importance of general acid and gene

importance of general acid and general base catalysis in
the mechanism for chymotrypsin. The changes in the
1/Km term reflect the ionization of the -amino group of
Ile16
(at the amino-terminal end of one of chymotryp-
sin’s three polypeptide chains). This group forms a salt
bridge to Asp194
, stabilizing the active conformation of
the enzyme. When this group loses its proton at high
pH, the salt bridge is eliminated and a conformational
change closes the hydrophobic pocket where the aro-
matic amino acid side chain of the substrate inserts
(Fig. 6–19). Substrates can no longer bind properly,
which is measured kinetically as an increase in Km.

Kết quả (Việt) 1:

tầm quan trọng của tổng hợp axit và chung cơ sở xúc tác trong cơ chế cho chymotrypsin. Những thay đổi trong các 1/km hạn phản ánh sự ion hóa của-nhóm amin Ile16 (ở cuối amino thiết bị đầu cuối của một trong chymotryp-tội lỗi của ba polypeptide dây chuyền). Nhóm này tạo thành một muối cầu Asp194, ổn định hoạt động conformation của men tiêu hóa. Khi nhóm này sẽ mất proton tại cao pH, cầu muối là loại bỏ và một conformational thay đổi đóng túi kỵ nơi aro -Matic amino axit bên chuỗi các chèn bề mặt (Hình 6-19). Chất này có thể không còn ràng buộc đúng cách, đó đo kinetically là sự gia tăng trong Km.

Kết quả (Việt) 2:

tầm quan trọng của axit nói chung và xúc tác cơ bản chung trong
cơ chế chymotrypsin. Những thay đổi trong
/ hạn 1 Km phản ánh ion hóa? Nhóm -amino của
Ile16
(cuối amino-thiết bị đầu cuối của một trong chymotryp-
ba chuỗi polypeptide của tội lỗi). Nhóm này tạo thành một muối
cầu để Asp194
, ổn định cấu hoạt động của
các enzyme. Khi nhóm này mất proton tại cao
độ pH, các cầu muối được loại bỏ và một cấu hình không
thay đổi đóng túi kỵ nơi aro-
matic axit amin chuỗi bên của chèn chất nền
(Hình. 6-19). Các chất nền có thể không còn ràng buộc đúng,
mà được đo động học như tăng Km.