Kawaguchi et al were among the firs

Kawaguchi et al were among the first to investigate protein adsorption on PNIPAAm microspheres with an observed VPT temperature between 30 °C and 35 °C [94]. It was found that HGG adsorption changed substantially around 35 °C and was not linear with temper ature. The measured amount of protein adsorbed at pH 7 was ~5 mg g−1 (HGG/polymer) above the VPT temperature and ~2.5 mg g−1 below it. Their hypothesis that the increase in hydrophobicity enables greater protein adsorption has been thematic in subsequent work and will be discussed in section 3. Other publications typically report similar results with other proteins; however, there is little agreement in the adsorbed amounts above and below the VPT. Duracher et al investigated protein adsorption of a mod- ified HIV-1 capsid p24 protein onto thermoresponsive positively charged core shell poly(styrene) − PNIPAAm particles . Minimal adsorption was found at 20 °C but significant adsorption,>60 mg g−1 (protein/polymer) at 40 °C. The conclusion was that the temperature-dependent hydration state of the particles and resultant change in charge distribution controlled protein adsorption. Gan et al copolymerized core shell particles of PNIPAAm-poly(ethylene glycol) with monomethyl ether monomethacrylate to reduce adsorption of BSA [59]. In this work, the difference in protein adsorption above and below the VPT temperature on the copolymer particles was negligible (1.2–3.7 mg g−1 at 25 °C and 1.3–4.9 mg g−1 at 42 °C), while on PNIPAAm only particles, a two-fold increase was observed (5.1 mg g−1 (protein/polymer) at 25 °C and 11.6 mg g−1 at 42 °C). Another common assumption of VPT depend- ence is the ability to desorb proteins after adsorption above the VPT. Actually, in most studies, some amount of protein remains attached to a PNIPAAm coating even after temperature or rinse cycles. Okubo et al conducted a comprehensive study on poly-styrene- PNIPAAm emulsions with egg albumin, lysozyme, and lactalbumin hydrolysate [85]. Proteins were first adsorbed for 3 h then adsorption/desorption moni- tored through multiple temperature cycles. Although more adsorption was measured at 40 °C than at 25 °C, very little protein desorbed when first adsorbed at 40 °C. Experiments conducted by Shamim et al studied adsorption and desorption of BSA on magnetic nano- particles coated with PNIPAAm [65]. They found more protein adsorbed at 40 °C (~170 mg g−1 polymer) than that at 30 °C (~130 mg g−1 polymer). Furthermore, upon reducing the temperature to 20 °C, more protein remained on the sample where protein was adsorbed at 40 °C. Interestingly, the absolute amounts desorbed from both were similar (~110 and 115 mg g−1 polymer respectively). Consistent with this finding, Ding et al used magnetic particles coated with PNIPAAm to show that HSA adsorption increased with temperature. Protein was adsorbed for 30 min at 35 °C (4.5 mg g−1 polymer), 40 °C (6 mg g−1 polymer), and 45 °C (8 mg g−1 polymer). For all adsorption temperatures, the amount of protein desorbed at 25 °C (2–3 mg g−1 poly- mer), was about the same [75]. Sugiura et al demonstrated that rinse cycling above the VPT temperature desorbed some IgG from a streptavidin-conjugated
PNIPAAm microchannel [93]. However, upon temper- ature cycling, nearly all (>90%) of the protein was desorbed. Together, these studies suggest proteins adsorbed above the VPT temperature will desorb below it in some cases partial, and others, complete.

Kết quả (Việt) 1:

Kawaguchi et al cũng nằm trong số những người đầu tiên điều tra protein hấp phụ trên PNIPAAm microspheres nhiệt VPT quan sát giữa 30 ° C đến 35 ° C [94]. Nó được tìm thấy rằng HGG hấp phụ thay đổi đáng kể khoảng 35 ° C và không tuyến tính với tính khí ature. Lượng protein adsorbed ở pH 7, đo là ~ 5 mg g−1 (HGG/polymer) trên VPT nhiệt độ và ~2.5 mg g−1 bên dưới nó. Giả thuyết rằng sự gia tăng trong hydrophobicity cho phép hơn protein hấp phụ đã chuyên đề trong công việc tiếp theo và sẽ được thảo luận trong phần 3. Các ấn phẩm khác thường báo cáo các kết quả tương tự với các protein khác; Tuy nhiên, đó là các thỏa thuận ít trong số tiền adsorbed ở trên và dưới VPT. Duracher et al nghiên cứu protein hấp phụ của một mod ified HIV-1 capsid p24 protein lên thermoresponsive tích điện dương lõi poly(styrene) vỏ − PNIPAAm hạt. Hấp phụ tối thiểu đã được tìm thấy tại 20 ° C, nhưng quan trọng hấp phụ, > 60 mg g−1 (protein/polymer) ở 40 ° C. Kết luận là rằng nhà nước phụ thuộc vào nhiệt độ hydrat hóa của các hạt và sự thay đổi kết quả trong phí phân phối kiểm soát protein hấp phụ. Gan et al copolymerized lõi vỏ hạt PNIPAAm-poly(ethylene glycol) với metyl ete monomethacrylate để giảm hấp phụ của BSA [59]. Trong tác phẩm này, sự khác biệt trong protein hấp phụ ở trên và dưới nhiệt độ VPT trên các hạt chất đồng trùng hợp là không đáng kể (1,2-3,7 mg g−1 ở 25 ° C và 1,3-4.9 mg g−1 tại 42 ° C), trong khi trên PNIPAAm hạt duy nhất, một sự gia tăng hai lần được quan sát thấy (5,1 mg g−1 (protein/polymer) ở 25 ° C và 11,6 mg g−1 tại 42 ° C). Một giả định phổ biến của VPT phụ thuộc ence là khả năng desorb protein sau khi hấp phụ trên VPT. Trên thực tế, trong hầu hết các nghiên cứu, một số lượng chất đạm vẫn còn gắn liền với một lớp phủ PNIPAAm thậm chí sau khi chu kỳ nhiệt độ hoặc rửa sạch. Okubo et al đã tiến hành một nghiên cứu toàn diện về poly-styren-PNIPAAm nhũ tương với trứng albumin, lysozyme và các lactalbumin hydrolysate [85]. Protein được đầu tiên adsorbed 3 h sau đó hấp phụ/desorption moni-tored qua nhiều chu kỳ nhiệt độ. Mặc dù hấp phụ thêm được đo ở 40 ° C so với ở 25 ° C, rất ít protein desorbed khi lần đầu adsorbed ở 40 ° C. Thí nghiệm được tiến hành bằng cách hấp phụ Shamim et al đã nghiên cứu và desorption của BSA trên nano-hạt từ tính tráng với PNIPAAm [65]. Họ đã tìm thấy thêm protein adsorbed ở 40 ° C (~ 170 mg g−1 polymer) hơn 30 ° c (~ 130 mg g−1 polymer). Hơn nữa, khi giảm nhiệt độ 20 ° C, protein hơn vẫn là trên mẫu nơi protein adsorbed ở 40 ° C. Điều thú vị, những số tiền tuyệt đối desorbed từ cả hai đều tương tự như (~ 110 và 115 mg g−1 polymer tương ứng). Phù hợp với tìm kiếm này, đinh et al sử dụng hạt từ tính tráng với PNIPAAm để hiển thị rằng HSA hấp phụ tăng nhiệt độ. Protein adsorbed trong 30 phút tại 35 ° C (4,5 mg g−1 polymer), 40 ° C (6 mg g−1 polymer), và 45 ° C (8 mg g−1 polymer). Đối với tất cả hấp phụ nhiệt độ, lượng protein desorbed ở 25 ° C (2-3 mg g−1 poly-mer), đã về cùng một [75]. Sugiura et al đã chứng minh rửa Chạy xe đạp trên nhiệt độ VPT desorbed một số IgG từ một streptavidin kết PNIPAAm microchannel [93]. Tuy nhiên, khi bình tĩnh-ature Chạy xe đạp, gần như tất cả (> 90%) của protein desorbed. Cùng với nhau, các nghiên cứu đề nghị protein adsorbed trên nhiệt độ VPT sẽ desorb dưới nó trong một số trường hợp một phần, và những người khác, hoàn thành.

Kết quả (Việt) 2:

Kawaguchi et al là những người đầu tiên để điều tra hấp phụ protein trên microspheres PNIPAAm với nhiệt độ VPT quan sát được giữa 30 ° C và 35 ° C [94]. Nó đã được tìm thấy rằng HGG hấp phụ thay đổi đáng kể khoảng 35 ° C và không tuyến tính với tĩnh ature. Lượng đo protein hấp phụ ở pH 7 là ~ 5 mg g-1 (HGG / polymer) trên nhiệt độ VPT và ~ 2,5 mg g-1 dưới nó. Giả thuyết của họ rằng sự gia tăng trong sợ nước cho phép hấp thụ protein lớn hơn đã được chuyên đề trong công việc tiếp theo và sẽ được thảo luận trong phần 3. Các ấn phẩm khác thường báo cáo kết quả tương tự với các protein khác; Tuy nhiên, có rất ít thỏa thuận với số lượng hấp phụ trên và dưới VPT. Duracher et al tra khả năng hấp thụ protein của một ified HIV-1 protein capsid p24 vào mô hình lên thermoresponsive nhiều điện tích dương lõi vỏ (styrene) - hạt PNIPAAm. Hấp phụ tối thiểu đã được tìm thấy ở 20 ° C, nhưng hấp thụ đáng kể,> 60 mg g-1 (protein / polymer) ở 40 ° C. Kết luận là nhiệt độ phụ thuộc vào nhà nước hydrat hóa của các hạt và thay đổi kết quả phụ trách phân phối kiểm soát hấp thụ protein. Gan et al copolymerized hạt vỏ lõi của PNIPAAm-poly (ethylene glycol) với monomethyl ether monomethacrylate để giảm khả năng hấp thụ của BSA [59]. Trong tác phẩm này, sự khác biệt về khả năng hấp thụ protein ở trên và dưới nhiệt độ VPT trên các hạt copolymer là không đáng kể (1,2-3,7 mg g-1 ở 25 ° C và 1,3-4,9 mg g-1 ở 42 ° C), trong khi trên PNIPAAm chỉ hạt, tăng gấp hai lần được quan sát (5,1 mg g-1 (protein / polymer) ở 25 ° C và 11,6 mg g-1 ở 42 ° C). Một giả định chung của VPT kinh depend- là khả năng desorb protein sau khi hấp phụ trên VPT. Trên thực tế, trong hầu hết các nghiên cứu, một số lượng protein vẫn còn gắn liền với một lớp phủ PNIPAAm ngay cả sau khi nhiệt độ hoặc rửa chu kỳ. Okubo et al đã tiến hành một nghiên cứu toàn diện về nhũ tương PNIPAAm poly-styrene- với albumin trứng, lysozyme, và lactalbumin hydrolysate [85]. Protein đầu tiên được hấp thụ trong 3 giờ sau đó hấp phụ / giải hấp moni- tored qua nhiều chu kỳ nhiệt độ. Mặc dù khả năng hấp thụ nhiều hơn được đo ở 40 ° C so với ở 25 ° C, rất ít protein desorbed khi lần đầu tiên hấp phụ ở 40 ° C. Các thí nghiệm được tiến hành bởi Shamim et al nghiên cứu hấp phụ và giải hấp của BSA trên các hạt nano từ tính phủ PNIPAAm [65]. Họ tìm thấy nhiều protein hấp thụ ở 40 ° C (~ 170 mg g-1 polymer) so với ở 30 ° C (~ 130 mg g-1 polymer). Hơn nữa, khi giảm nhiệt độ tới 20 ° C, protein nhiều hơn vẫn trên mẫu mà protein được hấp thụ ở 40 ° C. Điều thú vị là, số tiền tuyệt đối desorbed từ cả hai đều tương tự (~ 110 và 115 mg g-1 polymer tương ứng). Phù hợp với phát hiện này, Ding et al sử dụng các hạt từ tính được phủ PNIPAAm để cho thấy rằng HSA hấp phụ tăng theo nhiệt độ. Protein được hấp thụ trong 30 phút ở 35 ° C (4,5 mg g-1 polymer), 40 ° C (6 mg g-1 polymer), và 45 ° C (8 mg g-1 polymer). Đối với tất cả nhiệt hấp phụ, lượng protein desorbed ở 25 ° C (2-3 mg g-1 poly- mer), là như nhau [75]. Sugiura và cộng sự đã chứng minh rằng rửa đi xe đạp ở trên nhiệt độ VPT desorbed một số IgG từ một streptavidin liên hợp
PNIPAAm vi kênh [93]. Tuy nhiên, khi đi xe đạp ature temper-, gần như tất cả (> 90%) của các protein được desorbed. Cùng với nhau, các nghiên cứu cho thấy protein hấp phụ cao hơn nhiệt độ VPT sẽ desorb dưới nó trong một số trường hợp một phần, và những người khác, hoàn chỉnh.