nó. [6]Trang web đang hoạt động của cytochrome P450 chứa một trung tâm của heme sắt. Sắt là tethered protein qua một phối tử thiolate cysteine. Cysteine này và một số dư lượng sườn cao được bảo tồn tại CYPs được biết đến và có chữ ký PROSITE chính thức đồng thuận khuôn mẫu [FW] - [SGNH] - x - [GD] - {F} - [RKHPT] - {P} - C - [LIVMFAP] - [GAD]. [7] vì của sự đa dạng rộng lớn của các phản ứng xúc tác bởi CYPs, các hoạt động và tính chất của nhiều CYPs khác nhau ở nhiều khía cạnh. Nói chung, chu trình xúc tác P450 tiến hành như sau:Các ràng buộc của bề mặt được phản ánh trong tính chất quang phổ của enzyme, với sự gia tăng hấp thu tại 390 nm và giảm 420 nm. Điều này có thể được đo bằng sự khác biệt spectrometry và được gọi là "loại" khác biệt phổ (xem biểu đồ inset trong hình). Một số chất gây ra một sự thay đổi ngược lại tính chất quang phổ, phổ "đảo ngược loại I", bởi quá trình như được nêu ra là không rõ ràng. Ức chế và một số chất liên kết trực tiếp với heme sắt cho tăng đến loại II khác biệt phổ, với tối đa tại 430 nm và tối thiểu tại 390 nm (xem biểu đồ inset trong hình). Nếu không có tương đương giảm, khu phức hợp này có thể vẫn ổn định, cho phép mức độ ràng buộc để được xác định từ các đo đạc hấp thu trong ống nghiệm [12] C: nếu khí carbon monoxide (CO) liên kết với giảm P450, chu trình xúc tác bị gián đoạn. Phản ứng này sản lượng quang phổ khác biệt CO cổ điển với tối đa tại 450 nm.

Kết quả (Việt) 2:

Các gen mã hóa enzyme CYP, và các enzym tự, được thiết kế với CYP biểu tượng gốc cho các siêu họ, theo sau là một số chỉ họ gen, một bức thư vốn chỉ phân họ, và một số cho các gen cá nhân. Các quy ước là in nghiêng tên khi đề cập đến gen. Ví dụ, CYP2E1 là gen mã hóa cho enzyme CYP2E1-một trong những enzyme tham gia vào paracetamol (acetaminophen) trao đổi chất. Danh pháp CYP là quy ước đặt tên chính thức, mặc dù thỉnh thoảng CYP450 hoặc CYP450 được sử dụng đồng nghĩa. Tuy nhiên, một số gen hoặc enzyme tên cho CYPs có thể khác với thuật ngữ này, thể hiện hoạt tính xúc tác và tên của các chất được sử dụng như là chất nền. Các ví dụ bao gồm CYP5A1, thromboxane A2 synthase, viết tắt là TBXAS1 (thromboxan A2 synthase 1), và CYP51A1, lanosterol 14-α-demethylase, đôi khi không chính thức viết tắt là LDM theo bề mặt của nó (Lanosterol) và hoạt động (DeMethylation). [6]
Các trí hoạt động của cytochrome P450 có chứa một trung tâm heme-sắt. Bàn ủi đã được buộc vào các protein thông qua một ligand thiolate cysteine. Cysteine ​​và một số này dư chầu được gìn giữ trong CYPs được biết đến và có PROSITE mẫu chữ ký đồng thuận chính thức [FW] - [SGNH] - x - [GD] - {F} - [RKHPT] - {P} - C - [LIVMFAP ] - [GAD] [7] do sự đa dạng lớn các phản ứng xúc tác bởi CYPs, các hoạt động và tài sản của nhiều CYPs khác nhau ở nhiều khía cạnh.. Nhìn chung, P450 xúc tác thu chu kỳ như sau: Binding bề mặt được phản ánh trong các thuộc tính quang phổ của các enzyme, với sự gia tăng hấp thụ ở 390 nm và giảm 420 nm. Điều này có thể được đo bằng sự khác biệt phổ và được gọi là "loại I" phổ khác (xem biểu đồ hình chữ nhật trong hình). Một số chất gây ra một sự thay đổi trái ngược nhau trong tính quang phổ, một "ngược loại I" quang phổ, bởi các quá trình đó vẫn chưa được rõ ràng. Các chất ức chế và chất nhất định có thể gắn kết trực tiếp với sắt heme làm tăng sự phổ khác loại II, với tối đa ở 430 nm và tối thiểu là 390 nm (xem biểu đồ hình chữ nhật trong hình). Nếu không có tương đương giảm có sẵn, phức tạp này có thể duy trì ổn định, cho phép mức độ ràng buộc được xác định từ các phép đo độ hấp thụ tinh trong ống nghiệm [12] C: Nếu carbon monoxide (CO) gắn với giảm P450, chu trình xúc tác bị gián đoạn. Phản ứng này mang lại sự phổ khác CO cổ điển với một tối đa ở 450 nm.