The gene encoding an extracellular

The gene encoding an extracellular α-amylase from Bacillus subtilis DR8806 was cloned into pET28a(+) vector and expressed in Escherichia coli BL21 (DE3). The recombinant enzyme with molecular mass of 76 kDa exhibited optimal activity at pH 5.0 and 70 °C with high stability in pH and temperature ranges of 4.0–9.0 and 45–75 °C. The enzyme showed a half-life of 125 min at 70 °C. The α-amylase activity enhanced in the presence of Na+, K+, and Ca2+ ions, while Zn2+, Pb2+, and Hg2+ ions inhibited the activity. The recombinant α-amylase exhibited high stability towards ioninc detergents sodium dodecyl sulfate (SDS) and cetyl trimethylammonium bromide (CTAB). Organic solvents in reaction media increased the α-amylase activity. TLC analysis showed that maltoriose and maltose were the major end products of enzymatic starch hydrolysis. Presenting various properties of recombinant α-amylase makes it well suited as a potential candidate for industrial usages.

Kết quả (Việt) 1:

Các gen mã hóa một ngoại bào α-amylase từ Bacillus subtilis DR8806 đã được nhân bản thành pET28a(+) vector và bày tỏ trong Escherichia coli BL21 (DE3). Enzyme tái tổ hợp với các khối lượng phân tử của 76 kDa trưng bày các hoạt động tối ưu ở pH 5.0 và 70 ° C với tính ổn định cao trong phạm vi độ pH và nhiệt độ của 4.0-9.0 and 45-75 ° C. Enzym đã cho thấy một chu kỳ bán rã 125 min ở 70 ° C. Α-amylase hoạt động tăng cường sự hiện diện của Na +, K + và Ca2 + ion, trong khi Zn2 +, Pb2 +, và Hg2 + ion ức chế hoạt động. Tái tổ hợp α-amylase trưng bày tính ổn định cao đối với ioninc chất tẩy rửa natri dodecyl sunfat (dùng mũi SDS) và cetyl trimethylammonium bromua (CTAB). Các dung môi hữu cơ trong phản ứng truyền thông tăng hoạt động α-amylase. TLC phân tích cho thấy rằng maltoriose và maltose là các sản phẩm cuối cùng chính của thủy phân tinh bột enzym. Trình bày các tính chất khác nhau của α-amylase tái tổ hợp làm cho nó rất thích hợp như là một ứng cử viên tiềm năng cho công nghiệp tập quán.

Kết quả (Việt) 2:

Gen mã hóa cho một ngoại bào α-amylase từ Bacillus subtilis DR8806 đã được nhân bản thành pET28a (+) vector và thể hiện trong Escherichia coli BL21 (DE3). Các enzyme tái tổ hợp có khối lượng phân tử của 76 kDa trưng bày hoạt động tối ưu ở pH 5,0 và 70 ° C với độ ổn định cao trong pH và nhiệt độ dao động của 4,0-9,0 và 45-75 ° C. Các enzyme cho thấy một chu kỳ bán rã 125 phút ở 70 ° C. Các hoạt động α-amylase tăng cường sự hiện diện của Na +, K +, Ca2 + và ion, trong khi các ion Zn2 ​​+, Pb2 +, Hg2 + và ức chế hoạt động. Tái tổ hợp α-amylase trưng bày ổn định cao đối với các chất tẩy rửa ioninc sodium dodecyl sulfate (SDS) và cetyl trimethylamoni bromide (CTAB). Dung môi hữu cơ trong phản ứng phương tiện truyền thông tăng hoạt động α-amylase. Phân tích TLC cho thấy maltoriose và maltose là sản phẩm cuối cùng chính của enzyme thủy phân tinh bột. Trình bày thuộc tính khác nhau của tái tổ hợp α-amylase làm cho nó rất phù hợp với một ứng cử viên tiềm năng cho tập quán công nghiệp.