Antihypertensive peptides have been

Antihypertensive peptides have been well researched in various bioactive peptides and have been put to practical use as a functional food. The function of these peptides is to inhibit the angiotensin converting enzyme (ACE). ACE (EC 3.4.15.1) is a zinc - containing metalloenzyme associated with blood pressure adjustment. Blood pressure is controlled by a number of different interacting biochemical pathways. Major blood pressure regulation has been associated with the renin angiotensin system (RAS). RAS begins with the inactive precursor angiotensinogen, which is the only known precursor of angiotensin I as well as the only known substrate for rennin (EC 3.4.23.15). Renin acts on angiotensinogen and. as a result, releases angiotensin I, which is further converted into the active peptide hormone angiotensin II by the ACE (Fitzgerald et al. 2004 ). Consequently, it increases blood pressure and aldersterone, thus further inactivating the depressor action of bradykinin. The inhibition of ACE is effective for the regulation of blood pressure. A great number of ACE - inhibitory peptides have been isolated from the enzymatic digest of various milk proteins. These casein - derived peptides, which are known as casokinins , exhibit sequences that have been found in α - , β - and κ - casein. These ACE - inhibitory peptides are generated s1 with trypsin and pepsin; others are generated with the lactic acid bacterium or enzyme treatment and are included in dairy products such as cheeses or fermented milk. In vitro incubation of milk proteins with gastrointestinal proteinase preparations in pepsin, trypsin, and chymotrypsin activities results in the release of ACE - inhibitory peptides. Maruyama and Suzuki (1982) and Meisel and Schlimme (1994) reported that tryptic hydrolysates of casein correspond to f23 – 24 and f23 – 27 of α - casein, as well as to f177 – 183 and f193 – 202 of β - bovine casein. Recently, Perpetuo et al. (2003) showed that the new ACE - inhibition peptides Glu - Met - Pro - Phe Pro - Lys (f108 – 113) and Tyr - Pro - Val - Glu - Pro - Phe Thr - Glu (f114 – 121) were generated by tryptic hydrolysis of γ - casein. s1 The bacterial proteinases can also be used to release ACE - inhibitory peptides. Pihlanto - Lepp ä l ä et al. ( 1998 ) detected ACE - inhibitory peptides from casein protein using fermentation with lactic acid bacteria and then hydrolysis by digestive enzymes. These peptides were identifi ed as being from α and β - casein. Lactobacillus helveticus strains were capable of releasing ACE - inhibitory peptides into fermented soft drinks, such as the two potent caso- kinins derived from β - casein, which correspond to Val - Pro - Pro (f84 – 86) and Ile - Pro - Pro (f74 – 76).

Kết quả (Việt) 1:

Antihypertensive peptide cũng đã được nghiên cứu trong các peptide hoạt tính sinh học và đã được đưa vào áp dụng thực tế là một thực phẩm chức năng. Các chức năng của các peptide là ức chế angiotensin converting enzyme (ACE). ACE (EC 3.4.15.1) là một kẽm - có metalloenzyme kết hợp với điều chỉnh huyết áp. Huyết áp được điều khiển bởi một số con đường sinh hóa tương tác khác nhau. Quy định chính huyết áp đã được liên kết với hệ renin angiotensin (RAS). RAS bắt đầu với angiotensinogen tiền thân của không hoạt động, đó là tiền thân của nổi tiếng chỉ của angiotensin tôi cũng như bề mặt được biết đến chỉ cho rennin (EC 3.4.23.15). Renin hoạt động trên angiotensinogen và kết quả là, bản phát hành angiotensin tôi, đó là tiếp tục chuyển đổi thành peptide hoạt động nội tiết tố angiotensin II bởi ACE (Fitzgerald et al. năm 2004). Do đó, nó làm tăng huyết áp và aldersterone, do đó tiếp tục inactivating hành động depressor của bradykinin. Ức chế ACE là hiệu quả nhất điều chỉnh huyết áp. Một số lớn các ACE - peptide ức chế đã được phân lập từ các enzym tiêu hóa của protein sữa khác nhau. Những casein - dịch peptide, được gọi là casokinins, triển lãm trình tự đã được tìm thấy ở α -, β - và κ - casein. ACE - các peptide ức chế là tạo ra s1 với trypsin và pepsin; những người khác được tạo ra với axit lactic vi khuẩn hoặc men tiêu hóa trị và được bao gồm trong các sản phẩm sữa như pho mát hoặc lên men sữa. Trong ống nghiệm ủ bệnh của protein sữa với chuẩn bị tiêu hóa proteinase trong pepsin, trypsin và chymotrypsin kết quả hoạt động trong việc phát hành của ACE - peptide ức chế. Maruyama và Suzuki (1982) và Meisel và Schlimme (1994) báo cáo rằng tryptic nghiên casein tương ứng f23-24 và f23-27 của α - casein, cũng như f177-183 và f193-202 β - casein bò. Gần đây, Perpetuo et al. (2003) đã chỉ ra rằng các ACE mới - ức chế peptide Glu - đáp ứng - Pro - Phe Pro - Lys (f108-113) và Tyr - Pro - Val - Glu - Pro - Phe Thr - Glu (f114-121) đã được tạo ra bởi các thủy phân tryptic của γ - casein. S1 proteinases vi khuẩn cũng có thể được sử dụng để phát hành ACE - peptide ức chế. Pihlanto - Lepp l ä ä et al. (1998) phát hiện ACE - peptide ức chế từ casein protein bằng cách sử dụng quá trình lên men với vi khuẩn axit lactic và sau đó là thủy phân bởi enzyme tiêu hóa. Các peptide là identifi ed là từ α và β - casein. Lactobacillus helveticus chủng có khả năng phát hành ACE - ức chế peptide vào lên men nước giải khát, chẳng hạn như các hai mạnh caso-kinins có nguồn gốc từ β - casein, mà tương ứng với Val - Pro - chuyên nghiệp (f84-86) và Ile - Pro - Pro (f74-76).

Kết quả (Việt) 2:

Peptide chống cao huyết áp cũng đã được nghiên cứu trong các peptide hoạt tính sinh học khác nhau và đã được đưa vào sử dụng thực tế như là một thực phẩm chức năng. Chức năng của các chuỗi axit amin là để ức chế men chuyển angiotensin (ACE). ACE (EC 3.4.15.1) là một kẽm - chứa metalloenzyme kết hợp với điều chỉnh huyết áp. Huyết áp được kiểm soát bởi một số tương tác con đường sinh hóa khác nhau. Quy định huyết áp chính đã được liên kết với các hệ thống renin angiotensin (RAS). RAS bắt đầu với angiotensinogen tiền thân hoạt động, đó là tiền chất được biết đến duy nhất của angiotensin I cũng như các chất nền được biết chỉ cho dịch vị (EC 3.4.23.15). Renin hoạt động trên angiotensinogen và. kết quả là, phát hành angiotensin I, đó là tiếp tục chuyển đổi thành các hoạt động peptide hormone angiotensin II bằng các ACE (Fitzgerald et al. 2004). Do đó, nó làm tăng huyết áp và aldersterone, do đó tiếp tục bất hoạt các depressor hành động của bradykinin. Sự ức chế ACE có hiệu quả đối với các quy định của huyết áp. Một số lượng lớn của ACE - ức chế peptide đã được phân lập từ các enzim tiêu hóa của protein sữa khác nhau. Những casein - bắt nguồn peptide, được biết đến như casokinins, chuỗi triển lãm đã được tìm thấy trong α -, β - và κ - casein. Những ACE - ức chế peptide được tạo s1 với trypsin và pepsin; những người khác được tạo ra với các vi khuẩn axit lactic hoặc xử lý enzyme và được bao gồm trong các sản phẩm từ sữa như phô mai hoặc sữa lên men. Trong ủ vitro của protein sữa bằng các chế phẩm hóa proteinase trong pepsin, trypsin, chymotrypsin và các hoạt động kết quả trong việc phát hành các ACE - peptide ức chế. Maruyama và Suzuki (1982) và Meisel và Schlimme (1994) báo cáo rằng thủy phân tryptic của casein tương ứng với f23 - 24 và f23 - 27 của α - casein, cũng như để f177 - 183 và f193 - 202 của β - casein bò. Gần đây, Perpetuo et al. (2003) cho thấy rằng các ACE mới - peptide ức chế Glu - Met - Pro - Phe Pro - Lys (f108 - 113) và Tyr - Pro - Val - Glu - Pro - Phe Thr - Glu (f114 - 121) đã được tạo ra bởi tryptic thủy phân γ - casein. s1 Các proteinases vi khuẩn cũng có thể được dùng để giải phóng ACE - ức chế peptides. Pihlanto - Lepp ä ä l et al. (1998) phát hiện ACE - peptide ức chế từ protein casein sử dụng lên men với vi khuẩn axit lactic và sau đó thủy phân bởi các enzyme tiêu hóa. Các peptide là identi fi ed như là từ α và β - casein. Chủng Lactobacillus helveticus là khả năng thả ACE - peptide ức chế thành nước giải khát lên men, chẳng hạn như hai kinins mạnh caso- bắt nguồn từ β - casein, tương ứng với Val - Pro - Pro (f84 - 86) và Ile - Pro - Pro ( f74 - 76).