Generally, class D b-lactamases are

Generally, class D b-lactamases are inhibited less efficiently by clavulanate than the majority of the other group 2 b-lactamases to which the class D enzymes belong. In keeping with this inhibition profile, all OXA-type carbapenemases are inhibited more effi- ciently by tazobactam than by clavulanate.
A classical feature of most class D b-lactamases is the inhibition by NaCl, which is attributed to the presence of a Tyr residue in the Tyr144-Gly-Asn motif.41 OXA b-lactamases having a Phe-Gly-Asn element instead (OXA-23, OXA-25, OXA-26, OXA-27, OXA-40,
OXA-49 and OXA-72) are not or only weakly inhibited by NaCl. Surprisingly, OXA-24 holding the triad Phe-Gly-Asn is inhibited by NaCl.39

Kết quả (Việt) 1:

Nói chung, lớp D b-lactamases đang ức chế ít hiệu quả bởi clavulanate hơn so với đa số các nhóm 2 b-lactamases mà các enzym hạng D thuộc về. Để phù hợp với hồ sơ này ức chế, tất cả OXA kiểu carbapenemases ức chế thêm effi-ciently bởi tazobactam hơn bởi clavulanate.Một tính năng cổ điển của hầu hết lớp D b-lactamases là ức chế bởi NaCl, được cho là do sự hiện diện của một dư lượng Tyr trong các Tyr144-Gly-Asn motif.41 OXA b-lactamases có một yếu tố Phe Gly Asn thay thế (OXA-23, OXA 25, OXA-26, OXA-27, OXA-40,OXA-49 và OXA-72) không hay chỉ yếu ức chế bởi NaCl. Đáng ngạc nhiên, OXA-24 đang nắm giữ ba Phe Gly Asn là ức chế bởi NaCl.39

Kết quả (Việt) 2:

Nói chung, lớp D b-lactamase bị ức chế ít hiệu quả bởi clavulanate hơn phần lớn các nhóm 2 b-lactamase khác mà các enzym lớp D thuộc. Để phù hợp với hồ sơ sự ức chế này, tất cả carbapenemases OXA-type bị ức chế quả hơn ciently bởi tazobactam hơn bởi clavulanate.
Một tính năng cổ điển của hầu hết các lớp D b-lactamase là sự ức chế của NaCl, mà là do sự hiện diện của một dư lượng Tyr trong Tyr144-Gly-Asn motif.41 OXA b-lactamase có một yếu tố Phe-Gly-Asn thay vì (OXA-23, OXA-25, OXA-26, OXA-27, OXA-40,
OXA-49 và OXA- 72) không hay chỉ yếu ức chế bởi NaCl. Đáng ngạc nhiên, OXA-24 giữ bộ ba Phe-Gly-Asn bị ức chế bởi NaCl.39