Structural plasticity can also be p

Structural plasticity can also be part of the normal function of a protein. Often, when this is
the case, ligand binding or specific proteolytic modification is needed to drive one folded form
into the other. Large, ligand-induced domain rearrangements such as that found in elongation
factor Tu (see section 3-9) can be considered examples of different overall protein folds induced
by the state of assembly. Perhaps the best example of a large structural rearrangement caused
by limited proteolysis is found in the family of protein protease inhibitors called the serpins.
Some protein protease inhibitors function as rigid substrate mimics; the serpins differ
fundamentally in that the loop that recognizes and initially binds the protease active site is
flexible and is cleaved by the protease. The serpin remains bound to the enzyme but the cleavage
triggers a refolding of the cleaved structure that makes it more stable: one segment of the
cleaved loop becomes the central strand of an existing beta sheet in the center of the serpin,
converting it from a mixed beta sheet to a more stable antiparallel form (Figure 4-54); in at
least one case, the downstream segment also becomes the edge strand of another beta sheet.
If the cleaved serpin is released it cannot reassociate with the protease because this refolding
has made the recognition strand unavailable for binding.

Kết quả (Việt) 1:

Cấu trúc dẻo cũng có thể là một phần của các chức năng bình thường của một loại protein. Thông thường, khi điều này làCác trường hợp, ràng buộc ligand hoaëc ñieàu chænh proteolytic cụ thể là cần thiết để lái một mẫu gấpvào khác. Lớn, gây ra ligand miền rearrangements như được tìm thấy trong kéo dàiyếu tố Tu (xem phần 3-9) có thể được coi là ví dụ về các nếp gấp protein tổng thể khác nhau, gây rabang hội. Có lẽ ví dụ tốt nhất của một sắp xếp lại cấu trúc lớn gây rabằng cách hạn chế proteolysis được tìm thấy trong gia đình của các protein ức chế protease được gọi là the serpins.Một số protein protease ức chế chức năng như các bề mặt cứng nhắc bắt chước; Các serpins khác nhauvề cơ bản đó là vòng lặp đó nhận và ban đầu liên kết với các trang web hoạt động proteaselinh hoạt và cảm bởi protease. Serpin vẫn còn bị ràng buộc để men tiêu hóa nhưng trong cátgây ra một refolding của cấu trúc cleaved mà làm cho nó ổn định hơn: một trong những phân đoạn của cácloop cảm trở thành sợi trung một tấm Phiên bản beta hiện có trong Trung tâm của serpin,chuyển đổi từ một tờ hỗn hợp beta đến một hình thức trao ổn định hơn (hình 4-54); trong lúcít nhất một trường hợp, các phân đoạn hạ lưu cũng sẽ trở thành sợi cạnh một phiên bản beta tờ.Nếu cleaved serpin được phát hành nó không thể reassociate với protease vì này refoldingđã có sự công nhận strand không sẵn dùng cho ràng buộc.

Kết quả (Việt) 2:

Kết cấu dẻo cũng có thể là một phần của các chức năng bình thường của protein. Thông thường, khi đây là
trường hợp, phối tử liên kết hoặc sửa đổi phân giải protein cụ thể là cần thiết để lái xe một dạng gập
vào khác. Lớn, gây ra bởi ligand sắp xếp lại miền như được tìm thấy trong sự kéo dài
nhân tố Tu (xem phần 3-9) có thể được coi là ví dụ về các nếp gấp protein tổng thể khác nhau gây ra
bởi tình trạng lắp ráp. Có lẽ ví dụ tốt nhất của một sắp xếp lại cấu trúc lớn gây ra
bởi sự phân giải protein hạn chế được tìm thấy trong các gia đình của các chất ức chế protease protein gọi là serpins.
Một số thuốc ức chế protease protein có chức năng bắt chước bề mặt cứng nhắc; các serpins khác nhau
cơ bản ở chỗ vòng lặp mà nhận ra và bước đầu liên kết với các trang web hoạt động protease là
linh hoạt và được phân cắt bởi protease. Các serpin vẫn còn ràng buộc với enzyme nhưng tách
gây nên một refolding của cấu trúc chẻ mà làm cho nó ổn định hơn: một đoạn của
vòng lặp chẻ thành sợi trung tâm của một tấm bản beta hiện tại ở trung tâm của serpin,
chuyển đổi nó từ một hỗn hợp tấm beta mẫu phản song song ổn định hơn (Hình 4-54); trong ít
nhất một trường hợp, các phân khúc phía hạ lưu cũng trở thành sợi cạnh của một tờ beta.
Nếu serpin chẻ được phát hành nó không thể reassociate với protease vì refolding này
đã làm cho các sợi công nhận không có sẵn cho các ràng buộc.