15.5 Is the Activity of Some Enzyme

15.5 Is the Activity of Some Enzymes Controlled by Both Allosteric Regulation and Covalent Modification? 463
tory phosphorylation site is located at Ser14 on each subunit. A glycogen-binding site
on each subunit facilitates prior association of glycogen phosphorylase with its sub-
strate and also exerts regulatory control on the enzymatic reaction.
Each subunit contributes a tower helix (residues 262 to 278) to the subunit–
subunit contact interface in glycogen phosphorylase. In the phosphorylase dimer,
the tower helices extend from their respective subunits and pack against each other
in an antiparallel manner.
Glycogen Phosphorylase Activity Is Regulated Allosterically
Muscle Glycogen Phosphorylase Shows Cooperativity in Substrate Binding The
binding of the substrate inorganic phosphate (Pi) to muscle glycogen phosphorylase is
highly cooperative (Figure 15.14a), which allows the enzyme activity to increase
markedly over a rather narrow range of substrate concentration.
Tower helix
AMP at allosteric
effector site
Pyridoxal-P at
catalytic site
Glycogen-
binding site
FIGURE 15.13 Structure of the glycogen phosphorylase monomer (pdb id  8GPB).
v
[Pi [P ] i
]
(a)
v
+ ATP or glucose-6-P
(b)
[Pi
]
v
+ AMP
(c)
FIGURE 15.14 v versus S curves for glycogen phosphorylase. (a) The response to the concentration of the sub-
strate phosphate (Pi).(b) ATP and glucose-6-P are feedback inhibitors.(c) AMP is a positive effector. It binds at
the same site as ATP.

Kết quả (Việt) 1:

15.5 là các hoạt động của các enzym một số kiểm soát của cả hai Allosteric quy định và cộng hoá trị sửa đổi? 463Tory phosphorylation trang web được đặt tại Ser14 tại một trong những mỗi tiểu đơn vị. Một trang web glycogen-ràng buộctrên mỗi tiểu đơn vị tạo điều kiện trước khi Hiệp hội của glycogen phosphorylase với phụ của nó-strate và cũng tạo nên quy định kiểm soát trên phản ứng enzym.Mỗi tiểu đơn vị đóng góp vào một tháp xoắn (dư lượng 262 để 278) để tiểu đơn vị-tiểu đơn vị liên hệ với giao diện trong glycogen phosphorylase. Trong dimer phosphorylase,helices tháp mở rộng từ subunits tương ứng của họ và đóng gói với nhautrong một cách thức trao.Glycogen Phosphorylase hoạt động được quy định AllostericallyCơ bắp Glycogen Phosphorylase cho thấy Cooperativity trong ràng buộc bề mặt cáccác ràng buộc của phốt phát vô cơ bề mặt (Pi) để cơ bắp glycogen phosphorylase làđánh giá cao hợp tác xã (hình 15.14a), cho phép hoạt động của enzyme để tăngrõ rệt trong một phạm vi khá hẹp của nồng độ chất nền.Tháp xoắnAMP lúc allostericeffector trang webPyridoxal-P tạichất xúc tác trang webGlycogen-liên kết trang webCon số 15.13 các cấu trúc của glycogen phosphorylase monomer (pdb id 8GPB).v[Pi [P] tôi](a)v+ ATP hoặc glucose-6-P(b)[Pi]v+ AMP(c)Con số 15.14 v so với đường cong S cho glycogen phosphorylase. (a) các phản ứng với nồng độ phụ-strate các phốt phát (Pi). (b) ATP và glucose-6-P là thông tin phản hồi ức chế. (c) AMP là một effector tích cực. Nó liên kết với tạiCác trang web tương tự như ATP.

Kết quả (Việt) 2:

15,5 Liệu Hoạt động của một số enzyme kiểm soát bởi Cả allosteric Quy định và kết hóa trị Modification? 463
trang web phosphoryl thổ nằm ở Ser14 trên mỗi tiểu đơn vị. Một trang web glycogen-ràng buộc
trên mỗi tiểu đơn vị tạo điều kiện liên kết trước khi glycogen phosphorylase với phụ của nó
strate và cũng lại kiểm soát điều tiết về các phản ứng enzym.
Mỗi tiểu đơn vị đóng góp một chuỗi xoắn tháp (dư lượng 262-278) đến subunit-
giao diện tiểu đơn vị xúc trong glycogen phosphorylase. Trong dimer phosphorylase,
các xoắn tháp mở rộng từ tiểu đơn vị tương ứng của họ và đóng gói với nhau
một cách phản song song.
Glycogen phosphorylase Hoạt động Sản Quy định Allosterically
Muscle Glycogen phosphorylase Hiển Cooperativity trong lớp nền Binding Các
ràng buộc của cơ chất phosphate vô cơ (Pi) để glycogen trong cơ bắp phosphorylase là
hợp tác xã cao (Hình 15.14a), cho phép các hoạt động của enzym để tăng
rõ rệt trên một phạm vi khá hẹp của nồng độ cơ chất.
Tháp xoắn
AMP tại allosteric
site effector
pyridoxal-P tại
trang web xúc tác
Glycogen-
ràng buộc trang web
Hình 15.13 Cấu trúc của glycogen phosphorylase monomer (id pdb 8GPB?).
v
[Pi [P]
i]
(a)
v
+ ATP hoặc glucose-6-P
(b)
[Pi] v + AMP (c) Hình 15.14 v so với đường cong S cho glycogen phosphorylase . (a) Các phản ứng với nồng độ của các tiểu strate phosphate (Pi). (b) ATP và glucose-6-P là chất ức chế phản hồi. (c) AMP là một effector dương. Nó gắn tại các trang web giống như ATP.