2. Protein interactions with PNIPAA

2. Protein interactions with PNIPAAm
Briefly overviewed here are protein interactions with PNIPAAm and the inherent complexities of the phenomena. In general, there is broad consensus that more protein adsorbs above the VPT than below; there is less agreement, however, as to the magnitude of this difference. Most of the studies are carried out between 10 °C to 40 °C, with only single temperature points compared above and below the VPT. Since it has been shown that protein adsorption to non-responsive surfaces is independent of temperature in this range, these reports implicate the importance of the VPT. However, very few studies exist that show adsorption isotherms (i.e. adsorbed amount versus adsorbing concentration) below and above the VPT, which is standard practice on non-responsive surfaces.
Simple adsorption can be modeled via Langmuir isotherms, where proteins are assumed to behave as ideal gas molecules and dynamic equilibrium exists between adsorbed and free floating proteins. Theory, such as the Vroman effect, has been developed to further account for protein mixtures where slower adsorbing but high affinity proteins can displace faster adsorbing small proteins [55]. Biological systems, however, are more complex and involve individual and ensemble phenomena difficult to both model and measure. As shown in figure 3, protein interactions with an interface may include repulsion, varied states of unfolding, reversible adsorption, and protein–protein interaction. Other associated phenomena are coopera- tive adsorption, overshooting, and relaxation. Compu- tational modeling of these protein-surface interactions that simulate non-equilibrium or near equilibrium conditions have proven to better correspond with exper imental results than equilibrium models [56, 57]. Further in-depth analysis of advances in understanding
protein adsorption can be found in reviews by others [34, 44–47]. Polymer chemistry provides significant control over tuning properties that regulate protein adsorption. In general, on non-responsive surfaces, wettability, functional groups, and nanotopography determine adsorption behavior. However, the effect of dynamically modifying these characteristics, as occurs with stimuli-responsive materials, is a nascent area of study.

Kết quả (Việt) 1:

2. protein tương tác với PNIPAAmMột thời gian ngắn overviewed đây là protein tương tác với PNIPAAm và sự phức tạp vốn có của các hiện tượng. Nói chung, đó là sự đồng thuận rộng thêm protein adsorbs trên VPT hơn dưới đây; đó là ít hơn thỏa thuận, Tuy nhiên, như độ lớn của sự khác biệt này. Hầu hết các nghiên cứu được thực hiện từ 10 ° C đến 40 ° C, nhiệt độ chỉ đơn điểm so sánh ở trên và dưới VPT. Kể từ khi nó đã được chỉ ra protein hấp phụ cho không đáp ứng các bề mặt là độc lập với nhiệt độ trong phạm vi này, các báo cáo này với tầm quan trọng của VPT. Tuy nhiên, các nghiên cứu rất ít tồn tại Hiển thị hấp phụ isotherms (tức là adsorbed số tiền so với nồng độ adsorbing) dưới và ở trên VPT, mà là tiêu chuẩn thực hành trên các bề mặt không đáp ứng.Đơn giản hấp phụ có thể được mô hình hóa qua Langmuir isotherms, nơi protein được giả định cư xử như là các phân tử khí lý tưởng và cân bằng động tồn tại giữa các protein nổi adsorbed và miễn phí. Lý thuyết, chẳng hạn như các hiệu ứng Vroman, đã được phát triển để thêm tài khoản cho các protein hỗn hợp mà chậm hơn adsorbing nhưng ái lực cao protein có thể thuyên nhanh adsorbing nhỏ protein [55]. Hệ thống sinh học, Tuy nhiên, phức tạp hơn và liên quan đến cá nhân và toàn bộ hiện tượng khó khăn cho cả hai mô hình và đo lường. Như được hiển thị trong hình 3, protein tương tác với một giao diện có thể bao gồm repulsion, các tiểu bang khác nhau của unfolding, hấp phụ thể đảo ngược và protein-protein tương tác. Hiện tượng kết hợp khác là hấp phụ hoạt động cùng coopera, overshooting, và thư giãn. Compu-tational mô hình hóa các tương tác bề mặt protein mô phỏng không cân bằng hoặc gần cân bằng điều kiện đã chứng minh tốt hơn tương ứng với exper imental kết quả hơn mô hình cân bằng [56, 57]. Tiếp tục phân tích chuyên sâu của sự hiểu biết sự tiến bộ protein hấp phụ có thể được tìm thấy trong đánh giá bởi những người khác [34, 44 – 47]. Hóa học polymer cung cấp đáng kể quyền kiểm soát điều chỉnh thuộc tính điều chỉnh protein hấp phụ. Nói chung, không đáp ứng các bề mặt, wettability, nhóm chức và nanotopography xác định hành vi hấp phụ. Tuy nhiên, tác dụng của tự động thay đổi những đặc điểm này, như xảy ra với các kích thích đáp ứng vật liệu, là một non trẻ khu vực của nghiên cứu.

Kết quả (Việt) 2:

2. tương tác protein với PNIPAAm
ngắn gọn khái quát ở đây là tương tác protein với PNIPAAm và sự phức tạp vốn có của các hiện tượng. Nói chung, có sự đồng thuận rộng rãi rằng nhiều protein bám trên VPT hơn dưới đây; có ít thỏa thuận, tuy nhiên, như độ lớn của sự khác biệt này. Hầu hết các nghiên cứu được thực hiện trong khoảng 10 ° C đến 40 ° C, chỉ điểm nhiệt độ duy nhất so với ở trên và dưới VPT. Vì nó đã được chứng minh rằng protein hấp phụ lên các bề mặt không đáp ứng độc lập với nhiệt độ trong phạm vi này, các báo cáo liên can đến tầm quan trọng của VPT. Tuy nhiên, rất ít nghiên cứu tồn tại mà isotherms chương trình hấp phụ (tức là lượng hấp thụ so với hấp phụ tập trung) bên dưới và bên trên VPT, đó là tiêu chuẩn thực hành trên các bề mặt không đáp ứng.
Hấp phụ đơn giản có thể được mô hình hóa qua isotherms Langmuir, nơi các protein được giả định để hành xử như phân tử khí lý tưởng và cân bằng động tồn tại giữa hấp thụ và protein nổi tự do. Lý thuyết, như hiệu ứng Vroman, đã được phát triển để tài khoản thêm cho hỗn hợp protein nơi hấp thụ chậm hơn nhưng protein ái lực cao có thể thay thế protein nhỏ hấp thụ nhanh hơn [55]. Các hệ thống sinh học, tuy nhiên, có nhiều phức tạp và liên quan đến hiện tượng cá nhân và đoàn diễn khó khăn cho cả hai mô hình và đo lường. Như thể hiện trong hình 3, các tương tác protein với một giao diện có thể bao gồm lực đẩy, các quốc gia đa dạng của unfolding, hấp phụ có thể đảo ngược, và tương tác protein-protein. Các hiện tượng liên quan khác là hôïp taùc hấp phụ chính kịp thời, độ vọt lố, và thư giãn. Mô hình tational Compu- của những tương tác protein bề mặt mô phỏng không cân bằng hoặc điều kiện cân bằng gần đã được chứng minh tương ứng tốt hơn với kết quả exper imental hơn mô hình cân bằng [56, 57]. Hơn nữa trong phân tích sâu về những tiến bộ trong sự hiểu biết
protein hấp phụ có thể được tìm thấy trong phần đánh giá bởi những người khác [34, 44-47]. Hóa học polymer cung cấp kiểm soát đáng kể đối với tài sản điều chỉnh điều hoà hấp thụ protein. Nói chung, trên các bề mặt không đáp ứng, wettability, các nhóm chức năng, và nanotopography xác định hành vi hấp phụ. Tuy nhiên, ảnh hưởng của cách thay đổi những đặc điểm này, khi xảy ra với các kích thích đáp ứng nguyên vật liệu, là một lĩnh vực non trẻ của nghiên cứu.