in deprotonation of ionic groups an

in deprotonation of ionic groups and disruption of
salt bridges and hydrophobic affinity, resulting in
conformational and structural changes in proteins.
High pressures are not observed to alter or break
covalent bonds or disulfide bridges of proteins in the
pressure ranges 100–700 MPa (101,500 psi) (Balny
and Masson, 1993). Structural transitions of proteins
are accompanied by large changes in hydration and
functionality (Palou et al., 1999). Hydration changes
are the major source of volume decreases attributed
to dissociation and unfolding of proteins (Balny and
Masson, 1993). Hydrophobic affinity in proteins may
be either disrupted or stabilized dependent on the
magnitude of the pressure applied (Johnston et al.,
1992).
The effects of pressures on proteins may be reversible
or irreversible, similar to the effects of increasing
temperatures on the denaturation of proteins
(Balny and Masson, 1993). Reversible effects are
generally observed at pressures less than 200 MPa
(29,000 psi), whereas irreversible effects occur at
pressures greater than 300 MPa (43,500 psi). Unlike
thermal denaturation and unfolding induced
by denaturing agents, volume determinations and
limited changes in heat capacity indicate that
pressure-induced denaturation corresponds to partial
unfolding of the protein (Balny and Masson, 1993).
Combined pressure and thermal treatments (also see
Chapters 1 and 5) may contribute to commercial sterilization
of foods (Ting et al., 2002; de-Heij et al.,
2003). Combination of pressure and temperatures
can result in protein structures with new properties.
These properties may have use in new foods
(Frauenfelder et al., 1990). As pressures increase to
approximately 100 MPa (14,500 psi), the unfolding
temperatures of proteins increase, whereas at greater
pressures the temperatures of unfolding generally decrease.
The practical consequence is that the pressure
at which proteins unfold is generally lower at ambient
temperatures than at higher temperatures (Balny
and Masson, 1993).

Kết quả (Việt) 1:

trong deprotonation của ion nhóm và gián đoạn củacầu muối và ái lực kỵ nước, kết quả làthay đổi conformational và cấu trúc trong protein.Áp suất cao không được quan sát để thay đổi hoặc phá vỡtrái phiếu liên hoặc disulfua cầu của protein trong cácáp lực khoảng 100 – 700 MPa (101.500 psi) (Balnyvà Masson, 1993). Quá trình chuyển đổi cấu trúc proteincó kèm theo các thay đổi lớn trong chăm sóc vàchức năng (Palou và ctv., 1999). Hydrat hóa thay đổilà nguồn chính của khối lượng giảm dophân ly và unfolding của protein (Balny vàMasson, 1993). Ái lực kỵ trong protein có thểđược hoặc bị gián đoạn hoặc ổn định phụ thuộc vào cáccường độ áp lực áp dụng (Johnston et al.,năm 1992).Ảnh hưởng của áp lực trên các protein có thể đảo ngượchoặc không thể đảo ngược, tương tự như các hiệu ứng của ngày càng tăngnhiệt độ trên denaturation protein(Balny và Masson, 1993). Đảo ngược tác dụng làthường quan sát lúc áp lực ít hơn 200 MPa(29.000 psi), trong khi không thể đảo ngược tác dụng xảy ra tạiáp lực lớn hơn 300 MPa (43.500 psi). Không giống nhưnhiệt denaturation và các unfolding gây rabởi denaturing đại lý, quyết định khối lượng vàhạn chế những thay đổi trong nhiệt độ công suất chỉ ra rằngdenaturation gây ra áp lực tương ứng với một phầnunfolding của protein (Balny và Masson, 1993).Kết hợp áp suất và nhiệt trị liệu (xemChương 1 và 5) có thể đóng góp để khử trùng thương mạithực phẩm (Ting et al., 2002; de Heij et al.,Năm 2003). sự kết hợp của áp suất và nhiệt độcó thể kết quả trong các protein cấu trúc với các tài sản mới.Các thuộc tính có thể sử dụng trong thực phẩm mới(Frauenfelder et al., năm 1990). Khi áp lực tăng lênkhoảng 100 MPa (14.500 psi), unfoldingtăng nhiệt độ của các protein, trong khi tại lớn hơnáp lực làm giảm nhiệt độ diễn ra nói chung.Các hậu quả thực tế đó là áp lựcprotein mà mở ra là thường thấp hơn tại môi trường xung quanhnhiệt độ so với nhiệt độ cao hơn (Balnyvà Masson, 1993).

Kết quả (Việt) 2:

trong deprotonation của các nhóm ion và sự gián đoạn của
cây cầu muối và ái lực kỵ nước, dẫn đến
những thay đổi về hình dạng và cấu trúc protein.
Áp lực cao không quan sát để thay đổi hoặc phá vỡ
liên kết hóa trị hoặc cầu disulfide của các protein trong các
áp lực trong khoảng 100-700 MPa (101.500 psi) (Balny
và Masson, 1993). Quá trình chuyển đổi cơ cấu của protein
được đi kèm với những thay đổi lớn trong hydrat hóa và
chức năng (Palou et al., 1999). Thay đổi hydrat hóa
là nguồn chủ yếu của khối lượng giảm do
để phân ly và diễn tiến của protein (Balny và
Masson, 1993). Ái lực kỵ trong các protein có thể
được, hoặc bị gián đoạn hoặc ổn định phụ thuộc vào
độ lớn của áp suất (Johnston et al.,
1992).
Những ảnh hưởng của áp lực trên các protein có thể được đảo ngược
hoặc không thể đảo ngược, tương tự như tác dụng của việc tăng
nhiệt độ trên sự biến tính của protein
(Balny và Masson, 1993). Hiệu ứng đảo ngược được
thường thấy ở áp suất thấp hơn 200 MPa
(29.000 psi), trong khi các hiệu ứng không thể đảo ngược xảy ra ở
áp suất lớn hơn 300 MPa (43.500 psi). Không giống như
sự biến tính nhiệt và unfolding gây ra
bởi biến tính các đại lý, xác định khối lượng và
thay đổi giới hạn trong khả năng nhiệt chỉ ra rằng
sự biến tính áp lực gây ra tương ứng với một phần
mở ra của protein (Balny và Masson, 1993).
Áp lực kết hợp và phương pháp điều trị nhiệt (xem
chương 1 và 5) có thể góp phần khử trùng thương mại
thực phẩm (Ting et al, 2002;.. De-Heij et al,
2003). Sự kết hợp của áp suất và nhiệt độ
có thể dẫn đến các cấu trúc protein có tính chất mới.
Các tính chất này có thể sử dụng trong thực phẩm mới
(Frauenfelder et al., 1990). Khi áp lực tăng lên
khoảng 100 MPa (14.500 psi), việc mở ra
nhiệt độ của protein tăng lên, trong khi đó tại lớn
áp lực nhiệt độ của unfolding nói chung giảm.
Hậu quả thực tế là áp lực
mà tại đó protein diễn ra thường thấp hơn ở môi trường xung quanh
nhiệt độ hơn ở nhiệt độ cao (Balny
và Masson, 1993).

Kết quả (Việt) 3:

Trong nhóm phân tử ion và phá hoại và chất kị nước của lực tương tác, dẫn đếnCấu tạo và thay đổi cấu trúc protein.Áp lực cao và không quan sát được thay đổi hoặc phá vỡCác protein của liên kết cộng hóa trị hoặc nối disulfidePhạm vi áp suất 100 – 700 (101500 psi) (BalnyVà con ngựa lỏng, 1993).Sự thay đổi cấu trúc proteinKèm theo đó là nước hóa và nước chảy thay đổi lớn.Chức năng (cào đánh et al, 1999).Nước hóa thay đổiNguồn chính là giảm khối lượngVà bắt đầu phân hủy protein (BalnyMasson, 1993).Protein chất kị nước tinBị phá hủy hoặc ổn định phụ thuộc vàoGây áp lực, kích cỡ (Johnston et al.1992).Áp lực đối với ảnh hưởng của protein có thể là thể đảo ngượcHoặc là không thể đảo ngược, tương tự như gia tăng ảnh hưởng củaVới ảnh hưởng của nhiệt độ thoái hóa protein.(Balny và ngựa lỏng, 1993).Ảnh hưởng của thể đảo ngượcQuan sát chung đến ở áp suất nhỏ hơn 200(29000 psi), và tác động không thể đảo ngược xảy ra ởÁp lực lớn hơn 300 (43500 psi).Không giống nhưThoái hóa và gây nóng tínhQua biến tính, khối lượng và đo lườngHạn chế khả năng thay đổi cho thấy nóng.Áp lực gây ra sự thoái hóa tương ứng với phầnTản ra protein (Balny và ngựa lỏng, 1993).Sự kết hợp và xử lý nhiệt (cũng gặp áp lựcThứ 5 và 1 chương có thể giúp diệt khuẩn thương mạiThức ăn (đình et al, 2002; de Heij et al.2003).Nhiệt độ, áp suất và sự kết hợp.Thuộc tính mới có thể dẫn tới cấu trúc protein.Tính chất này có thể có ở mới được sử dụng trong thực phẩm( et al, 1990).Cùng với việc tăng áp lựcKhoảng 100 (14500 psi), bắt đầu.Protein trong nhiệt độ tăng, và lớn hơn.Nhiệt độ giảm áp lực bắt đầu phổ biến.Thực tế chỉ là kết quả của áp lựcỞ trong một môi trường mở ra, protein thường thấp hơnỞ nhiệt độ cao hơn so với nhiệt độ dưới (BalnyVà con ngựa lỏng, 1993).