We report the molecular interaction

We report the molecular interaction and the binding sites of cholesterol (CHOL), 1,2-dioleoyl-
3-trimethylammonium-propane (DOTAP), dioctadecyldimethyl-ammoniumbromide (DDAB), and
dioleoylphosphatidylethanolamine (DOPE) with milk - and -caseins in aquous solution at
physiological conditions. Fourier transform infrared (FTIR), fluorescence spectroscopic methods
and molecular modeling were used to determine the binding sites of lipid–protein complexes
and the effect of lipid interaction on the stability and conformation of - and -caseins. Structural analysis showed that lipids bind casein via mainly hydrophobic contact with association constants of KCHOL--casein = 1.0 (±0.1) × 104 M−1, KDOPE--casein = 5.0 (±0.07) × 103 M−1, KDDAB--casein = 2.0 (±0.06) × 104 M−1, KDOTAP--casein = 1.5 (±0.6) × 104 M−1, KCHOL--casein = 1.0 (± 0.3) × 104 M−1, KDOPE--casein = 1.5 (±0.06) × 103 M−1, KDDAB--casein = 1.7 (±0.3) × 104 M−1 and KDOTAP--casein = 2.1 (±0.5) × 104 M−1. The average number of binding sites occupied by lipid molecules on protein (n) were from 0.7 to 1.1. Docking showed different binding sites for - and -caseins toward lipid complexation with the free binding energies from −10 to −13 kcal/mol. Casein conformation was altered by lipid interaction with a reduction of -helix and -sheet and an increase of random coil and turn structure suggesting a partial protein unfolding.Abbreviations: Cascasein; CHOLcholesterol; DOTAP1,2-dioleoyl-3-trimethylammonium-propane; DDABdioctadecyldimethylammonium bromide; DOPEdioleoylphosphatidylethanolamine; FTIRFourier transform infrared spectroscopy; CDcircular dichroism

Kết quả (Việt) 1:

Chúng tôi báo cáo tương tác phân tử và các trang web liên kết của cholesterol (CHOL), 1,2-dioleoyl -3-trimethylammonium-propane (DOTAP), dioctadecyldimethyl-ammoniumbromide (DDAB), vàdioleoylphosphatidylethanolamine (DOPE) với sữa - và - caseins trong aquous giải phápđiều kiện sinh lý. Biến đổi Fourier tia hồng ngoại (FTIR), huỳnh quang phương pháp quang phổvà mô hình phân tử đã được sử dụng để xác định các trang web liên kết của lipid-protein phứcvà hiệu quả của lipid tương tác trên sự ổn định và conformation của - và - caseins. Cấu trúc phân tích cho thấy rằng lipid ràng buộc casein qua chủ yếu là kỵ liên lạc với Hiệp hội hằng của KCHOL--casein = 1.0 (±0.1) x 104 M−1, KDOPE - casein = 5,0 (±0.07) × 103 M−1, KDDAB - casein = 2.0 (±0.06) x 104 M−1, KDOTAP - casein = 1,5 (±0.6) x 104 M−1, KCHOL - casein = 1.0 (± 0,3) × 104 M−1, KDOPE - casein = 1,5 (±0.06) × 103 M−1, KDDAB - casein = 1,7 (±0.3) x 104 M−1 và KDOTAP - casein = 2.1 (±0.5) x 104 M−1. Số ràng buộc các trang web bị chiếm đóng bởi các phân tử chất béo trên đạm (n), Trung bình đã từ 0.7 đến 1,1. Lắp ghép cho thấy các trang web khác nhau ràng buộc cho - và - caseins hướng về lipid complexation với các nguồn năng lượng liên kết miễn phí từ tới-10 để −13 kcal/mol. Casein conformation được thay đổi bởi lipid tương tác với việc giảm của - helix-tấm và tăng ngẫu nhiên cuộn dây và biến cấu trúc cho thấy một phần protein unfolding. Chữ viết tắt: Cascasein; CHOLcholesterol; DOTAP1, 2-dioleoyl-3-trimethylammonium-propane; DDABdioctadecyldimethylammonium bromua; DOPEdioleoylphosphatidylethanolamine; FTIRFourier biến đổi phổ hồng ngoại; CDcircular dichroism

Kết quả (Việt) 2:

Chúng tôi báo cáo tương tác phân tử và các trang web liên kết của cholesterol (chol), 1,2-dioleoyl-
3 trimethylamoni-propane (DOTAP), dioctadecyldimethyl-ammoniumbromide (DDAB), và
dioleoylphosphatidylethanolamine (DOPE) với sữa - và -caseins trong aquous giải pháp ở
điều kiện sinh lý. Biến đổi Fourier hồng ngoại (FTIR), phương pháp quang phổ huỳnh quang
và mô hình phân tử được sử dụng để xác định các trang web liên kết của khu phức hợp lipid-protein
và hiệu quả của sự tương tác lipid vào sự ổn định và cấu tạo của - và -caseins. Phân tích cấu trúc cho thấy lipid kết casein qua tiếp xúc chủ yếu là kỵ với các hằng số hiệp hội của KCHOL - casein = 1,0 (± 0,1) × 104 M-1, KDOPE - casein = 5,0 (± 0,07) × 103 M-1, KDDAB-- casein = 2,0 (± 0,06) × 104 M-1, KDOTAP - casein = 1,5 (± 0,6) × 104 M-1, KCHOL - casein = 1,0 (± 0,3) × 104 M-1, KDOPE - casein = 1.5 (± 0,06) × 103 M-1, KDDAB - casein = 1,7 (± 0,3) × 104 M-1 và KDOTAP - casein = 2,1 (± 0,5) × 104 M-1. Số lượng trung bình của các trang web liên kết chiếm đóng bởi các phân tử lipid trên protein (n) là 0,7-1,1. Docking cho thấy các trang web liên kết khác nhau cho - và -caseins hướng lipid phức với năng lượng liên kết miễn phí từ -10 đến -13 kcal / mol. Casein cấu đã bị thay đổi bởi sự tương tác với lipid giảm -helix và -sheet và sự gia tăng của các cuộn dây ngẫu nhiên và biến cấu trúc cho thấy một unfolding.Abbreviations protein một phần: Cascasein; CHOLcholesterol; DOTAP1,2-dioleoyl-3-trimethylamoni-propane; DDABdioctadecyldimethylammonium bromide; DOPEdioleoylphosphatidylethanolamine; FTIRFourier chuyển đổi quang phổ hồng ngoại; CDcircular lưỡng sắc