primary, secondary, and tertiary st

primary, secondary, and tertiary structure. Some proteins have
multiple copies of a single subunit. A protein with two identical
subunits, for example, is called a homodimer. Other proteins may
contain nonidentical subunits, each present in one or more
copies (a heterodimer, for example, has one copy each of two dif-
ferent polypeptides). The subunits are held together by the same
forces as for tertiary structure.
Both tertiary and quaternary structures may be stabilized by
disulfide bonds between two adjacent sulfhydryl groups of
appropriately positioned cysteine residues. If the two cysteine
residues are located in different polypeptides, the disulfide bond
covalently links the two molecules. Alternatively, a single
polypeptide chain can fold and bond to itself if a disulfide bond
can form within the molecule.
Chaperonins Assist Protein Folding
Most polypeptides fold spontaneously into their active form
while they are being synthesized. However, some do not and
require assistance from other proteins called chaperonins (also
known as molecular chaperones) for proper folding or for
assembly into larger complexes. The chaperonins themselves do
not become part of the assembly but only assist in folding.
Indeed, one important function of chaperonins is to prevent
improper aggregation of proteins.
There are several different kinds of chaperonins. Some help
newly synthesized proteins fold correctly. Other chaperonins are
very abundant in the cell, especially under growth conditions that
put protein stability at risk (for example, high temperatures).

Kết quả (Việt) 1:

tiểu học, Trung học và đại học cấu trúc. Một số protein cónhiều bản sao của một tiểu đơn vị duy nhất. Một protein với hai giống hệt nhausubunits, ví dụ, được gọi là một homodimer. Các protein khác có thểchứa nonidentical subunits, mỗi hiện diện trong một hoặc nhiềubản sao (một heterodimer, ví dụ, có một bản sao mỗi của hai c-ferent polypeptid). Các subunits được tổ chức với nhau bởi cùng mộtlực lượng đối với đại học cấu trúc.Đại học và Đệ tứ cấu trúc có thể được ổn định bởidisulfide trái phiếu giữa hai nhóm liền kề sulfhydrylmột cách thích hợp vị trí cysteine dư lượng. Nếu hai cysteinedư lượng được đặt tại polypeptid khác nhau, sự liên kết disulfidemột liên kết hai phân tử. Ngoài ra, một đĩa đơnpolypeptide chuỗi có thể gấp và liên kết đến chính nó nếu một mối quan hệ disulfidecó thể hình thành trong các phân tử.Hỗ trợ Chaperonins Protein gấpHầu hết polypeptid gấp một cách tự nhiên thành hình thức hoạt động của họtrong khi họ đang được tổng hợp. Tuy nhiên, một số không vàyêu cầu hỗ trợ từ các protein khác được gọi là chaperonins (cũngđược gọi là phân tử chaperones) cho thích hợp gấp hoặc cholắp ráp vào khu phức hợp lớn hơn. Chaperonins tự làmkhông trở thành một phần của Hội đồng nhưng chỉ giúp gấp.Thật vậy, một trong những chức năng quan trọng của chaperonins là để ngăn chặnkhông đúng cách tập hợp của protein.Có rất nhiều loại khác nhau của chaperonins. Một số trợ giúpvừa được tổng hợp protein gấp một cách chính xác. Chaperonins khácrất phong phú trong các tế bào, đặc biệt là theo sự phát triển tiếtĐặt protein ổn định nguy cơ (ví dụ, nhiệt độ cao).

Kết quả (Việt) 2:

cấu trúc tiểu học, trung học và đại học. Một số protein có
nhiều bản sao của một tiểu đơn vị duy nhất. Một protein có hai giống hệt
tiểu đơn vị, ví dụ, được gọi là một homodimer. Protein khác có thể
chứa các tiểu đơn vị nonidentical, từng xuất hiện trong một hoặc nhiều
bản sao (một heterodimer, ví dụ, có một bản của hai biệt
polypeptide ferent). Các tiểu đơn vị được tổ chức với nhau bởi cùng một
lực lượng như đối với các cấu trúc đại học.
Cả hai cấu trúc đại học và bậc bốn có thể được ổn định bằng
fi de trái phiếu disul giữa hai nhóm sulfhydryl liền kề của
dư lượng cysteine ​​phù hợp vị trí. Nếu hai cysteine
​​dư được đặt tại polypeptide khác nhau, các fi disul de trái phiếu
đồng hóa trị, liên kết hai phân tử. Ngoài ra, một đơn
chuỗi polypeptide có thể gấp và trái phiếu chính nó nếu một fi de disul trái phiếu
có thể hình thành trong phân tử.
Chaperonins Assist Protein Folding
Hầu hết các polypeptide gấp một cách tự nhiên thành dạng hoạt động của họ
trong khi họ đang được tổng hợp. Tuy nhiên, một số thì không và
cần sự trợ giúp từ các protein khác gọi là chaperonins (cũng
được biết đến như người đi kèm phân tử) cho gấp thích hợp hoặc cho
lắp ráp thành các hợp lớn hơn. Các chaperonins tự chúng
không trở thành một phần của hội đồng nhưng chỉ hỗ trợ gấp.
Thật vậy, một trong những chức năng quan trọng của chaperonins là để ngăn chặn các
tập hợp không đúng cách của các protein.
Có rất nhiều loại khác nhau của chaperonins. Một số trợ giúp
protein mới được tổng hợp một cách chính xác gấp. Chaperonins khác là
rất phong phú trong các tế bào, đặc biệt là trong điều kiện tăng trưởng mà
đặt sự ổn định protein có nguy cơ (ví dụ, nhiệt độ cao).