so that more products can be formed

so that more products can be formed. Enzymes simply speed up the rate at which a reaction proceeds toward its final equilibrium. How do enzymes catalyze reactions? Although a complete answer would be long and complex, some understanding of the mechanism can be gained by considering the course of a normal exergonic chemical reaction.
A + B C + D When molecules A and B approach each other to react,they form a transition-state complex,which resembles both the substrates and the products (figure 8.14). The activation energy is required to bring the reacting molecules together in the correct way to reach the transition state. The transition-state complex can then decompose to yield the products C and D. The difference in free energy level be- tween reactants and products is Go′. Thus the equilibrium in our example will lie toward the products because Go′is negative (i.e., the products are at a lower energy level than the substrates). Clearly A and B will not be converted to C and D in figure 8.14 if they are not supplied with an amount of energy equivalent to the activation energy. Enzymes accelerate reactions by lower- ing the activation energy; therefore more substrate molecules will have sufficient energy to come together and form products. Even though the equilibrium constant (or Go′) is unchanged, equilib- rium will be reached more rapidly in the presence of an enzyme because of this decrease in the activation energy. Researchers have expended much effort in discovering how enzymes lower the activation energy of reactions, and the process is becoming clearer. Enzymes bring substrates together at a special place on their surface called the active site orcatalytic site to form an enzyme-substrate complex (figures 8.15, 8.16; see also AI.19). The enzyme can interact with a substrate in two general
ways. It may be rigid and shaped to precisely fit the substrate so that the correct substrate binds specifically and is positioned properly for reaction. This mechanism is referred to as the lock-and-key model. An enzyme also may change shape when it binds the sub- strate so that the active site surrounds and precisely fits the sub- strate. This has been called the induced fit model and is used by hexokinase and many other enzymes (figure 8.16). The formation of an enzyme-substrate complex can lower the activation energy in many ways. For example,by bringing the substrates together at the active site, the enzyme is, in effect, concentrating them and speed- ing up the reaction. An enzyme does not simply concentrate its sub- strates, however. It also binds them so that they are correctly ori- ented with respect to each other in order to form a transition-state complex. Such an orientation lowers the amount of energy that the substrates require to reach the transition state. These and other cat- alytic site activities speed up a reaction hundreds of thousands of times, even though microorganisms grow between 20°C and ap- proximately 113°C. These temperatures are not high enough to fa- vor most organic reactions in the absence of enzyme catalysis, yet cells cannot survive at the high temperatures used by an organic chemist in routine organic syntheses. Enzymes make life possible by accelerating specific reactions at low temperatures.
The Effect of Environment on Enzyme Activity Enzyme activity varies greatly with changes in environmental factors, one of the most important being the substrate concentra- tion. As will be emphasized later, substrate concentrations are

Kết quả (Việt) 1:

Vì vậy mà nhiều sản phẩm có thể được hình thành. Enzyme chỉ đơn giản là tăng tốc độ tốc độ mà phản ứng diễn tiến tới cân bằng cuối cùng của nó. Làm thế nào enzyme xúc tác phản ứng? Mặc dù một câu trả lời hoàn chỉnh sẽ được lâu dài và phức tạp, một số hiểu biết về các cơ chế có thể đạt được bằng cách xem xét các khóa học của phản ứng hóa học exergonic bình thường.A + B C + D khi phân tử A và B cách tiếp cận nhau để phản ứng, chúng tạo thành một phức hợp chuyển tiếp-nhà nước, tương tự như các chất và các sản phẩm (hình 8.14). Năng lượng kích hoạt là cần thiết để mang lại các phân tử phản ứng với nhau một cách chính xác để đạt đến trạng thái chuyển tiếp. Khu phức hợp nhà nước chuyển tiếp có thể sau đó phân hủy để mang lại sản phẩm C và D. Sự khác biệt trong chất phản ứng cấp-tween miễn phí năng lượng và các sản phẩm là Go′. Vì thế cân bằng trong ví dụ của chúng tôi sẽ nằm hướng tới các sản phẩm do Go′is tiêu cực (ví dụ, các sản phẩm ở mức năng lượng thấp hơn so với các chất nền). Rõ ràng A và B sẽ không được chuyển đổi sang C và D trong hình 8.14 nếu không được cung cấp với một số tiền của năng lượng tương đương với năng lượng kích hoạt. Enzyme tăng tốc độ phản ứng bằng cách hạ-ing năng lượng kích hoạt; do đó, thêm bề mặt phân tử sẽ có đủ năng lượng để đến với nhau và tạo thành sản phẩm. Mặc dù hằng số cân bằng (hoặc Go′) là không thay đổi, equilib-rium sẽ đạt được nhanh hơn sự hiện diện của một loại enzyme vì này giảm năng lượng kích hoạt. Các nhà nghiên cứu đã tiêu tốn nhiều nỗ lực trong khám phá cách enzym giảm năng lượng kích hoạt phản ứng, và quá trình ngày càng trở nên rõ ràng hơn. Enzym mang lại chất với nhau tại một vị trí đặc biệt trên bề mặt của họ được gọi là trang web orcatalytic hoạt động trang web để tạo thành một bề mặt men tiêu hóa phức tạp (con số 8.15, 8.16; xem AI.19). Enzyme có thể tương tác với một bề mặt trong hai đại tướngcách. Nó có thể được cứng nhắc và hình dạng chính xác phù hợp với bề mặt do đó bề mặt chính xác liên kết đặc biệt và là vị trí đúng cho phản ứng. Cơ chế này được gọi là mô hình phím khóa. Một loại enzyme cũng có thể thay đổi hình dạng khi nó liên kết với sub-strate do đó hoạt động xung quanh và chính xác phù hợp với tiểu-strate. Điều này đã được gọi là mô hình phù hợp gây ra và được sử dụng bởi hexokinase và nhiều các enzym khác (hình 8.16). Sự hình thành của một khu phức hợp enzym bề mặt có thể làm giảm năng lượng kích hoạt trong nhiều cách. Ví dụ, bằng cách đưa các chất với nhau tại các trang web đang hoạt động, enzym là, trên thực tế, tập trung họ và tốc độ-ing lên phản ứng. Một loại enzyme không chỉ đơn giản là tập trung của sub-strates, Tuy nhiên. Nó cũng liên kết với họ để cho họ một cách chính xác là ori-ented đối với nhau để hình thành nên một nhà nước chuyển đổi phức tạp. Một định hướng làm giảm lượng năng lượng mà các chất cần để đạt được trạng thái chuyển tiếp. Những điều này và các hoạt động trang web khác của mèo-alytic tăng tốc độ phản ứng hàng trăm ngàn lần, ngay cả vi sinh vật phát triển giữa 20° C và ap-phỏng 113 ° C. Nhiệt độ này là không đủ cao để phản ứng hữu cơ nhất fa-vor trong sự vắng mặt của enzyme xúc tác, nhưng tế bào không thể tồn tại ở nhiệt độ cao được sử dụng bởi một nhà hóa học hữu cơ trong thói quen hợp hữu cơ. Enzyme làm cho cuộc sống có thể bằng cách thúc đẩy các phản ứng cụ thể ở nhiệt độ thấp.Tác động môi trường về hoạt động của enzym hoạt động Enzyme khác nhau rất nhiều với những thay đổi trong các yếu tố môi trường, một trong những quan trọng nhất là chất nền concentra-tion. Như sẽ được nhấn mạnh sau đó, nồng độ chất nền

Kết quả (Việt) 2:

do đó nhiều sản phẩm có thể được hình thành. Enzymes chỉ đơn giản tăng tốc độ mà tại đó một phản ứng tiến về phía cân bằng cuối cùng của nó. Làm thế nào để các enzyme xúc tác cho phản ứng? Mặc dù một câu trả lời hoàn chỉnh sẽ được lâu dài và phức tạp, một số hiểu biết về các cơ chế có thể đạt được bằng cách xem xét các quá trình phản ứng hóa học exergonic bình thường.
A + BC + D Khi các phân tử A và cách tiếp cận B nhau để phản ứng lại, chúng tạo thành một transition- phức tạp nhà nước, giống như cả các chất và các sản phẩm (hình 8.14). Năng lượng hoạt hóa là cần thiết để mang lại các phân tử phản ứng với nhau trong cách chính xác để đạt đến trạng thái chuyển tiếp. Sau đó phức tạp quá trình chuyển đổi nhà nước có thể phân hủy để mang lại sản phẩm C và D. Sự khác biệt trong chất phản ứng được- tween mức năng lượng miễn phí và các sản phẩm là? Go '. Do đó, trạng thái cân bằng trong ví dụ của chúng tôi sẽ nằm về phía các sản phẩm do? Go'is tiêu cực (ví dụ, các sản phẩm ở mức năng lượng thấp hơn so với các chất nền). Rõ ràng A và B sẽ không được chuyển đổi sang C và D trong hình 8.14 nếu không được cung cấp với một lượng năng lượng tương đương với năng lượng kích hoạt. Các enzyme thúc đẩy phản ứng bằng thấp hơn lại ing năng lượng kích hoạt; do đó các phân tử bề mặt nhiều hơn sẽ có đủ năng lượng để đến với nhau và hình thành sản phẩm. Mặc dù hằng số cân bằng (hoặc Go ') là không thay đổi, equilib- chuẩn tắc sẽ đạt được nhanh hơn trong sự hiện diện của một loại enzyme vì điều này làm giảm năng lượng kích hoạt. Các nhà nghiên cứu đã chi tiêu nhiều nỗ lực trong việc khám phá cách các enzyme làm giảm năng lượng hoạt hóa của phản ứng, và quá trình này trở nên rõ ràng hơn. Enzymes mang chất lại với nhau ở một vị trí đặc biệt trên bề mặt của chúng được gọi là các trang web của trang web orcatalytic hoạt động để tạo thành một loại enzyme-chất nền phức tạp (hình 8.15, 8.16, xem cũng AI.19). Các enzyme có thể tương tác với một chất nền trong hai chung
cách. Nó có thể là cứng nhắc và có hình dạng để phù hợp chính xác các chất nền để các chất nền đúng gắn đặc hiệu và là vị trí đúng cho phản ứng. Cơ chế này được gọi là mô hình khóa và chìa khóa. Một enzyme cũng có thể thay đổi hình dạng khi nó liên kết với các strate phụ để trang web hoạt động xung quanh và chính xác phù hợp với strate phụ. Điều này đã được gọi là mô hình phù hợp gây ra và được sử dụng bởi hexokinase và nhiều enzyme khác (hình 8.16). Sự hình thành của một enzyme-chất nền phức tạp có thể làm giảm năng lượng hoạt hóa bằng nhiều cách. Ví dụ, bằng cách đưa các chất lại với nhau ở vị trí hoạt động, các enzyme, có hiệu lực, tập trung họ và speed- ing lên phản ứng. Một enzyme không chỉ đơn giản là tập trung strates phụ của nó, tuy nhiên. Nó cũng liên kết với họ để họ được một cách chính xác ori- ented tôn trọng với nhau để tạo thành một phức tạp quá trình chuyển đổi trạng thái. Một định hướng như vậy làm giảm lượng năng lượng mà các chất cần để đạt đến trạng thái chuyển tiếp. Những hoạt động và trang web alytic cat- khác tăng tốc độ phản ứng hàng trăm hàng ngàn lần, mặc dù vi sinh vật phát triển giữa? 20 ° C và cận xỉ 113 ° C. Những nhiệt độ không đủ cao để fa- vor lớn các phản ứng hữu cơ trong sự vắng mặt của enzyme xúc tác, nhưng các tế bào không thể tồn tại ở nhiệt độ cao được sử dụng bởi một nhà hóa học hữu cơ trong tổng hợp hữu cơ thông thường. Các enzyme làm cho cuộc sống có thể bằng cách thúc đẩy các phản ứng cụ thể ở nhiệt độ thấp.
Tác động của môi trường đối với hoạt động Enzyme Enzyme Hoạt động khác nhau rất nhiều với những thay đổi trong yếu tố môi trường, một trong những quan trọng nhất là chất nền nồng độ tion. Như sẽ được nhấn mạnh sau đó, nồng độ chất nền là