3.5. Properties of Pullulanases. As

3.5. Properties of Pullulanases. As mentioned earlier,
enzymes which hydrolyse pullulan have been classified
into five major groups. A number of pullulanases have
been purified and characterised from different bacterial
sources (Table 5). Pullulanase type I has been characterised
from mesophilic bacteria such as Aerobacter aerogenes[69],
Bacillus acidopullulyticus[11],Klebsiella pneumonia[70,71],
and Streptomyces sp. [52]. Moderate thermophilic grampositive bacteria such asBacillus flavocaldarius[51],Bacillus
thermoleovorans [30], Clostridiumsp. [72], and Thermos
caldophilus[27] also have ability to secrete pullulanase type I
while pullulanase type I from hyperthermophilic bacterium,
Fervidobacterium pennavorans,has also been reported [28].
Unlike pullulanase type I, pullulanase type II is widely
distributed among extreme thermophilicBacteriaand hyperthermophilic Archaea[43]. The most thermostable and
thermoactive pullulanase type II reported to date was derived
from the hyperthermophilic archaeonPyrococcus woesei[26]
andPyrococcus furiosus[55, 73].The temperature optima for
these thermoactive pullulanase were ranged from 85
◦
Cto
105
◦
C and maintained its thermostability even in the absent
of substrate and calcium ions [17]. The gene encoding the
pullulanase ofPyrococcus woeseiwas cloned and expressed
in E. coli, which was the first archaeal pullulanase that was
cloned and expressed in a mesophilic host [26]. With the
present of 5 mM Ca
2+
, the activity of pullulanase type II
produced byPyrococcus furiosusandThermococcus litoralis
was active and stable at temperature ranging from 130◦
C
to 140
◦
C[55]. Thermoactive pullulanase type II from
Desulfurococcus mucosus, Thermococcus celer, Thermococcus
strain TYS, and Thermococcusstrain TY has also been
reported [56]. However, this hyperthermophilic pullulanase type II has not been yet in commercial production due to
low yield and limited activity at high starch concentrations
(>30%) [74]. Several alkaline pullulanases type II, which
were active at pH ranging from 8.5 to 12, have been isolated
and characterized fromBacillusspp. [41,59,75,76].
Neopullulanases have been reported from many types
of microorganisms such as Bacillus stearothermophilus
[42], Bacteroides thetaiotaomicron95-1 [57], and Bacillus
polymyxaCECT 155 [58]. Neopullulanases hydrolyse pullulan to produce panose as the main product with the
final molar ratio of panose, maltose, and glucose of 3 : 1 : 1
[77]. Neopullulanase is also closely related to cyclomaltodextrinases based on similarity of their specific reaction
towards pullulan [34]. Acidic isopullulanases have been
characterised from Aspergillus nigerATCC 9642 [36]and
Bacillussp. US 149 [31]. Recently, pullulan hydrolase type III
has been isolated and characterised from hyperthermophilic
archaeon, Thermococcus aggregans[37]. This is the only
enzyme presently known that attacksα-1,4- as well asα-1,6-glucosidic linkages in pullulan and is active at above 100
◦
C.

Kết quả (Việt) 1:

3.5. thuộc tính của pullulanase. Như đã đề cập trước đó,enzyme mà hydrolyse pullulan đã được phân loạivào năm nhóm chính. Một số pullulanase cóđược tinh khiết và đặc trưng từ vi khuẩn khác nhaunguồn (bảng 5). Pullulanase loại tôi có được đặc trưngtừ vi khuẩn hay chẳng hạn như Aerobacter aerogenes [69],Trực khuẩn acidopullulyticus [11], Klebsiella viêm phổi [70,71],và Streptomyces sp. [52]. Trung bình nhiệt grampositive vi khuẩn như vậy asBacillus flavocaldarius [51], Bacillusthermoleovorans [30], Clostridiumsp. [72], và thủy điệncaldophilus [27] cũng có khả năng tiết ra pullulanase loại tôitrong khi pullulanase loại I từ vi khuẩn hyperthermophilic,Fervidobacterium pennavorans, cũng đã là báo cáo [28].Không giống như pullulanase loại I, pullulanase loại II là rộng rãiphân phối trong số cực thermophilicBacteriaand hyperthermophilic vi khuẩn cổ [43]. Đặt các vàthermoactive pullulanase kiểu II báo cáo đến nay nguồn gốctừ hyperthermophilic archaeonPyrococcus woesei [26]andPyrococcus furiosus [55, 73]. Optima nhiệt độ chopullulanase thermoactive đã trải dài từ 85◦CTO105◦C và duy trì thermostability của mình ngay cả trong sự vắng mặtcác bề mặt và canxi ion [17]. Các gen mã hóa cácpullulanase ofPyrococcus woeseiwas nhân bản và bày tỏtrong E. coli, mà là pullulanase vi khuẩn cổ đầu tiên đãnhân bản và bày tỏ trong một máy chủ hay [26]. Với cáchiện nay 5 mm Ca2 +, các hoạt động của pullulanase loại IIsản xuất byPyrococcus furiosusandThermococcus litoralislà hoạt động và ổn định ở nhiệt độ khác nhau, từ 130◦Cđể 140◦C [55]. Thermoactive pullulanase loại II từDesulfurococcus mucosus, khi celer, khicăng thẳng TYS, và Thermococcusstrain TY cũng đãbáo cáo [56]. Tuy nhiên, hyperthermophilic pullulanase loại II đã không được sản xuất thương mại donăng suất thấp và hạn chế hoạt động ở nồng độ cao tinh bột(> 30%) [74]. một số kiềm pullulanase loại II, màđã được hoạt động ở pH khác nhau, từ 8.5-12, đã bị cô lậpvà fromBacillusspp đặc trưng. [41,59,75,76].Neopullulanases đã được báo cáo từ nhiều loạivi sinh vật như trực khuẩn stearothermophilus[42], Bacteroides thetaiotaomicron95-1 [57], và trực khuẩnpolymyxaCECT 155 [58]. Neopullulanases hydrolyse pullulan để sản xuất panose như sản phẩm chính với cáccuối cùng tỷ lệ mol của panose, maltose, và glucose của 3: 1: 1[77]. Neopullulanase cũng chặt chẽ liên quan đến cyclomaltodextrinases dựa trên các nét tương đồng về phản ứng cụ thể của họĐối với pullulan [34]. Axít isopullulanases đãđặc trưng từ Aspergillus nigerATCC 9642 [36] vàBacillussp. U.S. 149 [31]. Gần đây, pullulan rất loại IIIđã được cô lập và đặc trưng từ hyperthermophilicarchaeon, khi aggregans [37]. Điều này là duy nhấtenzym hiện nay được gọi là attacksα-1,4-là tốt asα-1,6-glucosidic liên kết trong pullulan và đang hoạt động tại trên 100◦C.

Kết quả (Việt) 2:

3.5. Tài sản của Pullulanases. Như đã đề cập trước đó,
các enzym thủy phân mà pullulan đã được phân loại
thành năm nhóm chính. Một số pullulanases đã
được tịnh hóa và đặc trưng từ vi khuẩn khác nhau
nguồn (Bảng 5). Pullulanase loại I đã được đặc trưng
từ vi khuẩn mesophilic như Aerobacter aerogenes [69],
Bacillus acidopullulyticus [11], Klebsiella viêm phổi [70,71],
và Streptomyces sp. [52]. Vi khuẩn ưa nhiệt vừa phải asBacillus grampositive như flavocaldarius [51], Bacillus
thermoleovorans [30], Clostridiumsp. [72], và Thermos
caldophilus [27] cũng có khả năng tiết ra loại pullulanase tôi
trong khi pullulanase loại I từ vi khuẩn hyperthermophilic,
Fervidobacterium pennavorans, cũng đã được báo cáo [28].
Không giống như các loại pullulanase I, pullulanase loại II được rộng rãi
phân phối giữa các cực thermophilicBacteriaand hyperthermophilic Archaea [43]. Các thermostable nhất và
thermoactive pullulanase loại II báo cáo đến nay đã được bắt nguồn
từ hyperthermophilic archaeonPyrococcus woesei [26]
andPyrococcus furiosus [55, 73] .Công optima nhiệt độ cho
các pullulanase thermoactive được dao động từ 85
◦
CTO
105
◦
C và duy trì chịu nhiệt của nó thậm chí trong sự vắng mặt
của các ion canxi và chất nền [17]. Các gen mã hóa
pullulanase ofPyrococcus woeseiwas nhân bản và thể hiện
trong E. coli, đó là pullulanase archaea đầu tiên được
nhân bản vô tính và thể hiện chủ mesophilic [26]. Với sự
hiện diện của 5 mM Ca
2+, các hoạt động của pullulanase loại II sản xuất byPyrococcus furiosusandThermococcus litoralis đã hoạt động và ổn định ở nhiệt độ khác nhau, từ 130◦ C đến 140 ◦ C [55]. Thermoactive pullulanase loại II từ Desulfurococcus mucosus, Thermococcus celer, Thermococcus căng TYS, và Thermococcusstrain TY cũng đã được báo cáo [56]. Tuy nhiên, pullulanase loại hyperthermophilic II này đã không được nêu ra trong sản xuất thương mại do năng suất thấp và hoạt động hạn chế ở nồng độ tinh bột cao (> 30%) [74]. Một số pullulanases kiềm loại II, đó là hoạt động ở pH từ 8.5 đến 12, đã bị cô lập và đặc trưng fromBacillusspp. [41,59,75,76]. Neopullulanases đã được báo cáo từ nhiều loại vi sinh vật như vi khuẩn Bacillus stearothermophilus [42], Bacteroides thetaiotaomicron95-1 [57], và Bacillus polymyxaCECT 155 [58]. Neopullulanases pullulan thủy phân để sản xuất Panose như các sản phẩm chính với tỷ lệ thức phân tử của Panose, maltose, và glucose của 3: 1: 1 [77]. Neopullulanase cũng liên quan chặt chẽ đến cyclomaltodextrinases dựa trên sự giống nhau của các phản ứng cụ thể của họ hướng tới pullulan [34]. Isopullulanases axit đã được đặc trưng từ Aspergillus nigerATCC 9642 [36] và Bacillussp. Mỹ 149 [31]. Gần đây, hydrolase pullulan loại III đã được phân lập và đặc trưng từ hyperthermophilic archaeon, Thermococcus aggregans [37]. Đây là chỉ enzyme hiện nay biết rằng attacksα-1,4-liên kết cũng asα-1,6-glucosidic trong pullulan và đang hoạt động tại trên 100 ◦ C.