Several Class A and Class B thermos

Several Class A and Class B thermostable DNA polymerases derived from thermophilic organisms have been cloned and expressed. Among the class A enzymes: Lawyer, et al., J. Biol. Chem. 264:6427-6437 (1989) and Gelfund et al, U.S. Pat. No. 5,079,352, report the cloning and expression of a full length thermostable DNA polymerase derived from Thermus aquaticus (Taq). Lawyer et al., in PCR Methods and Applications, 2:275-287 (1993), and Barnes, PCT Publication No. WO92/06188 (1992), disclose the cloning and expression of truncated versions of the same DNA polymerase, while Sullivan, EPO Publication No. 0482714A1 (1992), reports cloning a mutated version of the Taq DNA polymerase. Asakura et al., J. Ferment. Bioeng. (Japan), 74:265-269 (1993) have reportedly cloned and expressed a DNA polymerase from Thermus thermophilus. Gelfund et al., PCT Publication No. WO92/06202 (1992), have disclosed a purified thermostable DNA polymerase from Thermosipho africanus. A thermostable DNA polymerase from Thermus flavus was reported by Akhmetzjanov and Vakhitov, Nucleic Acids Res., 20:5839 (1992). Uemori et al., J. Biochem. 113:401-410 (1993) and EPO Publication No. 0517418A2 (1992) have reported cloning and expressing a DNA polymerase from the thermophilic bacterium Bacillus caldotenax. Ishino et al., Japanese Patent Application No. HEI 4[1992]-131400 (publication date Nov. 19, 1993) report cloning a DNA polymerase from Bacillus stearothermophilus.

Among the Class B enzymes: A recombinant thermostable DNA polymerase from Thermococcus litoralis was reported by Comb et al., EPO Publication No. 0 455 430 A3 (1991), Comb et al., EPO Publication No. 0547920A2 (1993), and Perler et al., Proc. Natl. Acad. Sci. (USA), 89:5577-5581 (1992). A cloned thermostable DNA polymerase from Sulfolobus solofatarius is disclosed in Pisani et al., Nucleic Acids Res. 20:2711-2716 (1992) and in PCT Publication WO93/25691 (1993). The thermostable enzyme of Pyrococcus furiosus is disclosed in Uemori et al., Nucleic Acids Res., 21:259-265 (1993), while a recombinant DNA polymerase was derived from Pyrococcus sp. as disclosed in Comb et al., EPO Publication No. 0547359A1 (1993).

Kết quả (Việt) 1:

Một số loại A và lớp B các ADN polymerase bắt nguồn từ nhiệt sinh vật đã được nhân bản và bày tỏ. Trong số các enzym lớp A: luật sư, et al., J. Biol chem 264:6427-6437 (1989) và Gelfund et al, Hoa Kỳ Pat. No. 5,079,352, báo cáo các nhân bản và biểu hiện của một chiều dài đầy đủ các ADN polymerase bắt nguồn từ Thermus aquaticus (Taq). Luật sư et al., phương pháp PCR và ứng dụng, 2:275-287 (1993), và Barnes, PCT xuất bản số WO92/06188 (1992), tiết lộ nhân bản và biểu hiện của các phiên bản cắt ngắn của DNA polymerase cùng, trong khi Sullivan, EPO xuất bản số 0482714A1 (1992), báo cáo nhân bản bản đột biến Taq DNA polymerase. Asakura et al., J. lên men. Bioeng. (Nhật bản), 74:265-269 (1993) đã báo cáo nhân bản và bày tỏ một DNA polymerase từ Thermus thermophilus. Gelfund et al., PCT xuất bản số WO92/06202 (1992), đã tiết lộ một tinh khiết các ADN polymerase từ Thermosipho africanus. Một các ADN polymerase từ Thermus flavus đã được báo cáo bởi Akhmetzjanov và Vakhitov, axít Nucleic Res., 20:5839 (1992). Uemori et al., J. Biochem. 113:401-410 (1993) và EPO xuất bản số 0517418A2 (1992) đã báo cáo nhân bản và thể hiện một DNA polymerase từ ưa vi khuẩn Bacillus caldotenax. Ishino et al., Nhật bản ứng dụng bằng sáng chế số HEI 4 [1992]-131400 (xuất bản ngày 19 tháng 11 năm 1993) báo cáo nhân bản một DNA polymerase từ trực khuẩn stearothermophilus.Trong số các enzym lớp B: một các tái tổ hợp DNA polymerase từ khi litoralis được báo cáo bởi lược et al., EPO xuất bản số 0 455 430 A3 (1991), lược et al., EPO xuất bản số 0547920A2 (1993), và Perler et al., Proc. Natl. Acad. Sci. (Hoa Kỳ), 89:5577-5581 (1992). Một nhân bản các ADN polymerase từ Sulfolobus solofatarius tiết lộ trong Pisani et al., axít Nucleic Res. 20:2711-2716 (1992) và trong PCT xuất bản WO93/25691 (1993). Enzyme Pyrococcus furiosus, các tiết lộ trong Uemori et al., axít Nucleic Res., 21:259-265 (1993), trong khi một tái tổ hợp DNA polymerase được bắt nguồn từ Pyrococcus sp. như tiết lộ trong lược et al., EPO xuất bản số 0547359A1 (1993).

Kết quả (Việt) 2:

Một số lớp A và lớp B polymerase DNA thermostable có nguồn gốc từ sinh vật ưa nhiệt đã được nhân bản vô tính và bày tỏ. Trong số các enzyme class A: Luật sư, et al, J. Biol.. Chem. 264: 6427-6437 (1989) và Gelfund et al, Mỹ Pat. Số 5.079.352, báo cáo nhân bản và biểu hiện của một toàn bộ chiều dài DNA polymerase chịu nhiệt có nguồn gốc từ Thermus aquaticus (Taq). Luật sư et al, trong phương pháp PCR và các ứng dụng, 2:. 275-287 (1993), và Barnes, PCT xuất bản số WO92 / 06.188 (1992), tiết lộ các nhân bản và biểu hiện của phiên bản rút gọn của polymerase DNA giống nhau, trong khi Sullivan , EPO xuất bản số 0482714A1 (1992), báo cáo nhân bản một phiên bản đột biến của Taq polymerase DNA. Asakura et al., J. men. Bioeng. (Nhật Bản), 74: 265-269 (1993) đã báo cáo nhân bản và bày tỏ một polymerase DNA từ Thermus thermophilus. Gelfund et al., PCT xuất bản số WO92 / 06.202 (1992), đã tiết lộ một DNA polymerase chịu nhiệt tinh khiết từ Thermosipho africanus. Một polymerase DNA thermostable từ Thermus flavus được báo cáo bởi Akhmetzjanov và Vakhitov, Nucleic Acids Res, 20:. 5839 (1992). Uemori et al., J. Biochem. 113: 401-410 (1993) và EPO xuất bản số 0517418A2 (1992) đã báo cáo nhân bản và thể hiện một polymerase DNA từ vi khuẩn ưa nhiệt Bacillus caldotenax. Ishino et al, Application số HEI 4 Báo cáo Sáng chế Nhật Bản [1992] -131.400 (ngày công bố 19 tháng 11 năm 1993) nhân bản một polymerase DNA từ vi khuẩn Bacillus stearothermophilus.. Trong số các enzyme Class B: A polymerase DNA tái tổ hợp từ thermostable Thermococcus litoralis là báo cáo của Comb et al., EPO xuất bản số 0 455 430 A3 (1991), Comb et al., EPO xuất bản số 0547920A2 (1993), và Perler et al., Proc. Natl. Acad. Khoa học viễn tưởng. (Mỹ), 89: 5577-5581 (1992). Một polymerase DNA thermostable nhân bản từ Sulfolobus solofatarius được tiết lộ trong Pisani et al., Nucleic Acids Res. 20: 2711-2716 (1992) và trong bản PCT WO93 / 25.691 (1993). Các enzyme chịu nhiệt của Pyrococcus furiosus được tiết lộ trong Uemori et al, axit nucleic Res, 21:.. 259-265 (1993), trong khi một polymerase DNA tái tổ hợp được bắt nguồn từ Pyrococcus sp. công bố trong Comb et al., EPO xuất bản số 0547359A1 (1993).