Chaperonins được phổ biến rộng rãi trong tất cả các lĩnh vực của cuộc sống, và của họtrình tự cao được bảo tồn trong số tất cả các sinh vật.Bốn chaperonins chính trong Escherichia coli là các proteinDnaK, DnaJ, GroEL, và GroES. DnaK và DnaJ là ATP-enzyme phụ thuộc liên kết với polypeptid mới được thành lậpvà giữ cho chúng khỏi gấp quá đột ngột, một quá trình màtăng nguy cơ không đúng cách gấp (hình 6,40). Chậm hơngấp do đó cải thiện khả năng chính xác gấp. Nếu cácKhu phức hợp DnaKJ là không thể gấp protein đúng cách, nó có thểchuyển giao một phần gấp protein cho hai tiểu đơn vị đaprotein GroEL và GroES. Đi vào vòng protein GroEL, mộtlớn hình thùng protein có sử dụng năng lượng của ATP hydrol-ysis gấp protein đúng cách. GroES hỗ trợ trong này (hình6,40). người ta ước tính rằng chỉ có khoảng 100 của vài ngànprotein của E. coli cần giúp đỡ trong gấp từ GroEL-GroESphức tạp, và trong những khoảng một chục là rất cần thiết chosự sống còn của các vi khuẩn.Ngoài việc gấp vừa được tổng hợp protein, chaper-onins cũng có thể refold protein mà có một phần denatured trongCác tế bào. Một protein có thể denature cho nhiều lý do, nhưng thường nó làbởi vì các sinh vật đã tạm thời có kinh nghiệm cao temper -Atures. Chaperonins là như vậy, một loại protein sốc nhiệt, vàTổng hợp của rất nhiều được tăng tốc khi một tế bào nhấn mạnh bởiquá nhiều nhiệt (phần 8.11). Phản ứng sốc nhiệt là mộtattempt by the cell to refold its partially denatured proteins forreuse before proteases recognize them as improperly folded anddestroy them. Refolding is not always successful, and cells con-tain proteases whose function is to specifically target anddestroy misfolded proteins, freeing their amino acids to makenew proteins.
đang được dịch, vui lòng đợi..