6.21 Folding and Secreting Proteins

6.21 Folding and Secreting Proteins
For a protein to function properly it must be folded correctly and
it must also end up in the correct location in the cell. Here we
briefly discuss these two related processes.
Levels of Protein Structure
Once formed, a polypeptide does not remain linear; instead it
folds to form a more stable structure. Hydrogen bonding,
between the oxygen and nitrogen atoms of two peptide bonds,
generates the secondary structure (Figure 6.38a). One common
type of secondary structure is the a-helix. To envision an -helix,
imagine a linear polypeptide wound around a cylinder (Figure
6.38b). This positions peptide bonds close enough to allow
hydrogen bonding. The large number of such hydrogen bonds
gives the -helix its inherent stability. In the -sheet, the
polypeptide chain folds back and forth upon itself instead of
forming a helix. However, as in the -helix, the folding in a -
sheet positions peptide bonds so that they can undergo hydrogen
bonding (Figure 6.38c).
Many polypeptides contain regions of both -helix and -sheet
secondary structure, the type of folding and its location in the mol-
ecule being determined by the primary structure and the available
opportunities for hydrogen bonding. A typical protein is thus
made up of many folded subdomains.

Kết quả (Việt) 1:

6,21 gấp và tiết proteinCho một protein hoạt động đúng cách nó phải được gấp lại một cách chính xác vànó cũng phải kết thúc ở vị trí chính xác trong tế bào. Ở đây chúng tôibriefly thảo luận về các quá trình liên quan đến hai.Mức độ cấu trúc ProteinSau khi thành lập, một polypeptide không còn tuyến tính; thay vào đó nónếp gấp để tạo thành một cấu trúc ổn định hơn. Hydro liên kết,giữa các nguyên tử ôxy và nitơ của hai peptide trái phiếu,tạo ra cấu trúc bậc hai (hình 6.38a). Một trong những phổ biếnloại cấu trúc bậc hai là một xoắn. Hình dung một - xoắn,Hãy tưởng tượng một polypeptide tuyến tính, vết thương xung quanh thành phố một hình trụ (con số6.38B). vị trí này peptide trái phiếu đóng đủ để cho phépliên kết hydro. Số lượng các liên kết hiđrôcung cấp cho các - xoắn ổn định vốn có của nó. Trong - bảng, cácpolypeptide chuỗi nếp gấp lại khi chính nó thay vìhình thành một xoắn. Tuy nhiên, như trong các - xoắn, gấp trong một -bảng vị trí peptide liên kết để họ có thể trải qua hydroliên kết (hình 6.38 c).Nhiều polypeptid chứa các khu vực của cả hai - xoắn ốc và - sheetcấu trúc bậc hai, loại gấp và vị trí của nó trong mol-ecule được xác định bởi cấu trúc chính và có sẵncơ hội cho các liên kết hiđrô. Một protein điển hình là như vậytạo ra từ các tên miền phụ gấp nhiều.

Kết quả (Việt) 2:

6.21 Folding và tiết ra protein
Đối với một protein hoạt động đúng nó phải được gấp lại một cách chính xác và
nó cũng phải kết thúc ở vị trí chính xác trong các tế bào. Ở đây chúng ta
Brie fl y thảo luận về hai quá trình liên quan.
Mức cấu Protein
Sau khi hình thành, một polypeptide không còn tuyến tính; thay vào đó nó
gấp để tạo thành một cấu trúc ổn định hơn. Liên kết hidro,
giữa các nguyên tử oxy và nitơ của hai liên kết peptide,
tạo ra cấu trúc thứ cấp (hình 6.38a). Một phổ biến
loại cấu trúc thứ cấp là một chuỗi xoắn. Để hình dung một? -helix,
hãy tưởng tượng một polypeptide tuyến quấn quanh một hình trụ (hình
6.38b). Điều này vị trí trái phiếu peptide gần đủ để cho phép
liên kết hydro. Một số lượng lớn các liên kết hydro như
cung cấp cho các? -helix sự ổn định vốn có của nó. Trong? -sheet, Các
chuỗi polypeptide gấp lại khi chính nó thay vì
hình thành một đường xoắn ốc. Tuy nhiên, như trong -helix, gấp trong một -?
vị trí tờ trái phiếu peptide để họ có thể trải qua hydro
. liên kết (Hình 6.38c)
? Nhiều polypeptide chứa các vùng của cả -helix và -sheet
cấu trúc thứ cấp, các loại của gấp và vị trí của nó trong mol-
ecule được xác định bởi cấu trúc chính và có sẵn
cho các cơ hội liên kết hydro. Do đó A protein điển hình được
tạo thành từ nhiều tên miền phụ gấp.